Ensaio de Complementação Baseado em Escherichia coli para Estudo da Função Chaperone da Proteína de Choque Térmico 70

Estudo o papel das proteínas de choque térmico na conferição de proteção estática futura a antígenos causadores de infecções humanas, como malária e tuberculose. Minha pesquisa se concentra essencialmente nas características de estrutura e função da maquinaria de proteínas de choque térmico desses patógenos que causam infecções humanas. As proteínas de insolação são geralmente altamente conceituais, no entanto, apresentam algum nível de especialização funcional.

Além disso, eles estão implicados em drogas resistentes. Como tal, há esforços contínuos para direcioná-los para reverter a resistência aos medicamentos em vários modelos de doenças. Eles incluem técnicas bioquímicas, biofísicas, bioinformática e biológicas celulares.

Em outras palavras, várias áreas de técnicas são usadas para estudar os papéis dessas proteínas. No nosso caso, o estudo de proteínas do Plasmodium foi o principal agente da malária e que elas são de difícil produção e isso limita a capacidade de estudar essas proteínas. Por exemplo, é difícil gerar níveis suficientes para cristalizar e obter imagens das proteínas.

Estabelecemos algumas das redes funcionais dessas proteínas no parasita da malária. Também estabelecemos ensaios para estudar os compostos que têm como alvo essas proteínas em agentes causadores de malária e TB. O protocolo atual é usado para explorar o papel de dobramento da proteína chaperona e, em seguida, a função citoprotetora da HSP 70 usando igual como modelo. O protocolo também pode ser adotado para a triagem de inibidores de pequenas moléculas visando a proteína 70.