وأيد كغ من قبل المنحة P-1760 مؤسسة RA ولش، TCU معهد اندروز الرياضيات وعلوم التربية (لKG)، بحوث TCU والإبداع آخر غرانت (لKG) وTCU SERC غرانت (لJHS).

1. توليف البيوتين-FC-السيستين (1) <ol style=";text-align:right;direction:rtl"><li style=";text-align:right;direction:rtl"> طرق المرحلة الصلبة لإنتاج الراتنجات ملزمة 1. <ol style=";text-align:right;direction:rtl"><li style=";text-align:right;direction:rtl"> وضع البيوتين الراتنج تحميل (250 ملغ، 0.145 ملمول) في حقنة fritted وتنتفخ الراتنج عن طريق وضع ثنائي ميثيل الفورماميد (5 مل)، وتهز حقنة على شاكر مختبر لمدة 20 دقيقة. طرد الحل وأكرر ثنائي ميثيل الفورماميد تورم واحد مزيد من الوقت. </li><li style=";text-align:right;direction:rtl"> إزالة مجموعة حماية Fmoc بإضافة 4-6 مل من 20٪ تأكسد في ثنائي ميثيل الفورماميد إلى حقنة تليها 10-15 دقيقة من اهتزاز. كرر العملية مع deprotection 4-6 مل أخرى من تأكسد. غسل الراتنج مع سلسلة من 3X ثنائي ميثيل الفورماميد، 3X ثنائي ميثيل الفورماميد: الميثانول (1: 1)، والميثانول بقوة 3x: ثنائي كلورو ميثان (1: 1)، 3X ثنائي كلورو ميثان، ~ 5 مل لكل منهما. هل اختبار النينهيدرين (+) على عينات صغيرة (~ 10) من الخرز لتأكيد deprotection ناجحة من خلال وجود اللون الأزرق عند التسخين. </li><li style=";text-align:right;direction:rtl"> خلط محلول يحتوي على حمض 1&#39;-Fmoc-الأمينية-الفيروسين-1-الكربوكسيلية(203.3 ملغ، 0.4350 ملمول)، 1-hydroxybenzotriazole هيدرات (58.8 ملغ، 0.413 ملمول)، diisopropyl carbodiimide (0.0673 مل، 0.435 ملمول)، diisopropyl إيثيل أمين (0.0757 مل، 0.435 ملمول)، و 4: 1 من خليط ثنائي كلورو ميثان و ثنائي ميثيل الفورماميد. رسم هذا في حقنة fritted ويهز بلطف على شاكر المختبر لمدة 6 ساعة. ثم طرد الحل من الحقنة ويغسل كما هو موضح سابقا. </li><li style=";text-align:right;direction:rtl"> إجراء اختبار النينهيدرين (-) على النحو المبين أعلاه لتأكيد اقتران. اختبار النينهيدرين يمكن أن يكون لا يزال مفيدا في تأكيد اقتران على الرغم من اللون البرتقالي من حبة مشتقة من المرفق من الحديد تحتوي على شاردة. </li><li style=";text-align:right;direction:rtl"> ثم إزالة المجموعة Fmoc من خلال إضافة 20٪ تأكسد في ثنائي ميثيل الفورماميد وغسلها كما هو موضح أعلاه. اختبار النينهيدرين (+) وينبغي أن تستخدم لتأكيد إزالة Fmoc. </li><li style=";text-align:right;direction:rtl"> يعد حل تتألف من Fmoc-السيستئين (TRT) -OH (254.8 ملغ، 0.4350 ملمول)، 1-hydroxybenzotriazole هيدرات (58.8 ملغ، 0.4125 ملمول)، diisopropyl carbodiimide (0.0673 مل، 0.4350ملمول)، diisopropyl أمين إيثيل (0.0757 مل، 0.4350 ملمول)، و 4: 1 من خليط ثنائي كلورو ميثان وثنائي ميثيل الفورماميد. إضافة هذه السيستين اقتران كوكتيل الحقنة fritted ويهز بلطف لمدة 6 ساعات. غسل باستخدام بروتوكول سبق وصفها. </li><li style=";text-align:right;direction:rtl"> تأكيد اقتران باستخدام اختبار النينهيدرين (-)، تليها إزالة المكون Fmoc مع 20٪ تأكسد والغسيل. التحقق من محطة المجانية أمين باستخدام اختبار النينهيدرين (+). </li></ol></li><li style=";text-align:right;direction:rtl"> انشقاق من 1 من الراتنج. <ol style=";text-align:right;direction:rtl"><li style=";text-align:right;direction:rtl"> جعل حل TFA (9.45 مل)، والماء (0.25 مل)، 1،2-ethanedithiol (0.25 مل)، وسيلاني triisopropyl (0.1 مل)، إضافة إلى حقنة ويهز بلطف لمدة 4 ساعات. </li><li style=";text-align:right;direction:rtl"> جمع الناتجة الحل الأحمر والبني في أنبوب إيبندورف وتتبخر TFA ببطء باستخدام تيار من الهواء. </li><li style=";text-align:right;direction:rtl"> إضافة ايثر الباردة (~ 15 مل) إلى أنبوب إيبندورف لترسيب 1، التي ستشكل الإثارة لطيف. عزل المنتج عن طريق الطرد المركزي (1 غرام، 5 دقائق). تيالدجاجة تكرار دورات الغسيل ايثر (~ 60 مل الكل) وأجهزة الطرد المركزي للحصول على (1)، أحمر / البني صلبة. </li></ol></li></ol> 2. توصيف وتحليل 1 <ol style=";text-align:right;direction:rtl"><li style=";text-align:right;direction:rtl"> تأكد من أن الهوية مباريات الربط والتركيب هو مبين في الشكل 2 باستخدام 1 H (16 بالاشعة) و 13 C NMR (512 بالاشعة) في الميثانول بالديوتيريوم (300 ميكرولتر) وتحليل ESI-MS. تتوقع النتائج التالية: 1 H NMR الطيف (CD 3 OD) δ / جزء في المليون: 1،407-1،684 (م، 6H)، 2.245 (ر، 2H)، 2،665-3،150 (م، 12H)، 4.015 (ر، 1H)، 4.104 (د، 2H )، 4.274 (ف، 1H)، 4.426 (د، 2H)، 4.479 (ف، 1H)، 4.595 (ر، 1H) و 13 C NMR الطيف (CD 3 OD) δ / جزء في المليون: 24،644 (CH 2)، 25.472 (CH 2)، 28.051 (CH 2)، 28.300 (CH 2)، 35.474 (CH 2)، 38.698 (CH 2)، 39.241 (CH 2)، 39.717 (CH 2)، 55،340 / 55،538 (CP-حلقة)، 60،286 (CH)، 61.964 (CH)، 62،521 / 62،821 (CP-حلقة)، 66،038 / 66،170 (CP-حلقة)، 69،153 / 69،328 (CP-حلقة)، 71،468 / 71،593 (CP-حلقة)، 76.466 (CH)، 171.770 (C = O)، 175،361 (C = O). ESI-MS (م / ض): وجدت: 639.00 [1 + نا] +، النظرية: 639.1 [1 + نا] + وHR-MS (م / ض): وجدت: 617.2049 [1 + H] +، النظرية: 617.1622 [1 + H] +. </li><li style=";text-align:right;direction:rtl"> أداء HPLC، تحليل العناصر لتأكيد تكوين معزولة 1. تنفيذ المخططات الاستشرابية HPLC باستخدام C8 عكس العمود المرحلة مع 100٪ MeOH بمعدل تدفق 0.5 مل / دقيقة. ملاحظة: كانت الأوقات الاحتفاظ HPLC: 3،198-4،674 دقيقة. </li></ol> 3. الشلل 1 على سطح الذهب <ol style=";text-align:right;direction:rtl"><li style=";text-align:right;direction:rtl"> قطع البوليمر أيد الشرائح الذهبية في ساحات ~ 0.25 في 2. </li><li style=";text-align:right;direction:rtl"> ملء كوب 50 مل بمحلول الماء DI من 1 (~ 1 ملم). </li><li style=";text-align:right;direction:rtl"> إضافة الشريحة الذهب إلى الكأس، وتغطي مع الزجاج ووتش. جميعآه الشريحة الزجاجية لاحتضان O / N في RT مع أي الانفعالات. </li><li style=";text-align:right;direction:rtl"> إزالة الشريحة الذهب من الحل والسماح لتجف في الهواء. </li><li style=";text-align:right;direction:rtl"> الحصول على مسح الصور المجهر الإلكتروني باستخدام المجهر الإلكتروني الماسح (أو ما يعادلها) لمراقبة يجمد 1. </li></ol>

The authors have nothing to disclose.

توليف مشتقات الفيروسين غير المتماثلة يتحدى في الحل. على سبيل المثال، محاولات لإنتاج 1 في نتج الحل في عوائد منخفضة من المنتج المطلوب (أقل من 20٪). وبالمثل، أدت ردود فعل الاستفادة 1&#39;-الأمينية-الفيروسين حمض الكربوكسيلية (بلا Fmoc) وراتنج البيوتين ملزمة في المنتج غير قابل للذوبان يتفق مع المنتج بلمرة التي أبلغ عنها Baristic وآخرون. والحد الأدنى من المنتج. 47 معقد هذا أيضا الفيروسين ومشتقاته يجري ضوء حساسية وأن المتجانسين الأمينية عرضة لdimerize في الحل. هذه القضايا تجعل ردود فعل واسعة workups تحديا. ولكن هذا التفاعل يمكن التحايل باستخدام أساليب المرحلة الصلبة وضعت لأول مرة من قبل ميريفيلد لتوليف الببتيد. تركيب أنظمة الفيروسين الببتيد قد حصل الاهتمام من قبل عدة مجموعات وأدى إلى مكتبة نظم الببتيد الفيروسين غير المتماثلة. 46،48-52 العملالموصوفة هنا تفاصيل تركيب أول الفيروسين غير المتماثلة الحيوي تقارن التي تحتوي على البيوتين-الفيروسين السيستين. يخدم هذا المركب نموذجا من خلالها أخرى مستقبلات جزيء صغير يمكن النظر للكشف عن جزيئات ذات الصلة من الناحية البيولوجية. في هذا العمل استخدمت بمثابة حبل تجميد على سطح الذهب. وكانت المرحلة الأولى من التوليف للحصول على يجمد البيوتين الأساسية على راتنج الحالة الصلبة باستخدام رابط القائم على أمين. --Fmoc الإيثيلين الراتنج N -Biotin- N &#39;يمكن شراؤها تجاريا باسم البيوتين NovaTag الراتنج، وكان يستخدم كأساس للالحيوي المكورات 1. تم إزالة مجموعة حماية Fmoc-الأمينية باستخدام محلول 20٪ من تأكسد في ثنائي ميثيل الفورماميد والإيجابي (الأزرق) النينهيدرين اختبار وأكد deprotection ناجحة. ثم استخدم أمين مجانا من البيوتين محددة الراتنج لترسيخ الفيروسين باستخدام كوكتيل اقتران تتألف من diisopropyl أمين الإيثيل،diisopropyl carbodiimide، وهيدرات 1-hydroxybenzotriazole. 40،46 مجموعة متنوعة من السلائف الفيروسين تتوفر لمثل هذه الأغراض وتشمل حمض الكربوكسيلية الفيروسين وحمض الكربوكسيلية 1&#39;-Fmoc-الأمينية-الفيروسين. استخدام عوائد النظام السابق مونو استبدال الحيوي تقارن جود واحدة من حلقات cyclopentadienyl المعدلة مع أطرافهم البيوتين فقط. وتضم مشتقات الفيروسين الأخيرة من استبدال متعامد من الحلقات cyclopentadienyl مع حمض الكربوكسيلية وجماعة الأمينية Fmoc المحمية. هذا الاستبدال يسمح للتعديل غير المتماثلة الموسع للالأساسية الفيروسين السماح لتعديل منفصل من حلقات cyclopentadienyl لإنتاج الحيوي تقارن مثل 1. حبات الصفراء الخفيفة تغيرت الى هوى برتقالية زاهية على اقتران الناجح لالفيروسين حتى النخاع البيوتين الراتنج كما هو مبين في الشكل (2). في المرحلة التالية من التوليف يمكن أن تعلق مجموعة متنوعة من linkersإلى أمين الحرة للبد الراتنج الفيروسين متجانس. لأغراض هذا النظام، وقد استخدمت السيستين كما هو thiolate تحتوي على الأحماض الأمينية. يسمح المكون thiolate لمرفق للمكورات الحيوي على سطح الذهب، كما هو مبين أدناه. التعديل مع السيستين شرع من رد فعل النظام ملزمة الراتنج مع Fmoc-السيستئين (MMT) -OH. إزالة مجموعة Fmoc مع 20٪ تأكسد في ثنائي ميثيل الفورماميد غلة الراتنج ملزمة أشكال 1. تم إزالة الحيوي المكورات محددة الراتنج من دعم قوي من قبل انشقاق النظم الحيوية العضويه باستخدام محلول حامض trifluoroacetic (TFA) والمياه وtriisopropyl سيلاني. تبخر محلول حمض وإضافة ايثر البارد أسفرت الحيوي المكورات 1 كمادة صلبة مصممة على أن تكون الملح TFA الأحمر البرتقالي من 1 نحو ما أكده تحليل العناصر وNMR. وأكد النقاء من خلال تحليل HPLC. لإظهار دليل على مبدأ لتم استكشاف مكون السيستين توفير حبل المرفقات للالحيوي المكورات 1، ترسب 1 على سطح الذهب. المعروفة الاتحاد الافريقي-S تقارب يسمح لتجميد سطحي من 1 على البوليمر المدعومة من سطح الذهب. في هذه التجربة، تم تنظيف السطح الذهب ومصقول بلطف. ثم تراجع الشريحة في حل والمياه ~ 1 ملم من 1 وسمح لوضع O / N. ثم تم غسلها السطح الاتحاد الافريقي مع الماء المقطر وتجفيفها مع Kimwipe. ثم تم تقييمها الشرائح الذهب للتعديل باستخدام SEM. الصور هو مبين في الشكل 4 هي تمثيلية من أحادي الطبقة من 1 بعد أن شكلت على سطح الذهب. وافترض عيوب في السطح لتكون نتيجة ل&quot;الثقوب&quot; في أحادي الطبقة من 1 وتحت مزيد من الاستكشاف من قبل مجموعتنا. وعموما، فإن الأساليب الاصطناعية لإنتاج bioconjugates الفيروسين التي يمكن أنأن يجمد على سطح الذهب والإبلاغ عنها. العمل هو هو وتحدى الرواية في ذلك تجميع المركبات الفيروسين غير المتماثلة من قبل مجموعة من التفاعلات الجانبية المؤدية إلى العوائد المنخفضة والنقاء. كما الفيروسين-bioconjugates مماثلة إلى 1 لها تطبيقات مثل أجهزة الاستشعار المحتملة، والتغلب على هذه الصعوبات الاصطناعية هو الهدف الأسمى. باستخدام طرق المرحلة الصلبة أقرب إلى التوليف الببتيد المرحلة الصلبة، وقد أنتج bioconjugate تتميز كذلك يحتوي على البيوتين 1-الفيروسين السيستين. وعلاوة على ذلك، تم استخدام SEM لإظهار أن هذا النظام قادر على الانضمام إلى سطح الذهب بفضل شاردة thiolate المكون السيستين. وعموما، فإن منهجية الاصطناعية بسيطة المقدمة هنا يمكن بسهولة تعديل لمتواليات الببتيد والنظم الحيوية المتقارن لمجموعة من التطبيقات.

أجهزة الاستشعار والأجهزة الصغيرة التي تستخدم تقنية التعرف الجزيئية البيولوجية كمنصة لتحليل انتقائي وتستخدم لخصوصيتها، والسرعة، ومنخفضة التكلفة. أجهزة الاستشعار الكهروكيميائية للكشف عن الجزيئات الحيوية هي في طليعة هذا المجال نظرا لبساطتها، وفعالية التكاليف، وحساسية عالية. 1،3 تشريح العام لهذه المجسات هو القطب مجهزة جزيء الاعتراف محدد لعلامة البيولوجية للاهتمام . ملزمة من العلامات البيولوجية من قبل جزيء الاعتراف يؤدي إلى التغيير المحلي من إمكانات أو الحالية التي يمكن الكشف عنها بواسطة قياس بسيط. حتى الآن شاردة الاعتراف يمكن أن تتراوح من الانزيمات، والأجسام المضادة 4-8، 9-12 خلايا بأكملها، 13-16 مستقبلات، 17-20 21-23 الببتيدات وDNA 24 وركزت بشكل كبير على الكبيرة، الجزيئات البيولوجية. 25-28 أبحاث وتتركز الجهود في هذا المجال بشكل رئيسي على immunosensors عرجإعادة لالمناعي وثبتوا مع مجموعة أساسية نشط الأكسدة والاختزال (مثل الفيروسين) وتستخدم للكشف عن الأجسام المضادة من الفائدة. وقد استبعدت هذه الدراسات من التطبيقات السريرية بسبب ضعف الدقة واستهلاك الوقت النابعة من المضاعفات الناجمة عن استخدام مستضد / الأجسام المضادة. وقد ركزت 1،3 الاهتمام المتزايد على الكشف عن جزيئات صغيرة (أقل من 1 كجم / مول) من الطب الحيوي والمواد الغذائية والفوائد البيئية بالإضافة إلى الأمن الوطني. 29 وأفضل الأمثلة المعروفة من أجهزة الاستشعار البيولوجي هي مراقبين الجلوكوز الاختبار الذاتي، والتي لها شاشة المطبوعة أقطاب انزيم بالإضافة إلى بحجم الجيب متر amperometric. هذه الأنظمة عادة ما تستخدم طريقة الكولوم حيث يتم قياس المبلغ الإجمالي للتهمة التي تم إنشاؤها بواسطة تفاعل الأكسدة الجلوكوز على مدى فترة من الزمن. ويجب أن تكون الأجهزة المحمولة للتسويق وقوية وباليد للاستفادة سطحي للسكان ككل. علامات الأكسدة مثل الفيروسين هي necessaراي لتوفير الكشف الكهروكيميائية من المؤشرات الحيوية أو جزيئات صغيرة في محلول حيث أن معظم المؤشرات الحيوية ليست نشطة في جوهرها electrochemically. 30-38 الفيروسين هو جزيء عضوي فلزي هذا هو المعيار الذهبي لالكيمياء الكهربائية، مما يجعله اختيارا ممتازا للاندماج في أجهزة الاستشعار الكهروكيميائية. وقد حصل الأنواع النشطة الأكسدة القائم على الفيروسين بالفعل اهتماما كبيرا نظرا لصغر حجمها، والاستقرار جيدة، والوصول الاصطناعية مريحة وسهلة التعديل الكيميائي، بالانجذاب النسبي، وسهولة الأكسدة ضبط. 3،30-42 الجزيئات الصغيرة على أساس الأساسية الفيروسين ديك استخدمت على نطاق واسع كما كشف عن ايونات المعادن والجزيئات الصغيرة. 32-38،43 أنظمة استهداف الأنواع الكبيرة مثل الجزيئات الحيوية وقد استخدمت المرفق من الأجسام المضادة المناعية كبيرة أو لمشتقات الفيروسين التي تم جزءا لا يتجزأ من على سطح الكهروكيميائية. 1،3،39 (44 عاما) في كل حالة، وintensi الحاليين والمحتملينتم تغيير تاي من الحديد III / الحديد II زوجين الأكسدة على اقتران الجزيئي، وبالتالي إنتاج مقبض الطيفية جديدة تشير إلى وجود جزيء تحليلها. وينشأ هذا التغيير من التداخل المكثف الذي يحدث بين نظام بي من الحلقات cyclopentadienyl والحديد د-المدارات. إذا تم تعديل نظام بي، أي derivatized أو رد فعل، ثم سوف التفاعل المداري، بدوره، التغيير. وسوف يؤثر هذا جوهر الحديد، ويمكن أن يحتفل به بوصفه تحولا في إمكانات الزوجين الحديد III / الحديد II. 40،45،46 هذه الخصائص تجعل مثل هذا النظام جذابة للاستخدام كعامل تحديدها بشكل كمي في المناعية الكهروكيميائية أو جهاز الاستشعار البيولوجي. من أجل إنتاج أنظمة الفيروسين تحتوي محددة لقدرات جهاز الاستشعار البيولوجي هو الأمثل لتعديل عصابة حزب المحافظين واحدة مع مستقبلات الحيوي محدد لجزيء المستهدفة والاستفادة من عصابة حزب المحافظين غيرها من حبل الجزيئي للقراءات الكهروكيميائية أو كهربائيtrode (الشكل 1). وتحدى التوليف لهذه المشتقات الفيروسين غير المتماثلة التي كتبها التفاعلات الجانبية وتشكيل الأنواع مثنوي والبوليمرية شكلت بناء الجزيئات عبر ربط. 47 ومع ذلك، واقتران الكيمياء انتاج السندات أميد هو الطريق الأكثر مباشرة لتوفير المشتقات بسيطة من الفيروسين التي تنطوي على مكونات بيولوجية مثل هذه كما الببتيدات ونواتج تفاعلاتها. لذلك، وتقنيات المرحلة الصلبة المتقدمة أولا في 1950s من قبل ميريفيلد لتخليق الببتيد يمكن تطبيقها على المركبات الفلزية العضوية التي تحتوي على الفيروسين. من خلال استخدام استبداله متعامد جزيء حمض 1&#39;-Fmoc-الأمينية-الفيروسين-1-الكربوكسيلية، وهو نظام الفيروسين التي يمكن أن تحتوي على شاردة مستقبلات (البيوتين)، قراءات الكهروكيميائية (الفيروسين)، والمكون مستوقف-رابط (السيستين) لديها تم بناؤها والمفصلة هنا. ويناقش تركيب هذا-المكورات الحيوي وكذلك دليل على تجميد على سطح الذهب. هذا تمثيلا العملنهاية الخبر أول عرض للنظام يتألف من البيوتين، الفيروسين والأحماض الأمينية لتجميد على سطح الذهب.

<table><tbody><tr><td>Biotin Novatag Resin</td><td>NovaBiochem</td><td>8550510001</td><td></td></tr><tr><td>TORVIQ 10 ml Luer Lock Fritted Syringe</td><td>Fisher</td><td>NC9299151</td><td></td></tr><tr><td>piperidine</td><td>Acros</td><td>P/3520/PB05</td><td></td></tr><tr><td>ninhydrin test</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>60017-1ea</td><td></td></tr><tr><td>1&amp;rsquo;-Fmoc-amino-ferrocene-1-carboxylic acid</td><td>Omm Scientific</td><td>Special Order</td><td></td></tr><tr><td>&lt;em&gt;N,N&amp;prime;&lt;/em&gt;-Diisopropylcarbodiimide</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>D125407-5G</td><td></td></tr><tr><td>Fmoc-Cys(Trt)-OH</td><td>Novabiochem</td><td>8520080025</td><td></td></tr><tr><td>trifluoroacetic acid</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>T5408</td><td></td></tr><tr><td>1,2-ethanedithiol</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>2930</td><td></td></tr><tr><td>triisopropyl silane</td><td>Sigma-Aldrich</td><td>233781</td><td></td></tr><tr><td>Eppendorf tubes (20 ml)</td><td>any source</td><td></td><td></td></tr><tr><td>methanol</td><td>any source</td><td></td><td>dry with molecular sieves prior to use &amp;amp; store in 100 ml media bottle for easy usage</td></tr><tr><td>dichloromethane</td><td>any source</td><td></td><td>dry with molecular sieves prior to use &amp;amp; store in 100 ml media bottle for easy usage</td></tr><tr><td>dimethylformamide</td><td>any source</td><td></td><td>dry with molecular sieves prior to use &amp;amp; store in 100 ml media bottle for easy usage</td></tr><tr><td>centrifuge</td><td>any source</td><td></td><td></td></tr></tbody></table>

synthetic methodology for asymmetric ferrocene derived bio-conjugate systems via solid phase resin-based methodology

الكشف المبكر هو المفتاح لنجاح العلاج لمعظم الأمراض، وأمر لا بد منه ولا سيما لتشخيص وعلاج أنواع عديدة من السرطان. التقنيات الأكثر شيوعا المستخدمة والتصوير طرائق مثل التصوير بالرنين المغناطيسي (MRI)، البوزيترون الانبعاثات التضاريس (PET)، والطوبوغرافيا بالكمبيوتر (CT) وهما الأمثل لفهم الهيكل المادي للمرض ولكن يمكن إلا أن يكون أداؤها مرة واحدة كل أربع ل ستة أسابيع بسبب استخدام مواد التصوير والتكلفة الإجمالية. مع هذا في الاعتبار، وتطوير &quot;نقطة الرعاية&quot; التقنيات، مثل أجهزة الاستشعار التي تقييم مرحلة المرض و / أو فعالية العلاج في مكتب الطبيب، والقيام بذلك في الوقت المناسب، من شأنه إحداث ثورة في بروتوكولات العلاج. 1 كما وسيلة لاستكشاف أجهزة الاستشعار الفيروسين استنادا للكشف عن جزيئات ذات الصلة بيولوجيا 2، وقد وضعت وسائل لإنتاج الفيروسين البيوتين الحيوي تقارن الموصوفة هنا. وسوف يركز هذا التقرير على نظام البيوتين-الفيروسين-السيستين التي يمكن أن يجمد على سطح الذهب.

ويظهر على شكل الراتنج ملزمة من 1 في الشكل 2. المرفق التساهمية المكون الفيروسين يثير للون البرتقالي إلى الخرز الراتنج التي هي مستمرة مع الغسيل المستمر ومما يشير إلى حدوث الحديد يجمد يحتوي المجمع على العكس من امتصاص الحديد من قبل عنصر PEG من حبة الراتنج. شكل خالية من الراتنج من 1 مطابق في اللون إلى الخرز الراتنج. بعد إزالة المجمع من الراتنج الخرز، ونقاء والغلة (68٪) الناتجة عن الطرق هو أعلى بكثير من منهجية حل نموذجي. وأظهر تحليل العناصر من المنتج الذي تم عزله 1 كما الملح TFA: Calcd (وجدت) لC 26 H 36 الفين 6 O 4 S 2 4TFA: C، 38.07 (38.90)؛ H، 3.76 (4.20)؛ N، 7.83 (7.70). ويستند العائد الناتج (105.1 ملغ، 68٪) من رد فعل نموذجي على نتائج تحليل عنصري. تحليل NMR في بالديوتيريوم الميثانول الأقليمعيديد 1 H NMR الطيف (CD 3 OD) δ / جزء في المليون: 1،407-1،684 (م، 6H)، 2.245 (ر، 2H)، 2،665-3،150 (م، 12H)، 4.015 (ر، 1H)، 4.104 (د، 2H)، 4.274 (ف، 1H)، 4.426 (د، 2H)، 4.479 (ف، 1H)، 4.595 (ر، 1H) و 13 C NMR الطيف (CD 3 OD) δ / جزء في المليون: 24،644 (CH 2)، 25،472 (CH 2)، 28.051 (CH 2)، 28.300 (CH 2)، 35.474 (CH 2)، 38.698 (CH 2)، 39.241 (CH 2)، 39.717 (CH 2)، 55،340 / 55،538 (CP-حلقة) ، 60.286 (CH)، 61.964 (CH)، 62،521 / 62،821 (CP-حلقة)، 66،038 / 66،170 (CP-حلقة)، 69،153 / 69،328 (CP-حلقة)، 71،468 / 71،593 (CP-حلقة)، 76.466 (CH )، 171،770 (C = O)، 175،361 (C = O). وكانت مرات الاحتفاظ HPLC: 3،198-4،674 دقيقة. وأكد قمم متعددة لوحظ في تحليل HPLC لتكون أملاح TFA من 1 كما هو موضح أعلاه باستخدام التحليل العنصري. مطياف الكتلة المترابطة للهيكل هو مبين في الشكل 2: ESI-MS (م / ض): وجدت: 639.00 [1 + نا] +،النظرية: 639.1 [1 + نا] + وHR-MS (م / ض): وجدت: 617.2049 [1 + H] +، النظرية: 617.1622 [1 + H] +. وقد تم الحصول على أطياف الامتصاص الإلكترونية في المياه وأظهر λ ماكس (ε، M -1 سم -1) 268 (4،779.8)، 434 (324.26). وتتمثل الأساليب المستخدمة لاحتضان شريحة ذهبية صغيرة في محلول من bioconjugate 1 في الرسم التخطيطي في الشكل (3). تمت إضافة طبقة رقيقة من الذهب مرة أخرى مع المواد البوليمرية الى حل ل1 وسمح لاحتضان O / N. ثم تغسل الشريحة ذهب بماء DI وسمح لتجف. وفي الوقت نفسه، كان شريحة الذهب شارك المحتضنة في الماء DI وغسلها بنفس الطريقة. الصور SEM اثنين من العينات، كما هو موضح في الشكل (4)، وأظهرت أن سطح الشريحة الذهب شارك حضنت مع 1 تم التعديل عليها. هذا يدل على أنالتفاعلات thiolate من 1 توفر مرساة الحجز على سطح الذهب. <img alt="الشكل (1)" src="/files/ftp_upload/52399/52399fig1.jpg" /> الشكل 1. أساسيات لجهاز الاستشعار البيولوجي. ومن الأمثلة المحددة لجهاز الاستشعار البيولوجي الكهروكيميائية للكشف عن مباشرة هدفا في الحل. <img alt="الشكل 2" src="/files/ftp_upload/52399/52399fig2.jpg" /> ويمثل الشكل 2. أساليب الاصطناعية المستخدمة لإنتاج 1. الطرق المستخدمة لاحتضان شريحة ذهبية صغيرة في محلول من bioconjugate 1 في الرسم التخطيطي في الشكل (3). تمت إضافة طبقة رقيقة من الذهب مرة أخرى مع المواد البوليمرية الى حل ل 1 وسمح لاحتضان O / N. ثم تغسل الشريحة ذهب بماء DI وسمح لتجف. وفي الوقت نفسه، كان شريحة الذهب شارك المحتضنة في الماء DI وغسلها بنفس الطريقة. الصور SEM من العينتين، كما هو موضح في الشكل (4)، وأظهرت أن سطح الشريحة الذهب شارك حضنت مع 1 تم التعديل عليها. هذا يشير إلى أن التفاعلات thiolate من 1 توفر مرساة الحجز على سطح الذهب. <img alt="الشكل (3)" src="/files/ftp_upload/52399/52399fig3.jpg" /> الشكل 3. رسم تخطيطي يمثل الشلل من 1 إلى شريحة الذهب. وتنطوي العملية على حل bioconjugate في الماء وإضافة شريحة الذهب. حضانة O / يتبع N قبل غسل الشريحة. ويتم تحليل لتجميد ناجحة خارج باستخدام المجهر الإلكتروني هو مبين في الشكل (4). <img alt="الشكل (4)" src="/files/ftp_upload/52399/52399fig4.jpg" /> الشكل 4. الصور SEM من الذهب الطبقات على فيلم البلاستيك البوليمر. (A) بلا حضانة 1 و (B) FOالنماذج التالية الحضانة مع 1 في الماء O / N والشطف بالماء.

Watch this Scientific Journal Video about Synthetic Methodology for Asymmetric Ferrocene Derived Bio-conjugate Systems via Solid Phase Resin-based Methodology at JoVE.com

Synthetic Methodology for Asymmetric Ferrocene Derived Bio-conjugate Systems via Solid Phase Resin-based Methodology

The synthesis of asymmetric species of ferrocene is challenging using solution techniques. This report focuses on the methods carried out to produce a ferrocene-biotin bioconjugate using facile and clean reactions accomplished via solid-phase synthesis. Incorporation of a thiolate moiety is shown to impart the ability for immobilization on gold surfaces.

منهجية الاصطناعية لغير المتماثلة الفيروسين المستمدة الأنظمة الحيوية المزدوجة عبر الصلبة منهجية تستند الراتنج المرحلة

Early detection is a key to successful treatment of most diseases, and is particularly imperative for the diagnosis and treatment of many types of cancer. ...

synthetic-methodology-for-asymmetric-ferrocene-derived-bio-conjugate

Nanyang Technological University

Research

JoVE Journal

Chemistry

9.6K Views.  Texas Christian University. The synthesis of asymmetric species of ferrocene is challenging using solution techniques. This report focuses on the methods carried out to produce a ferrocene-biotin bioconjugate using facile and clean reactions accomplished via solid-phase synthesis. Incorporation of a thiolate moiety is shown to impart the ability for immobilization on gold surfaces.

Video: Synthetic Methodology for Asymmetric Ferrocene Derived Bio-conjugate Systems via Solid Phase Resin-based Methodology

Synthesis of Protein Bioconjugates via Cysteine-maleimide Chemistry

The chemical linking or bioconjugation of proteins to fluorescent dyes, drugs, polymers and other proteins has a broad range of applications, such as the development of antibody drug conjugates (ADCs) and nanomedicine, fluorescent microscopy and systems chemistry. For many of these applications, specificity of the bioconjugation method used is of prime concern. The Michael addition of maleimides with cysteine(s) on the target proteins is highly selective and proceeds rapidly under mild conditions, making it one of the most popular methods for protein bioconjugation.
We demonstrate here the modification of the only surface-accessible cysteine residue on yeast cytochrome c with a ruthenium(II) bisterpyridine maleimide. The protein bioconjugation is verified by gel electrophoresis and purified by aqueous-based fast protein liquid chromatography in 27% yield of isolated protein material. Structural characterization with MALDI-TOF MS and UV-Vis is then used to verify that the bioconjugation is successful. The protocol shown here is easily applicable to other cysteine - maleimide coupling of proteins to other proteins, dyes, drugs or polymers.

Synthesis of Protein Bioconjugates via Cysteine-maleimide Chemistry

This protocol details the important steps required for the bioconjugation of a cysteine containing protein to a maleimide, including reagent purification, reaction conditions, bioconjugate purification and bioconjugate characterization.

تخليق البروتين Bioconjugates<em&gt; عبر</em&gt; سيستين-maleimide الكيمياء

The chemical linking or bioconjugation of proteins to fluorescent dyes, drugs, polymers and other proteins has a broad range of applications, such as the ...

Synthesis of a Water-soluble Metal&#8211;Organic Complex Array

We demonstrate a method for the synthesis of a water-soluble multimetallic peptidic array containing a predetermined sequence of metal centers such as Ru(II), Pt(II), and Rh(III). The compound, named as a water-soluble metal-organic complex array (WSMOCA), is obtained through 1) the conventional solution-chemistry-based preparation of the corresponding metal complex monomers having a 9-fluorenylmethyloxycarbonyl (Fmoc)-protected amino acid moiety and 2) their sequential coupling together with other water-soluble organic building units on the surface-functionalized polymeric resin by following the procedures originally developed for the solid-phase synthesis of polypeptides, with proper modifications. Traces of reactions determined by mass spectrometric analysis at the representative coupling steps in stage 2 confirm the selective construction of a predetermined sequence of metal centers along with the peptide backbone. The WSMOCA cleaved from the resin at the end of stage 2 has a certain level of solubility in aqueous media dependent on the pH value and/or salt content, which is useful for the purification of the compound.

A potential general method for the synthesis of water-soluble multimetallic peptidic arrays containing a predetermined sequence of metal centers is presented.

توليف مجموعة معقدة للذوبان في الماء المعدنية العضوية

We demonstrate a method for the synthesis of a water-soluble multimetallic peptidic array containing a predetermined sequence of metal centers such as ...

Constructing Thioether/Vinyl Sulfide-tethered Helical Peptides Via Photo-induced Thiol-ene/yne Hydrothiolation

Here, we describe a detailed protocol for the preparation of thioether-tethered peptides using on-resin intramolecular/intermolecular thiol-ene hydrothiolation. In addition, this protocol describes the preparation of vinyl-sulfide-tethered peptides using in-solution intramolecular thiol-yne hydrothiolation between amino acids that possess alkene/alkyne side chains and cysteine residues at i, i+4 positions. Linear peptides were synthesized using a standard Fmoc-based solid-phase peptide synthesis (SPPS). Thiol-ene hydrothiolation is carried out using either an intramolecular thio-ene reaction or an intermolecular thio-ene reaction, depending on the peptide length. In this research, an intramolecular thio-ene reaction is carried out in the case of shorter peptides using on-resin deprotection of the trityl groups of cysteine residues following the complete synthesis of the linear peptide. The resin is then set to UV irradiation using photoinitiator 4-methoxyacetophenone (MAP) and 2-hydroxy-1-[4-(2-hydroxyethoxy)-phenyl]-2-methyl-1-propanone (MMP). The intermolecular thiol-ene reaction is carried out by dissolving Fmoc-Cys-OH in an N,N-dimethylformamide (DMF) solvent. This is then reacted with the peptide using the alkene-bearing residue on resin. After that, the macrolactamization is carried out using benzotriazole-1-yl-oxytripyrrolidinophosphonium hexafluorophosphate (PyBop), 1-hydroxybenzotriazole (HoBt), and 4-Methylmorpholine (NMM) as activation reagents on the resin. Following the macrolactamization, the peptide synthesis is continued using standard SPPS. In the case of the thio-yne hydrothiolation, the linear peptide is cleaved from the resin, dried, and subsequently dissolved in degassed DMF. This is then irradiated using UV light with photoinitiator 2,2-dimethoxy-2-phenylacetophenone (DMPA). Following the reaction, DMF is evaporated and the crude residue is precipitated and purified using high-performance liquid chromatography (HPLC). These methods could function to simplify the generation of thioether-tethered cyclic peptides due to the use of the thio-ene/yne click chemistry that possesses superior functional group tolerance and good yield. The introduction of thioether bonds into peptides takes advantage of the nucleophilic nature of cysteine residues and is redox-inert relative to disulfide bonds.

We present a protocol for the construction of thioether/vinyl sulfide-tethered helical peptides using photo-induced thiol-ene/thiol-yne hydrothiolation.

بناء المستحثة "الببتيدات حلزونية عبر صور" ثيول-شرق/ين هيدروثيوليشن ثيوثير/"كبريتيد ثنائي الفينيل"-المربوطة

Here, we describe a detailed protocol for the preparation of thioether-tethered peptides using on-resin intramolecular/intermolecular thiol-ene ...

Solid-phase Synthesis of [4.4] Spirocyclic Oximes

A convenient synthetic route for spirocyclic heterocycles is well sought after due to the molecule&#39;s potential use in biological systems. By means of solid-phase synthesis, regenerating Michael (REM) linker strategies, and 1,3-dipolar cycloaddition, a library of structurally similar heterocycles, both with and without a spirocyclic center, can be constructed. The main advantages of the solid-support synthesis are as follows: first, each reaction step can be driven to completion using a large excess of reagents resulting in high yields; next, the use of commercially available starting materials and reagents keep the costs low; finally, the reaction steps are easy to purify via simple filtration. The REM linker strategy is attractive because of its recyclability and traceless nature. Once a reaction scheme is completed, the linker can be reused multiple times. In a typical solid-phase synthesis, the product contains either a part of or the whole linker, which can prove undesirable. The REM linker is &#34;traceless&#34; and the point of attachment between the product and the polymer is indistinguishable. The high diastereoselectivity of the intramolecular 1,3-dipolar cycloaddition is well documented. Limited by the insolubility of the solid support, the reaction progression can only be monitored by a change in the functional groups (if any) via infrared (IR) spectroscopy. Thus, the structural identification of intermediates cannot be characterized by conventional nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy. Other limitations to this method stem from the compatibilities of the polymer/linker to the desired chemical reaction scheme. Herein we report a protocol that allows for the convenient production of spirocyclic heterocycles that, with simple modifications, can be automated with high-throughput techniques.

Here we present a protocol to demonstrate an efficient method for the synthesis of spirocyclic heterocycles. The five-step process utilizes solid-phase synthesis and regenerating Michael linker strategies. Generally difficult to synthesize, we present a customizable method for the synthesis of spirocyclic molecules otherwise inaccessible to other modern approaches.

خلاصة المرحلة الصلبة [4.4] سبيروسيكليك أوكسيميس

A convenient synthetic route for spirocyclic heterocycles is well sought after due to the molecule&#39;s potential use in biological systems. By means of ...

Synthesis and Bioconjugation of Thiol-Reactive Reagents for the Creation of Site-Selectively Modified Immunoconjugates

Maleimide-bearing bifunctional probes have been employed for decades for the site-selective modification of thiols in biomolecules, especially antibodies. Yet maleimide-based conjugates display limited stability in vivo because the succinimidyl thioether linkage can undergo a retro-Michael reaction. This, of course, can lead to the release of the radioactive payload or its exchange with thiol-bearing biomolecules in circulation. Both of these processes can produce elevated activity concentrations in healthy organs as well as decreased activity concentrations in target tissues, resulting in reduced imaging contrast and lower therapeutic ratios. In 2018, we reported the creation of a modular, stable, and easily accessible phenyloxadiazolyl methyl sulfone reagent &#8212; dubbed &#8216;PODS&#8217; &#8212; as a platform for thiol-based bioconjugations. We have clearly demonstrated that PODS-based site-selective bioconjugations reproducibly and robustly create homogenous, well-defined, highly immunoreactive, and highly stable radioimmunoconjugates. Furthermore, preclinical experiments in murine models of colorectal cancer have shown that these site-selectively labeled radioimmunoconjugates exhibit far superior in vivo performance compared to radiolabeled antibodies synthesized via maleimide-based conjugations. In this protocol, we will describe the four-step synthesis of PODS, the creation of a bifunctional PODS-bearing variant of the ubiquitous chelator DOTA (PODS-DOTA), and the conjugation of PODS-DOTA to the HER2-targeting antibody trastuzumab.

In this protocol, we will describe the synthesis of PODS, a phenyoxadiazolyl methyl sulfone-based reagent for the site-selective attachment of cargos to the thiols of biomolecules, particularly antibodies. In addition, we will describe the synthesis and characterization of a PODS-bearing bifunctional chelator and its conjugation to a model antibody.

تعديل التوليف وبيوكونجوجيشن من الكواشف ثيول المتفاعلة لإنشاء الموقع بشكل انتقائي إيمونوكونجوجاتيس

Maleimide-bearing bifunctional probes have been employed for decades for the site-selective modification of thiols in biomolecules, especially antibodies. ...

Construction of Cyclic Cell-Penetrating Peptides for Enhanced Penetration of Biological Barriers

Cancer has been a grand challenge in global health. However, the complex tumor microenvironment generally limits the access of therapeutics to deeper tumor cells, leading to tumor recurrence. To conquer the limited penetration of biological barriers, cell-penetrating peptides (CPPs) have been discovered with excellent membrane translocation ability and have emerged as useful molecular transporters for delivering various cargoes into cells. However, conventional linear CPPs generally show compromised proteolytic stability, which limits their permeability across biological barriers. Thus, the development of novel molecular transporters that can penetrate biological barriers and exhibit enhanced proteolytic stability is highly desired to promote drug delivery efficiency in biomedical applications. We have previously synthesized a panel of short cyclic CPPs with aromatic crosslinks, which exhibited superior permeability in cancer cells and tissues compared to their linear counterparts. Here, a concise protocol is described for the synthesis of the fluorescently labeled cyclic polyarginine R8 peptide and its linear counterpart, as well as key steps for investigating their cell permeability.

This protocol describes the synthesis of cyclic cell-penetrating peptides with aromatic cross-links and the evaluation of their permeability across biological barriers.

بناء الببتيدات الحلقية المخترقة للخلايا لتعزيز اختراق الحواجز البيولوجية

Cancer has been a grand challenge in global health. However, the complex tumor microenvironment generally limits the access of therapeutics to deeper ...

Constructing Cyclic Peptides Using an On-Tether Sulfonium Center

In recent years, cyclic peptides have attracted increasing attention in the field of drug discovery due to their excellent biological activities, and, as a consequence, they are now used clinically. It is, therefore, critical to seek effective strategies for synthesizing cyclic peptides to promote their application in the field of drug discovery. This paper reports a detailed protocol for the efficient synthesis of cyclic peptides using on-resin or intramolecular (intermolecular) bisalkylation. Using this protocol, linear peptides were synthesized by taking advantage of solid-phase peptide synthesis with cysteine (Cys) and methionine (Met) coupled simultaneously on the resin. Further, cyclic peptides were synthesized via bisalkylation between Met and Cys using a tunable tether and an on-tether sulfonium center. The whole synthetic route can be divided into three major processes: the deprotection of Cys on the resin, the coupling of the linker, and the cyclization between Cys and Met in a trifluoroacetic acid (TFA) cleavage solution. Furthermore, inspired by the reactivity of the sulfonium center, a propargyl group was attached to the Met to trigger thiol-yne addition and form a cyclic peptide. After that, the crude peptides were dried and dissolved in acetonitrile, separated, and then purified by high-performance liquid chromatography (HPLC). The molecular weight of the cyclic peptide was confirmed by liquid chromatography-mass spectrometry (LC-MS), and the stability of the cyclic peptide combination with the reductant was further confirmed using HPLC. In addition, the chemical shift in the cyclic peptide was analyzed by 1H nuclear magnetic resonance (1H NMR) spectra. Overall, this protocol aimed to establish an effective strategy for synthesizing cyclic peptides.

This protocol presents the synthesis of cyclic peptides via bisalkylation between cysteine and methionine and the facile thiol-yne reaction triggered by the propargyl sulfonium center.

بناء الببتيدات الحلقية باستخدام مركز السلفونيوم على الحبل

In recent years, cyclic peptides have attracted increasing attention in the field of drug discovery due to their excellent biological activities, and, as ...

Solid Phase Synthesis of a Functionalized Bis-Peptide Using "Safety Catch" Methodology

In 1962, R.B. Merrifield published the first procedure using solid-phase peptide synthesis as a novel route to efficiently synthesize peptides. This technique quickly proved advantageous over its solution-phase predecessor in both time and labor. Improvements concerning the nature of solid support, the protecting groups employed and the coupling methods employed over the last five decades have only increased the usefulness of Merrifield's original system. Today, use of a Boc-based protection and base/nucleophile cleavable resin strategy or Fmoc-based protection and acidic cleavable resin strategy, pioneered by R.C. Sheppard, are most commonly used for the synthesis of peptides1.
Inspired by Merrifield's solid supported strategy, we have developed a Boc/tert-butyl solid-phase synthesis strategy for the assembly of functionalized bis-peptides2, which is described herein. The use of solid-phase synthesis compared to solution-phase methodology is not only advantageous in both time and labor as described by Merrifield1, but also allows greater ease in the synthesis of bis-peptide libraries. The synthesis that we demonstrate here incorporates a final cleavage stage that uses a two-step "safety catch" mechanism to release the functionalized bis-peptide from the resin by diketopiperazine formation.
Bis-peptides are rigid, spiro-ladder oligomers of bis-amino acids that are able to position functionality in a predictable and designable way, controlled by the type and stereochemistry of the monomeric units and the connectivity between each monomer. Each bis-amino acid is a stereochemically pure, cyclic scaffold that contains two amino acids (a carboxylic acid with an &alpha;-amine)3,4. Our laboratory is currently investigating the potential of functional bis-peptides across a wide variety of fields including catalysis, protein-protein interactions and nanomaterials.

The efficient solid-phase peptide synthesis of a functionalized bis-peptide trimer utilizing a "safety catch" cleavage procedure from HMBA resin is described.

الصلبة التجميعي المرحلة من الببتيد البس Functionalized استخدام &quot;سلامة الصيد&quot; منهجية

In 1962, R.B. Merrifield published the first procedure using solid-phase peptide synthesis as a novel route to efficiently synthesize peptides. This ...

Biology

Functionalized Spirocyclic Heterocycle Synthesis and Cytotoxicity Assay

Spirocyclic heterocycles have recently been reported in literature to be potential drugs for cancer therapy. The synthesis of these novel orthogonal ring systems is challenging. An efficient methodology to synthesize these compounds was recently published that described the solid phase synthesis in four steps rather than the previously reported five steps. The advantage of this shorter synthesis is the elimination of the use of toxic reagents. Low-loading Regenerating Michael (REM) linker-based resin was found to be crucial in the synthesis as high-loading versions prevented the addition of reagents containing bulky phenyl and aromatic side chains. The colorimetric 3-(4&#8242;,5&#8242;-dimethylthiazol-2&#8242;-yl)-2,5- diphenyltetrazolium bromide (MTT) assay was used to examine the cytotoxicity of micromolar concentrations of these novel spirocyclic molecules in vitro. MTT is readily available commercially and produces relatively fast, reliable results, making this assay ideal for these spirocyclic heterocycles. Orthogonal ring structures as well as furfurylamine (a precursor in the synthesis method containing a similar 5-member ring motif) were tested.

Here, we describe a bioassay using 3-(4&#8242;,5&#8242;-dimethylthiazol-2&#8242;-yl)-2,5- diphenyltetrazolium bromide (MTT) to test previously synthesized spirocyclic oximes.

توليف الدورة الحلقية غير المتجانسة الوظيفية وفحص السمية الخلوية

Spirocyclic heterocycles have recently been reported in literature to be potential drugs for cancer therapy. The synthesis of these novel orthogonal ring ...

Solid Phase Synthesis

Source: Vy M. Dong and Diane Le, Department of Chemistry, University of California, Irvine, CA
Merrifield&#39;s solid-phase synthesis is a Nobel Prize winning invention where a reactant molecule is bound on a solid support and undergoes successive chemical reactions to form a desired compound. When the molecules are bound to a solid support, excess reagents and byproducts can be removed by washing away the impurities, while the target compound remains bound to the resin. Specifically, we will showcase an example of solid-phase peptide synthesis (SPPS) to demonstrate this concept.

Solid Phase Synthesis: Principles, Peptide Synthesis

Source: Vy M. Dong and Diane Le, Department of Chemistry, University of California, Irvine, CA
Merrifield&#39;s solid-phase synthesis is a Nobel Prize ...

منهجية الاصطناعية لغير المتماثلة الفيروسين المستمدة الأنظمة الحيوية المزدوجة عبر الصلبة منهجية تستند الراتنج المرحلة

Summary

Explore More Videos

Chapters in this video

تخليق البروتين Bioconjugates