The authors would like to acknowledge Ph.D. grant of LANEF in Grenoble for support of Laurie-Amandine Gar&#231;on. This work was financially supported by the French National Research Agency (ANR-grant 06-NANO-045).

Çeşitli Çözümleri ve Protein Örneklerinin 1. Hazırlık <ol><li> , 50 mM NaH 2 PO 4, 50 mM NaCl ihtiva eden fosfat tampon çözeltisi (PBS-G) 100 mi, pH 6.8 &#39;de% 10 gliserol hazırlayın. </li><li> PH 7.4 olan 10 mM HEPES, 150 mM NaCl,% 0.005 Tween 20 içeren HEPES tampon çözeltisi 250 ml hazırlayın. </li><li> PBS-G 0.2 mM&#39;de laktoz (Şekil 1) sülfatlanmış yapı bloğunun 1 (BB1), laktoz ve yapı taşı 2 (BB2) içinde bir stok çözelti hazırlayın. </li><li> 1 uM A rakis hypogaea lektin (AHL) 500 nM, miyoglobin de ve 500 nM&#39;de lisozim: HEPES, protein çözeltisinin 1 ml hazırlayın. </li><li> Ultra-saf su içinde% 1 SDS ile 20 ml hazırlayın. </li></ol> CoCRR Array 2. Hazırlık <ol><li> % 75 oksijen,% 25 argon, 0.6 mbar, gücü 40 W: Bu koşullar altında 3 dakika boyunca plazma temizleyici ile kullanımdan önce 48 saat prizma altın yüzeyini temizleyin </li><li> Onbir saf ve karışık Solutio hazırlayın[BB1] / ile BB1 ​​ve BB2 ns ([BB1] + [BB2]), PBS-G içinde 0,1 mM toplam bb konsantrasyonda% 10 artışlar ile, 0 ile% 100 arasında oranları. </li><li> Depozit toplam 44 noktanın (Şekil 2), her oran için dört kat olarak temassız bir gözcü kullanılarak prizma yüzeyi üzerindeki bu saf ve karışık çözümler 8 nl damlacıkları. Not: PBS-G çözeltisine,% 10 gliserol, solvent buharlaşması ve çökelme sonrası bb konsantrasyon değişimini azaltmak için çok önemlidir. </li><li> Ultra saf su 1 ml içeren bir Petri kabı içinde prizma yerleştirin ve altın yüzeyde BB1 ​​ve BB2 kendini düzenlemesinden RT&#39;de göre O / N bırakın. Burada, bu karışık SAM ortalama yüzey bileşimi yerleştirme karıştırılmış çözeltisinin bileşimi (Şekil 3) 11 yansıttığı varsayılmaktadır. </li><li> Ultra-saf su ile iyice yıkayın ve daha sonra prizmanın bir argon akışı altında kurutun. </li></ol> 3. Protein Algılama SPRI tarafından <ol><li> Incubato ayarlayınR&#39;nin SPRI cihaz, protein algılama sırasında sıcaklık değişiminin neden olduğu kırılma indeksi değişiklikleri önlemek için 25 ° C sıcaklıkta yerleştirilir. </li><li> (PEEK), bir bilgisayar kontrollü bir şırınga pompası, gaz alıcı ve 6 bağlantı noktası, orta basınçlı enjeksiyon valfına bağlanan akış hücresinin (Şekil 4) 10 ul polieter eter keton olmayan bir işlevselleştirilmiş durulama prizma yerleştirin. Taze süzülmüş ve tampon HEPES çalışan degaze ile akış sistemi doldurun. </li><li> Durulama prizma çıkarın ve akış hücresi CoCRR dizi içeren prizma yerleştirin. 100 ul / dakika akış hızında, HEPES. CCD kamera yardımı ile hızlı çalışan tampon geçirilerek prizma yüzeyi üzerinde mevcut olan hava kabarcıklarını. </li><li> Dizinin iyi bir tezat görüntü ve SPRI sistemine entegre yazılım yardımı ile esaslı ilgi alanı için aynı çapa sahip bir daire çizerek, her nokta için çalışma alanı tanımlayın. </li><li> Yansıtan temsil plazmon eğrileri, İztüm noktalar için olay açısı, fonksiyonunda ivity eğrileri. </li><li> Yansıtma eğrilerinin en yüksek yamacında çalışma açısının (kinetik eğrileri kaydedilmiş olacak hangi pozisyon) seçin. Kinetik ölçümleri için seçilen çalışma açısına düzeltmek için tarama ayna döndürün. </li><li> Tüm noktalar için yansıma sinyal istikrarlı ve sürekli kadar akış sisteminde HEPES çalışmaya devam eder. </li><li> Konumu &quot;yük&quot; enjeksiyon valfi ile numune döngü (500 ul) içine şırınga ile 1 ml AHL çözüm enjekte. Ardından &quot;enjeksiyon&quot; konumuna enjeksiyon valfi koydu. Tüm protein enjeksiyonu için kullanılan akış hızı 100 ml / dak idi. </li><li> Tüm noktalar aynı anda zamana karşı yansıtma değişimlerini izleyerek kinetik ölçümler başlayın. </li><li> Proteini enjekte sonunda, 8 dakika boyunca tampon maddesi ile dizi yıkayın. Son olarak, yeniden 1 ml% 1 SDS ile enjekte edilir. </li><li> Diğer p için aynı prosedürü tekrarlayınroteinler. </li></ol> 4. Veri İşleme ve Analizi <ol><li> Akış hücreye protein çözeltisi girişi sonra, bağlayıcı molekül ortaya çıkar ve plazmon eğrilerinin bir kayma ve yansıtma bir varyasyonunu neden olur. Adı geçen görüntü edinim program sensogramlarını (Şekil 5B) vererek SPR görsel Şekil 5A verir gri skala seviyelerinin, ölçülen ışık şiddeti değerleri dönüştürür ve zamana karşı yansıtma değişimini üretir. </li><li> [BB1] karşı her proteini enjekte sonunda yansıtma (R%) çizmek için bir matematik bilgisayar yazılımını kullanın / ([BB1] + [BB2]) Her bir numune için 2D sürekli evrim profili (CEP) oluşturmak için oranı (Şekil 5C). </li><li> [BB1] / ([BB1] + [BB2]) sensörgramlar içinde oranı Ekle (Şekil 5B) her proteinin (Şekil 5D) için 3D sürekli evrim manzara (CEL) oluşturmak için. </li></ol>

<ol>
	<li>Margulies, D., Hamilton, A. D. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Combinatorial+protein+recognition+as+an+alternative+approach+to+antibody-mimetics.">Combinatorial protein recognition as an alternative approach to antibody-mimetics.</a> Current Opinion in Chemical Biology. 14, 705-712 (2010).</li><li>Umali, A. P., Anslyn, E. V. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=A+general+approach+to+differential+sensing+using+synthetic+molecular+receptors.">A general approach to differential sensing using synthetic molecular receptors.</a> Current Opinion in Chemical Biology. 14, 685-692 (2010).</li><li>Baldini, L., Wilson, A. J., Hong, J., Hamilton, A. D. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Pattern-based+detection+of+different+proteins+using+an+array+of+fluorescent+protein+surface+receptors.">Pattern-based detection of different proteins using an array of fluorescent protein surface receptors.</a> J. Am. Chem. Soc. 126, 5656-5657 (2004).</li><li>Zhou, H. C., Baldini, L., Hong, J., Wilson, A. J., Hamilton, A. D. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Pattern+recognition+of+proteins+based+on+an+array+of+functionalized+porphyrins.">Pattern recognition of proteins based on an array of functionalized porphyrins.</a> J. Am. Chem. Soc. 128, 2421-2425 (2006).</li><li>Wright, A. T., Griffin, M. J., Zhong, Z., McCleskey, S. C., Anslyn, E. V., McDevitt, J. T. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Differential+receptors+create+patterns+that+distinguish+various+proteins.">Differential receptors create patterns that distinguish various proteins.</a> Angew. Chem. Int. Ed. 44, 6375-6378 (2005).</li><li>Wright, A. T., Anslyn, E. V. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Differential+receptor+arrays+and+assays+for+solution-based+molecular+recognition.">Differential receptor arrays and assays for solution-based molecular recognition.</a> Chem. Soc. Rev. 35, 14-28 (2006).</li><li>You, C. C., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Detection+and+identification+of+proteins+using+nanoparticle&#8211;fluorescent+polymer+&#8216;chemical+nose&#8217;+sensors.">Detection and identification of proteins using nanoparticle&#8211;fluorescent polymer &#8216;chemical nose&#8217; sensors.</a> Nature Nanotechnology. 2, 318-323 (2007).</li><li>De, M., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Sensing+of+proteins+in+human+serum+using+conjugates+of+nanoparticles+and+green+fluorescent+protein.">Sensing of proteins in human serum using conjugates of nanoparticles and green fluorescent protein.</a> Nature Chemistry. 1, 461-465 (2009).</li><li>Hou, Y., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Continuous+evolution+profiles+for+electronic-tongue-based+analysis.">Continuous evolution profiles for electronic-tongue-based analysis.</a> Angew. Chem. Int. Ed. 51, 10394-10398 (2012).</li><li>Campbell, C. T., Kim, G. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=SPR+microscopy+and+its+applications+to+high-throughput+analyses+of+biomolecular+binding+events+and+their+kinetics.">SPR microscopy and its applications to high-throughput analyses of biomolecular binding events and their kinetics.</a> Biomaterials. 28, 2380-2392 (2007).</li><li>Stranick, S. J., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Nanometer-scale+phase+separation+in+mixed+composition+self-assembled+monolayers.">Nanometer-scale phase separation in mixed composition self-assembled monolayers.</a> Nanotechnology. 7, 438-442 (1996).</li></ol>

The authors have no conflicts of interest to declare.

<html> Bu eT yapımı için en kritik adımlar sisteminin iyi tekrarlanabilirlik sağlamak için varız. Örneğin, BB1 ve BB2 ait on saf ve karışık solüsyonlarda gliserol% 10 unu ilave, kullanımdan önce, standart bir prosedür ile prizma altın yüzey temizleme BB prizma altın yüzey üzerinde kendi kendine montaj sırasında çözücü buharlaşmasını önlemek için, Her [BB1] için birden çok tekrar / ([BB1] + [BB2]) oranı, vs bırakılması. SPRI protein tespiti için olduğu gibi, çalışma açısının seçimi kritiktir. Genellikle, bu yansıtma eğrilerinin en yüksek eğiminde sabitlenir. Buna ek olarak, bu gibi çalışma sıcaklığı, akış hızı, her bir protein tespiti için standart deney koşulları, kullanımı çok önemlidir. Her bir protein enjeksiyonundan sonra, CoCRR dizi reseptörlerine herhangi bir zarar vermeden, sistemin tüm tekrar üretimine olanak sağlayan uygun bir solüsyon ile yeniden kullanım için yeniden oluşturulmalıdır. e_content &quot;&gt; kullanılan iki olmayan şeker bağlayıcı proteinler miyoglobin ve lisozim ile bir lektin AHL birlikte, ortak bir protein ayrıca geliştirilmiş eT, daha önce 9 Başka şeker bağlayıcı proteinlerin çalışma için tek etkili olmadığını göstermektedir, ancak bunlarla Bunlar. HEPES (pH 7.4) içinde çeşitli ücretler için seçilmiştir:., Şekil 6&#39;da gösterildiği gibi, AHL (izoelektrik noktası (pl) 6.0), miyoglobin (pl 7.2) ve lisozim (pl 11) Özellikle, her bir protein benzersiz bir sahiptir yanıt modeli. AHL biraz negatif HEPES şarj edilir. onun CEP bu negatif yüklü BB2 zengin CoCRRs daha güçlü bir etkileşim olduğunu gösterir. Büyük olasılıkla, bu proteinin pozitif yüklü etki alanı ve BB2 zengin CoCRRs arasındaki etkileşim nedeniyle Hatta daha yüksek bir konsantrasyonda, AHL ve lizozim CEP&#39;lerın için CEP içinde miyoglobin kıyaslarken. HEPES&#39;te küresel nötr miyoglobin, için, tüm CoCRRs elde sinyaller arasında pek fark yoktur. sinyal çok lo olduğunuwer. HEPES, pozitif yüklü bir lisozim için olduğu gibi, maksimum sinyal saf BB2 içeren CoCRR elde edildi. 3B sürekli bir gelişim manzara oluşturulan her bir protein için, gerçek zamanlı adsorpsiyon ve desorpsiyon kinetikleri takip edebilen SPRI avantajlar sayesinde. Zamana bağlı tanınma özelliğinin Bu tür bir protein analizi için ek parametrelerin farklılaşması getirir. Özellikle, iki analitlerin CoCRRs bir dizi için benzer afinitesi gösteren fakat etkileşim kinetikleri farklı analiz için son derece yararlı olabilir. Şekil 7&#39;de gösterildiği gibi, cels kolayca ayırt edilebilir. Bu sonuçlar CoCRRs ile üç proteinin etkileşim, hidrofobik nötr ve yüklü amino asit kalıntılarının, dağıtım olarak yüzey özelliklerine bağlı olduğunu göstermektedir. CEP ve CEL Hem protein ayrımcılık ve ProSpec için &quot;parmak izi&quot; olarak kullanılabilirtif tanımlama. Bu nedenle, ortak eT proteinlerinin analizi için etkilidir. Burada tarif edilen protokol protein analizi için ET oluşturmak için kombinatoryal yaklaşım kullanır. Sentezlemek için yapısal olarak karmaşık ve zahmetli olan moleküllerin bir dizi kullanan diğer yaklaşımlardan farklı olarak, sadece iki küçük moleküller, bu çalışmada iyi bir çözünürlüğe sahip proteinleri ayırt edebilen, çapraz-reaktif bir dizi reseptör hazırlamak için kullanıldı. Ayrıca, önceki araştırmaya göre, ET, tekrar üretilebilir ve kararlı 9 tekrar kullanılabilir. Ayrıca, Spri gerçek zamanlı olarak bağlayıcı olayları izleme ve görülmemiş güvenilirliği ile yeni sürekli tanıma modellerini üretme sağlar. Yakın gelecekte, tamamlayıcı fizikokimyasal özellikleri ile ek BBs sıvı veya gaz kompleks karışımların analizi için dizilerde CoCRR çeşitliliğini artırmak için tanıtılacaktır.

Hassas ve hızlı protein algılama yöntemleri tıbbi teşhis ve Proteomikte çok önemlidir. Böyle bioçipler gibi klasik protein-tespit diziler, &quot;kilit ve anahtar&quot; tanıma ilkesine dayalı ve bu aptamers, antikorlar, veya taklitçi gibi belirli reseptörleri gerektirir. Son yıllarda, insan koku duyusunun ve tadına bakma esinlenerek diferansiyel algılama alternatif 1 olarak ortaya çıkmıştır. Bu elektronik burun / dil (eN / eT) yaklaşımı hedef moleküller için son derece spesifik veya seçici olması gerekmez çapraz-reaktif reseptörleri (crrs), bir dizi Analitlerin farklı bağlanmanın dayanmaktadır böylece zahmetli aşmak için izin yüksek ölçüde seçici reseptörleri geliştirme süreci. Onun teşhisine izin veren, bir parmak izi gibi, her bir örnek için ayrı bir desen oluşturur tüm reseptörlerinin birleşik yanıttır. ELEC gelişimi için iki önemli zorluklaretkin bir protein algılama tronic burun / yay yapısal olarak benzer bir analit ve bağlanma olayı için uygun olan iletim sistemine arasında ayrım yeteneğine sahip algılama elemanlarının üretimi. Şimdiye kadar yapılan çalışmalar dizi gelişme 2 için çeşitli yaklaşımlar bildirdi. Bir çalışmada Örneğin proteinlerin bir dizi-bazlı kimlik çeşitli amino asitler veya proteinler ve ücret için farklı çevresel birimlere afinite için bir hidrofobik çekirdeğin sahip diferansiyel reseptörleri sağlamak dipeptidlerin için karboksil grupların birleştirilmesi ile, tetra-carboxyphenylporphyrin türevlerinden hazırlanabilir crrs kullanılarak geliştirilmiştir kazandıran farklı bağlama. Bu sistemi kullanarak, farklı proteinler ve protein karışımları analitlerle etkileşimin ardından 3,4 reseptörlerinin floresanlık sönmesini ölçülerek tespit edilmiştir. Başka bir çalışmada, hexasubsti bir birleştirici şekilde sentezlendi, tripeptid ve boronik asit kısımları içeren 29 crrs oluşan bir kütüphanedeğiştirilmemiş benzen iskele bir göstergesi alım kolorimetrik algılama 5,6 proteinleri algılama için geliştirilmiştir. Böyle bir tasarımla, her reseptör glikoproteinlerden proteinlerinin ayrımında destekli peptid kollardaki varyans göre protein ve boronik asitler ile farklı bağlama kapasitesini göstermiştir. Daha yakın zamanda, bir anyonik floresan polimer poli (p-phenyleneethynylene) (PPE) konjüge edilmiş farklı katyonik fonksiyonalize altın nanopartiküllerinin oluşan bir dizi tespit etmek ve tanımlamak için proteinleri 7 oluşturuldu. Rekabetçi protein için farklı tanıma desen üreten bir protein analit arasındaki bağlanma ve floresan yeniden PPE / altın nano partiküler kompleksleri söndürüldü. Bu çalışmada, fonksiyonalize nanopartikül-protein etkileşimleri nanopartikül uç gruplarının fizikokimyasal özellikleri değiştirilerek ayarlanmıştır. Ayrıca bu yaklaşım, karmaşık ve protein açısından zengin bir ortamda bu protein analizi için etkili olduğu gösterilmiştirfizyolojik ilgili konsantrasyonlarda insan serumu gibi, böylece hastalık durumlarının 8 teşhisi için gerçek örnekleri profil olarak eT potansiyelini gösteren. Çok umut verici olsa da, bu sistemler bazı sınırlamaları vardır. Onlar tasarımı ve oldukça karmaşık yapılara sahip 5 ila 29 crrs sentezlenmesi gerektirir. Buna ek olarak, her bir ölçüm takip sıfırlanır koku sistemi farklı olarak, protein, numune başına bir algılama dizisi hazırlamak gerekir. Son olarak, gerçek zaman bağlanma olguları arasında son derece zordur. Bu bağlamda, bir kombinatoryal yaklaşım, farklı fiziko-kimyasal özelliklere sahip, basit ve kolayca erişilebilir moleküllerinin küçük bir numara kullanarak sürülmüştür (negatif yüklü bir nötr, pozitif yüklü, hidrofilik, hidrofobik, vb.) Yapı blokları (BB) 9 gibi. Ile karışımlar değişen BBS ve kontrollü oranlarda karıştırılması ve izin vererek bir altın yüzey tarafından monteprizma, protein bağlanması için uygun özelliklere sahip birleşik yüzeyler bir dizi oluşturuldu. Özellikle, bu sistem üzerindeki kendinden düzenlenen tek tabakalar, hızlı ve verimli bir şekilde üretilebilir olması için çeşitli birleştirici çapraz-reaktif reseptörleri (CoCRRs) sağlayacak şekilde, son derece farklı bir şekilde yüzey özellikleri, bir dizi kolay bir ayarlama sağlar. Protein algılama optik tespit sistemi kullanılarak gerçekleştirildi, plazmon rezonans görüntüleme (SPRI) yüzey. Kısaca, bir LED&#39;den gelen geniş bir ışın, polarize ışık monokromatik prizma yüzeyi üzerindeki bütün CoCRR dizi aydınlatır. Bir yüksek çözünürlüklü CCD video kamera CoCRR dizinin bütün noktalar arasında gerçek-zamanlı farkı görüntüler sağlar. Bu bağlayıcı olaylar ve kinetik süreçler 10 hakkında detaylı bilgi veren CoCRR dizinin yüzeyinde yerel tüm değişiklikleri yakalar. Bu arada, görüntüleme yazılımı yardımı ile, noktalar karşılık SPR görüntüleri otomatik olarak yansıtma Versu varyasyonları dönüştürülürSensogramlar adı verilen kinetik bağlanma eğrileri, bir dizi üreten bir zaman. Bu nedenle, bağlama SPRI etkinlikleri etiketi içermeyen, eş zamanlı, paralel ve gerçek zamanlı gözlem sağlar. Ayrıca, elde edilen CoCRR dizi protein analizi için yeniden üretilebilir ve tekrar kullanılabilir. Bu protokol, yapı blokları olarak sadece iki küçük molekülleri kullanarak elektronik dil birlikteliğinin yapımını da açıklar ve SPRI ile elde edilen kesintisiz tanıma kalıpları temel alan ortak proteinlerin analizi için uygulanmasını göstermektedir.

<table border="0" cellpadding="0" cellspacing="0" width="1511">
	<tbody>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:285px;">Name of Material/ Equipment</td>
			<td style="width:203px;">Company</td>
			<td style="width:225px;">Catalog Number</td>
			<td style="width:799px;">Comments/Description</td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;">SPRi apparatus&#160;</td>
			<td>Horiba Scientific-GenOptics</td>
			<td style="width:225px;"></td>
			<td>SPRi apparatus is placed in a temperature regulated incubator at 25&#176;C.</td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;">Incubator</td>
			<td>Memmert</td>
			<td style="width:225px;"></td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;">Syringe pump&#160;</td>
			<td>Cavro scientific instruments</td>
			<td style="width:225px;">Cavro XLP 6000</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:285px;">Micro Elite Degasser&#160;</td>
			<td style="width:203px;">Alltech</td>
			<td style="width:225px;">AT590507</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;">6-port medium pressure injection valve</td>
			<td>Upchurch Scientific</td>
			<td style="width:225px;"></td>
			<td>The volume of injection loop used is 500 &#181;l.</td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;">Femto plasma cleaner (version 7)</td>
			<td>Diener Electronic</td>
			<td style="width:225px;"></td>
			<td>On-line degassing system with 2 channel.</td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;">Spotter</td>
			<td style="width:203px;">Siliflow</td>
			<td style="width:225px;"></td>
			<td>&#160;It is a non-contact piezoelectric spotter.&#160;</td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:285px;">SPRi-Biochip</td>
			<td>Horiba Scientific-GenOptics</td>
			<td align="right" style="width:225px;">36000067</td>
			<td>The prism is made of a high refractive index glass prism coated with a thin gold film (45 nm) and specially developed for imaging purposes.</td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:285px;">erythrina cristagalli lectin&#160;</td>
			<td style="width:203px;">Sigma-Aldrich</td>
			<td style="width:225px;">L5390</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:285px;">arachis hypogaea lectin&#160;</td>
			<td style="width:203px;">Sigma-Aldrich</td>
			<td style="width:225px;">L0881</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:285px;">myoglobin</td>
			<td style="width:203px;">Sigma-Aldrich</td>
			<td style="width:225px;">M1882</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:285px;">lysozyme</td>
			<td style="width:203px;">Sigma-Aldrich</td>
			<td style="width:225px;">L6876</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:285px;">CXCL12&#945;</td>
			<td style="width:203px;"></td>
			<td style="width:225px;"></td>
			<td>Provided by Dr. Hugues Lortat-Jacob, for preparation details, see supporting information in reference 9</td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:285px;">CXCL12&#947;&#160;</td>
			<td style="width:203px;"></td>
			<td style="width:225px;"></td>
			<td>Provided by Dr. Hugues Lortat-Jacob, for preparation details, see supporting information in reference 9</td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:285px;">lactose</td>
			<td style="width:203px;"></td>
			<td style="width:225px;"></td>
			<td>Provided by Prof. David Bonnaff&#233;, for preparation details, see supporting information in reference 9</td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:285px;">sulfated lactose</td>
			<td style="width:203px;"></td>
			<td style="width:225px;"></td>
			<td>Provided by Prof. David Bonnaff&#233;, for preparation details, see supporting information in reference 9</td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:285px;">glycerol</td>
			<td style="width:203px;">Sigma-Aldrich</td>
			<td style="width:225px;">G5150</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:285px;">SDS</td>
			<td style="width:203px;">Sigma-Aldrich</td>
			<td style="width:225px;">L4509</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:285px;">tween 20</td>
			<td style="width:203px;">Sigma-Aldrich</td>
			<td align="right" style="width:225px;">274348</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:285px;">HEPES</td>
			<td style="width:203px;">Sigma-Aldrich</td>
			<td style="width:225px;">H3375</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:285px;">sodium phosphate monobasic</td>
			<td style="width:203px;">Sigma-Aldrich</td>
			<td style="width:225px;">S0751</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr height="21">
			<td height="21" style="height:21px;width:285px;">sodium chloride</td>
			<td style="width:203px;">Sigma-Aldrich</td>
			<td style="width:225px;">S3014</td>
			<td></td>
		</tr>
	</tbody>
</table>

electronic tongue generating continuous recognition patterns for protein analysis

In current protocol, a combinatorial approach has been developed to simplify the design and production of sensing materials for the construction of electronic tongues (eT) for protein analysis. By mixing a small number of simple and easily accessible molecules with different physicochemical properties, used as building blocks (BBs), in varying and controlled proportions and allowing the mixtures to self-assemble on the gold surface of a prism, an array of combinatorial surfaces featuring appropriate properties for protein sensing was created. In this way, a great number of cross-reactive receptors can be rapidly and efficiently obtained. By combining such an array of combinatorial cross-reactive receptors (CoCRRs) with an optical detection system such as surface plasmon resonance imaging (SPRi), the obtained eT can monitor the binding events in real-time and generate continuous recognition patterns including 2D continuous evolution profile (CEP) and 3D continuous evolution landscape (CEL) for samples in liquid. Such an eT system is efficient for discrimination of common purified proteins.

<html> Ortak protein analizi için elektronik dil yeteneğini prob, üç proteinler kullanıldı: AHL, miyoglobin ve lizozomunu. Şekil 6&#39;da gösterildiği gibi, her bir protein için, ayrı bir 2D sürekli bir gelişim profil CEP, ve arkadaşları tarafından elde edilmiştir. Buna ek olarak, her bir protein için, zamana bağlı bir sürekli model tanıma gerçek zamanlı adsorpsiyon ve desorpsiyon kinetiğini takip edebilir SPRI, sayesinde, 3D sürekli evrim yatay (CEL) oluşturuldu denir. Şekil 7&#39;de, bu üç karakteristik proteinlerin cels gösterilmiştir. <img alt="Şekil 1" fo:content-width="5in" src="/files/ftp_upload/51901/51901fig1highres.jpg" width="500" /> Bu protokolde kullanılan iki yapı taşlarından Şekil 1. Kimyasal yapıları CoCRR dizi hazırlamak için.51901 / 51901fig1highres.jpg &quot;target =&quot; _blank &quot;&gt; Bu rakamın büyük bir versiyonunu görmek için lütfen buraya tıklayınız. <img alt="Şekil 2" fo:content-width="5in" src="/files/ftp_upload/51901/51901fig2highres.jpg" width="500" /> Şekil 2, dört kere, her oranına sahip bir temassız piezoelektrik gözcü kullanarak BB1 ve BB2 saf ve karışık çözeltilerinin 44 damlacıkları yatırma sonra prizma bir verilmedi. Prizma 1.5 ml&#39;lik bir Eppendorf tüpü yanında yerleştirilmiştir. <img alt="Şekil 3," fo:content-width="5in" src="/files/ftp_upload/51901/51901fig3highres.jpg" width="500" /> Için çeşitli oranlarda karışımları ve BB1 BB2 saf ve karışık çözeltileri hazırlanmıştır diferansiyel 11 reseptörlerini içeren ve sağlayan CoCRR dizinin Şekil 3 şematik gösterimi altın sürülür öz monteprizma yüzü. <img alt="Şekil 4" fo:content-width="5in" src="/files/ftp_upload/51901/51901fig4highres.jpg" width="500" /> Microfluidic sistemi ile kombine SPRI algılama sistemi 4. şematik gösterimini Şekil. <img alt="Şekil 5," fo:content-width="5in" src="/files/ftp_upload/51901/51901fig5highres.jpg" width="500" /> 2B sürekli evrim profili ve 3D sürekli evrim manzara: gelişmiş elektronik dil ile sürekli tanıma desen iki tip nesil veri tedavisinin Şekil 5. şematik gösterimi. <img alt="Şekil 6," fo:content-width="5in" src="/files/ftp_upload/51901/51901fig6highres.jpg" width="500" /> Şekil 6. continuouEvrim s profilleri üç saf proteinler için:. AHL (500 nM), miyoglobin (1 uM) ve lisozim (500 nM), Bunlar [BB1 karşı proteini enjekte sonunda yansıtma (R%) değişimini çizilmesi ile oluşturulmuştur ] / ([BB1] + [BB2]) oranı. <img alt="Şekil 7" fo:content-width="5in" src="/files/ftp_upload/51901/51901fig7highres.jpg" width="500" /> Tat 7. Yatay Şekil: elektronik dil tarafından üretilen AHL, miyoglobin ve lizozim karakteristik 3D Kareleri.

Watch this Scientific Journal Video about Electronic Tongue Generating Continuous Recognition Patterns for Protein Analysis at JoVE.com

Electronic Tongue Generating Continuous Recognition Patterns for Protein Analysis

A novel approach is described for construction of electronic tongue (eT), which greatly simplifies the design and production of sensing materials, and allows the eT to generate continuous evolution profiles and landscapes for samples in liquid. The obtained eT is efficient for common protein analysis such as discrimination.

Protein Analiz Sürekli Tanıma Desenler oluşturma Elektronik Dil

In current protocol, a combinatorial approach has been developed to simplify the design and production of sensing materials for the construction of ...

electronic-tongue-generating-continuous-recognition-patterns-for

Nanyang Technological University

Research

JoVE Journal

Bioengineering

7.8K Görüntüleme.  Institut Nanosciences et Cryogénie, CEA-Grenoble. A novel approach is described for construction of electronic tongue (eT), which greatly simplifies the design and production of sensing materials, and allows the eT to generate continuous evolution profiles and landscapes for samples in liquid. The obtained eT is efficient for common protein analysis such as discrimination. 

Video: Electronic Tongue Generating Continuous Recognition Patterns for Protein Analysis

Studying Cell Rolling Trajectories on Asymmetric Receptor Patterns

Lateral displacement of cells orthogonal to a flow stream by rolling on asymmetric receptor patterns presents an opportunity for development of new devices for label-free separation and analysis of cells1. Such devices may use lateral displacement for continuous-flow separation, or receptor patterns that modulate adhesion to distinguish between different cell phenotypes or levels of receptor expression. Understanding the nature of cell rolling trajectories on receptor-patterned substrates is necessary for engineering of the substrates and design of such devices.
Here, we demonstrate a protocol for studying cell rolling trajectories on asymmetric receptor patterns that support cell rolling adhesion2. Well-defined, &mu;m-scale patterns of P-selectin receptors were fabricated using microcontact printing on gold-coated slides that were incorporated in a flow chamber. HL60 cells expressing the PSGL-1 ligand 3were flowed across a field of patterned lines and visualized on an inverted bright field microscope. The cells rolled and tracked along the inclined edges of the patterns, resulting in lateral deflection1. Each cell typically rolled for a certain distance along the pattern edges (defined as the edge tracking length), detached from the edge, and reattached to a downstream pattern. Although this detachment makes it difficult to track the entire trajectory of a cell from entrance to exit in the flow chamber, particle-tracking software was used to analyze and yield the rolling trajectories of the cells during the time when they were moving on a single receptor-patterned line. The trajectories were then examined to obtain distributions of cell rolling velocities and the edge tracking lengths for each cell for different patterns.
This protocol is useful for quantifying cell rolling trajectories on receptor patterns and relating these to engineering parameters such as pattern angle and shear stress. Such data will be useful for design of microfluidic devices for label-free cell separation and analysis.

We describe a protocol to observe and analyze cell rolling trajectories on asymmetric receptor-patterned substrates. The resulting data are useful for engineering of receptor-patterned substrates for label-free cell separation and analysis.

Asimetrik Reseptör Desenler Hücre Rolling Yörüngeler incelenmesi

Lateral displacement of cells orthogonal to a flow stream by rolling on asymmetric receptor patterns presents an opportunity for development of new ...

Biyomühendislik

Bridging the Bio-Electronic Interface with Biofabrication

Advancements in lab-on-a-chip technology promise to revolutionize both research and medicine through lower costs, better sensitivity, portability, and higher throughput. The incorporation of biological components onto biological microelectromechanical systems (bioMEMS) has shown great potential for achieving these goals. Microfabricated electronic chips allow for micrometer-scale features as well as an electrical connection for sensing and actuation. Functional biological components give the system the capacity for specific detection of analytes, enzymatic functions, and whole-cell capabilities. Standard microfabrication processes and bio-analytical techniques have been successfully utilized for decades in the computer and biological industries, respectively. Their combination and interfacing in a lab-on-a-chip environment, however, brings forth new challenges. There is a call for techniques that can build an interface between the electrode and biological component that is mild and is easy to fabricate and pattern.
Biofabrication, described here, is one such approach that has shown great promise for its easy-to-assemble incorporation of biological components with versatility in the on-chip functions that are enabled. Biofabrication uses biological materials and biological mechanisms (self-assembly, enzymatic assembly) for bottom-up hierarchical assembly. While our labs have demonstrated these concepts in many formats 1,2,3, here we demonstrate the assembly process based on electrodeposition followed by multiple applications of signal-based interactions. The assembly process consists of the electrodeposition of biocompatible stimuli-responsive polymer films on electrodes and their subsequent functionalization with biological components such as DNA, enzymes, or live cells 4,5. Electrodeposition takes advantage of the pH gradient created at the surface of a biased electrode from the electrolysis of water 6,7,. Chitosan and alginate are stimuli-responsive biological polymers that can be triggered to self-assemble into hydrogel films in response to imposed electrical signals 8. The thickness of these hydrogels is determined by the extent to which the pH gradient extends from the electrode. This can be modified using varying current densities and deposition times 6,7. This protocol will describe how chitosan films are deposited and functionalized by covalently attaching biological components to the abundant primary amine groups present on the film through either enzymatic or electrochemical methods 9,10. Alginate films and their entrapment of live cells will also be addressed 11. Finally, the utility of biofabrication is demonstrated through examples of signal-based interaction, including chemical-to-electrical, cell-to-cell, and also enzyme-to-cell signal transmission. 
Both the electrodeposition and functionalization can be performed under near-physiological conditions without the need for reagents and thus spare labile biological components from harsh conditions. Additionally, both chitosan and alginate have long been used for biologically-relevant purposes 12,13. Overall, biofabrication, a rapid technique that can be simply performed on a benchtop, can be used for creating micron scale patterns of functional biological components on electrodes and can be used for a variety of lab-on-a-chip applications.

This article describes a biofabrication approach: deposition of stimuli-responsive polysaccharides in the presence of biased electrodes to create biocompatible films which can be functionalized with cells or proteins. We demonstrate a bench-top strategy for the generation of the films as well as their basic uses for creating interactive biofunctionalized surfaces for lab-on-a-chip applications.

Biofabrication ile Bio-Elektronik Arayüz Bridging

Advancements in lab-on-a-chip technology promise to revolutionize both research and medicine through lower costs, better sensitivity, portability, and ...

Continuous High-resolution Microscopic Observation of Replicative Aging in Budding Yeast

We demonstrate the use of a simple microfluidic setup, in which single budding yeast cells can be tracked throughout their entire lifespan. The microfluidic chip exploits the size difference between mother and daughter cells using an array of micropads. Upon loading, cells are trapped underneath these micropads, because the distance between the micropad and cover glass is similar to the diameter of a yeast cell (3-4 &mu;m). After the loading procedure, culture medium is continuously flushed through the chip, which not only creates a constant and defined environment throughout the entire experiment, but also flushes out the emerging daughter cells, which are not retained underneath the pads due to their smaller size. The setup retains mother cells so efficiently that in a single experiment up to 50 individual cells can be monitored in a fully automated manner for 5 days or, if necessary, longer. In addition, the excellent optical properties of the chip allow high-resolution imaging of cells during the entire aging process.

We describe here the operation of a microfluidic device that allows continuous and high-resolution microscopic imaging of single budding yeast cells during their complete replicative and/or chronological lifespan.

Replikatif sürekli yüksek çözünürlüklü Mikroskobik Gözlem geliştirici Maya Yaşlanma

We demonstrate the use of a simple microfluidic setup, in which single budding yeast cells can be tracked throughout their entire lifespan. The ...

Self-reporting Scaffolds for 3-Dimensional Cell Culture

Culturing cells in 3D on appropriate scaffolds is thought to better mimic the in vivo microenvironment and increase cell-cell interactions. The resulting 3D cellular construct can often be more relevant to studying the molecular events and cell-cell interactions than similar experiments studied in 2D. To create effective 3D cultures with high cell viability throughout the scaffold the culture conditions such as oxygen and pH need to be carefully controlled as gradients in analyte concentration can exist throughout the 3D construct. Here we describe the methods of preparing biocompatible pH responsive sol-gel nanosensors and their incorporation into poly(lactic-co-glycolic acid) (PLGA) electrospun scaffolds along with their subsequent preparation for the culture of mammalian cells. The pH responsive scaffolds can be used as tools to determine microenvironmental pH within a 3D cellular construct. Furthermore, we detail the delivery of pH responsive nanosensors to the intracellular environment of mammalian cells whose growth was supported by electrospun PLGA scaffolds. The cytoplasmic location of the pH responsive nanosensors can be utilized to monitor intracellular pH (pHi) during ongoing experimentation.

Biocompatible pH responsive sol-gel nanosensors can be incorporated into poly(lactic-co-glycolic acid) (PLGA) electrospun scaffolds. The produced self-reporting scaffolds can be used for in&#160;situ monitoring of microenvironmental conditions whilst culturing cells upon the scaffold. This is beneficial as the 3D cellular construct can be monitored in real-time without disturbing the experiment.

3-Boyutlu Hücre Kültürü için Self-raporlama iskeleleri

Culturing cells in 3D on appropriate scaffolds is thought to better mimic the in vivo microenvironment and increase cell-cell interactions. The resulting ...

Microfabrication of Nanoporous Gold Patterns for Cell-material Interaction Studies

Nanostructured materials with feature sizes in tens of nanometers have enhanced the performance of several technologies, including fuel cells, biosensors, biomedical device coatings, and drug delivery tools. Nanoporous gold (np-Au), produced by a nano-scale self-assembly process, is a relatively new material that exhibits large effective surface area, high electrical conductivity, and catalytic activity. These properties have made np-Au an attractive material to scientific community. Most studies on np-Au employ macro-scale specimens and focus on fundamental science of the material and its catalytic and sensor applications. The macro-scale specimens limit np-Au's potential in miniaturized systems, including biomedical devices. In order to address these issues, we initially describe two different methods to micropattern np-Au thin films on rigid substrates. The first method employs manually-produced stencil masks for creating millimeter-scale np-Au patterns, while the second method uses lift-off photolithography to pattern sub-millimeter-scale patterns. As the np-Au thin films are obtained by sputter-deposition process, they are compatible with conventional microfabrication techniques, thereby amenable to facile integration into microsystems. These systems include electrically-addressable biosensor platforms that benefit from high effective surface area, electrical conductivity, and gold-thiol-based surface bioconjugation. We describe cell culture, immunostaining, and image processing techniques to quantify np-Au's interaction with mammalian cells, which is an important performance parameter for some biosensors. We expect that the techniques illustrated here will assist the integration of np-Au in platforms at various length-scales and in numerous applications, including biosensors, energy storage systems, and catalysts.

We report on techniques to micropattern nanoporous gold thin films via stencil printing and photolithography, as well as methods to culture cells on the microfabricated patterns. In addition, we describe image analysis methods to characterize morphology of the material and the cultured cells using scanning electron and fluorescence microscopy techniques.

Hücre-malzeme Etkileşim Araştırmalar Nanogözenekli Altın Patterns mikroimalat

Nanostructured materials with feature sizes in tens of nanometers have enhanced the performance of several technologies, including fuel cells, biosensors, ...

Fabrication and Characterization of a Conformal Skin-like Electronic System for Quantitative, Cutaneous Wound Management

Recent advances in the development of electronic technologies and biomedical devices offer opportunities for non-invasive, quantitative assessment of cutaneous wound healing on the skin. Existing methods, however, still rely on visual inspections through various microscopic tools and devices that normally include high-cost, sophisticated systems and require well trained personnel for operation and data analysis. Here, we describe methods and protocols to fabricate a conformal, skin-like electronics system that enables conformal lamination to the skin surface near the wound tissues, which provides recording of high fidelity electrical signals such as skin temperature and thermal conductivity. The methods of device fabrication provide details of step-by-step preparation of the microelectronic system that is completely enclosed with elastomeric silicone materials to offer electrical isolation. The experimental study presents multifunctional, biocompatible, waterproof, reusable, and flexible/stretchable characteristics of the device for clinical applications. Protocols of clinical testing provide an overview and sequential process of cleaning, testing setup, system operation, and data acquisition with the skin-like electronics, gently mounted on hypersensitive, cutaneous wound and contralateral tissues on patients.

This article presents methods to fabricate and characterize a conformal, skin-like electronic system and protocols for the use in clinical applications, particularly on cutaneous wound management.

Kantitatif, Deri Yara Yönetimi için bir konformal Cilt benzeri elektronik Sistemi İmalat ve Karakterizasyonu

Recent advances in the development of electronic technologies and biomedical devices offer opportunities for non-invasive, quantitative assessment of ...

Single Molecule Fluorescence Microscopy on Planar Supported Bilayers

In the course of a single decade single molecule microscopy has changed from being a secluded domain shared merely by physicists with a strong background in optics and laser physics to a discipline that is now enjoying vivid attention by life-scientists of all venues 1. This is because single molecule imaging has the unique potential to reveal protein behavior in situ in living cells and uncover cellular organization with unprecedented resolution below the diffraction limit of visible light 2. Glass-supported planar lipid bilayers (SLBs) are a powerful tool to bring cells otherwise growing in suspension in close enough proximity to the glass slide so that they can be readily imaged in noise-reduced Total Internal Reflection illumination mode 3,4. They are very useful to study the protein dynamics in plasma membrane-associated events as diverse as cell-cell contact formation, endocytosis, exocytosis and immune recognition. Simple procedures are presented how to generate highly mobile protein-functionalized SLBs in a reproducible manner, how to determine protein mobility within and how to measure protein densities with the use of single molecule detection. It is shown how to construct a cost-efficient single molecule microscopy system with TIRF illumination capabilities and how to operate it in the experiment.

Preparation of protein-functionalized planar glass-supported lipid bilayers, determination of protein mobility within and measurement of protein densities is shown here. A roadmap to building a noise-reduced Total Internal Reflection microscope is outlined, which allows visualizing single bilayer-resident fluorochromes with high spatiotemporal resolution.

Planar on Tek Molekül Floresans Mikroskopi bilayers Desteklenen

In the course of a single decade single molecule microscopy has changed from being a secluded domain shared merely by physicists with a strong background ...

Engineering Molecular Recognition with Bio-mimetic Polymers on Single Walled Carbon Nanotubes

Semiconducting single-wall carbon nanotubes (SWNTs) are a class of optically active nanomaterial that fluoresce in the near infrared, coinciding with the optical window where biological samples are most transparent. Here, we outline techniques to adsorb amphiphilic polymers and polynucleic acids onto the surface of SWNTs to engineer their corona phases and create novel molecular sensors for small molecules and proteins. These functionalized SWNT sensors are both biocompatible and stable. Polymers are adsorbed onto the nanotube surface either by direct sonication of SWNTs and polymer or by suspending SWNTs using a surfactant followed by dialysis with polymer. The fluorescence emission, stability, and response of these sensors to target analytes are confirmed using absorbance and near-infrared fluorescence spectroscopy. Furthermore, we demonstrate surface immobilization of the sensors onto glass slides to enable single-molecule fluorescence microscopy to characterize polymer adsorption and analyte binding kinetics.

We present a protocol for engineering the corona phase of near infrared fluorescent single walled carbon nanotubes (SWNTs) using amphiphilic polymers and DNA to develop sensors for molecular targets without known recognition elements.

Tek Karbon Nanotüp Bio-mimetik Polimerler ile Mühendislik Moleküler Tanıma

Semiconducting single-wall carbon nanotubes (SWNTs) are a class of optically active nanomaterial that fluoresce in the near infrared, coinciding with the ...

Microfluidic Platform with Multiplexed Electronic Detection for Spatial Tracking of Particles

Microfluidic processing of biological samples typically involves differential manipulations of suspended particles under various force fields in order to spatially fractionate the sample based on a biological property of interest. For the resultant spatial distribution to be used as the assay readout, microfluidic devices are often subjected to microscopic analysis requiring complex instrumentation with higher cost and reduced portability. To address this limitation, we have developed an integrated electronic sensing technology for multiplexed detection of particles at different locations on a microfluidic chip. Our technology, called Microfluidic CODES, combines Resistive Pulse Sensing with Code Division Multiple Access to compress 2D spatial information into a 1D electrical signal. In this paper, we present a practical demonstration of the Microfluidic CODES technology to detect and size cultured cancer cells distributed over multiple microfluidic channels. As validated by the high-speed microscopy, our technology can accurately analyze dense cell populations all electronically without the need for an external instrument. As such, the Microfluidic CODES can potentially enable low-cost integrated lab-on-a-chip devices that are well suited for the point-of-care testing of biological samples.

We demonstrate a microfluidic platform with an integrated surface electrode network that combines resistive pulse sensing (RPS) with code division multiple access (CDMA), to multiplex detection and sizing of particles in multiple microfluidic channels.

Parçacıkların Mekansal Takip için Çoklanmış Elektronik Algılama ile mikroakışkan Platformu

Microfluidic processing of biological samples typically involves differential manipulations of suspended particles under various force fields in order to ...

A Simple and Scalable Fabrication Method for Organic Electronic Devices on Textiles

Today, wearable electronics devices combine a large variety of functional, stretchable, and flexible technologies. However, in many cases, these devices cannot be worn under everyday conditions. Therefore, textiles are commonly considered the best substrate to accommodate electronic devices in wearable use. In this paper, we describe how to selectively pattern organic electroactive materials on textiles from a solution in an easy and scalable manner. This versatile deposition technique enables the fabrication of wearable organic electronic devices on clothes.

In this paper, we present a protocol to selectively deposit organic materials on textiles, which allows for the direct integration of organic electronic devices with wearables. The fabricated devices can be fully integrated in textiles, respecting their mechanical appearance and enabling sensing capabilities.

Tekstil Organik Elektronik Cihazlar Basit ve Ölçeklenebilir Fabrikasyon Yöntemi

Today, wearable electronics devices combine a large variety of functional, stretchable, and flexible technologies. However, in many cases, these devices ...