Die Autoren möchten Danke Dr. B. Ellen Scanley für ihre technische Ausbildung und hilf mit die TEM an der Connecticut State Colleges und University (CSCU) Zentrum für Nanotechnologie und Dr. Ishita Mukerji an der Wesleyan University für den Zugriff auf ihre CD Spektrophotometer. Die Arbeit berichtet wurde zum Teil durch das Science Institute an der Fairfield University, die NASA Connecticut Space Grant-Konsortium und der National Science Foundation unter Grant Anzahl CHE-1624774 unterstützt.

(1) Synthese und Reinigung von 1,2-Dithiolane geändert Peptid
<ol><li>Synthese von Dithiolane Vorstufe, 3-(Acetylthio) -2-(Acetylthiomethyl) Propanoic Säure19.
	<ol>
<li>Fügen Sie 1 g 3-Bromo - 2-(Bromomethyl) Propionsäure (1 Äquiv) aufgelöst in minimaler Menge von 1 M NaOH (ca. 4 mL), einen 25-mL Rundboden Reaktionskolben unter Rühren bei 55 ° C. Versiegeln der Reaktionskolben mit einem Septen und unter Stickstoffatmosphäre statt.</li>
		<li>Bereiten Sie eine Lösung mit 1,49 g Kalium Thioacetate (3.2 Äquiv) in 4 mL entionisiertem Wasser und 3 mL 2 M Schwefelsäure (H2SO4), Thioacetic Säure in Situzu schaffen.</li>
		<li>Ziehen Sie die Thioacetic Säurelösung in eine Plastik Einweg-10 mL-Spritze und legen Sie eine Nadel auf die Spritze. Fügen Sie die Mischung tropfenweise zu den Reaktionskolben durch piercing durch die Septen mit der Nadel. Weiter die Reaktion über Nacht bei 55 ° C.</li>
		<li>Beobachten Sie die Reaktion durch Dünnschichtchromatographie (TLC) auf Kieselgel 60 F254 Platten mit einer Mischung aus Methanol und Dichlormethan (1:9). Visualisieren Sie den Fortschritt der Reaktion von Bromocresol grünen Fleck. Das Produkt hat eine Rf = 0,57.</li>
		<li>Nachdem die Reaktion abgeschlossen und auf Raumtemperatur abgekühlt ist, Ansäuern der Mischung auf pH 1 mit 2 M H2SO4. Ein gelbes Öl trennt aus der Lösung.</li>
		<li>Extrahieren Sie das Produkt mit kalten Chloroform (40 mL x 3). Kombinieren Sie die organischen Schichten und Trocknen über Magnesium-Sulfat. Entfernen Sie das Chloroform unter vermindertem Druck.</li>
		<li>Bestätigen Sie die Identität des Messguts isoliert, 1, durch Kernresonanzspektroskopie (NMR), wie in den Figuren 1 b und Cdargestellt. Die folgenden Ergebnisse zu erwarten: 1H NMR, CDCl3, 300 MHz: d = 10,1 (b, 1 H), 3.2 (m, 4 H), 2,9 (m, 1 H), 2.4 (s, 6 H); 13 C-NMR, CDCl3, 75 MHz: d = 195.1 (CH3COS-), 177.6 (-COOH), 45,1 (-CH2S-), 30,5 (CH), 29.2 (-SCOCH3). Hinweis: Das Produkt ist ein gelbes Öl und hat einen Gesamtertrag von 83 %. Verwenden Sie das Produkt ohne weitere Reinigung.</li>
	</ol></li>
	<li>SPPS und am Harz Kupplung Dithiolane Vorstufe Hinweis: Die Festphasen-Peptidsynthese beschrieben wurde auf eine automatisierte Peptid-Synthesizer, die empfohlenen Hersteller-Protokolle durchgeführt. Einstellungen und Reagenzien möglicherweise für andere kommerzielle Instrumente oder angepasst, bei Verwendung spezieller Aminosäuren.<ol>
<li>0,156 g Rink Amid 4-Methylbenzhydrylamine (MBHA) Harz (0,1 Mmol) abwiegen und in einem Reaktionsgefäß platzieren. Anschwellen des Harzes in Dimethylformamid (DMF) für mindestens 15 Minuten vor Beginn der Synthese.</li>
		<li>Wiegen, 4 Entsprechungen der einzelnen Fluorenylmethyloxycarbonyl (Fmoc) geschützten Aminosäure (0,4 Mmol) in der Sequenz und 0,152 g N, N, N', N'- Tetramethyl-O-(1H- Benotriazol-1-Yl) Uran Hexafluorophosphate (0,4 Mmol, HBTU) für jede Aminosäure in der Sequenz. Jede Patrone enthält die Fmoc-geschützten Aminosäure und HBTU.</li>
		<li>Nach dem ausführen alle Pre-Synthese prüft auf dem Synthesizer (Nachfüllen Reagenzien, Reagenz Leitungen gespült und unter Druck alle Flaschen Reagenz), legen die Aminosäure-Patronen in das Karussell in der C' n ' Endstation Richtung. Legen Sie eine leere Patrone nach der endgültigen Aminosäure-Position für den letzten Schritt der N-terminalen Fmoc Deprotection.</li>
		<li>Das Peptid mit den empfohlenen Standardeinstellungen zu synthetisieren.<ol>
<li>DEPROTECT der Fmoc-Gruppe aus dem Harz mit 5 mL der 20 % Piperidin in DMF (5 min x 2).</li>
			<li>Waschen Sie das Harz mit DMF (6 x 5 mL) vor der Kupplung Schritt.</li>
			<li>Für einen einzigen Kupplung Schritt hinzu kommen 4 mL 0,4 M N-Methylmorpholine im DMF die Fmoc-geschützten Aminosäure und HBTU. Aktivieren Sie die Fmoc-geschützten Aminosäure-Lösung für 30 s bevor Sie die Lösung auf das Reaktionsgefäß übertragen. Hinweis: Die automatisierte Peptid-Synthesizer mischt das Harz und die Lösung von sprudelnden N2 Gas alle 30 s für 20 min während der Koppelung Reaktion erfolgt. Legen Sie für manuelle Peptidsynthese den Reaktionsbehälter auf einem Orbitalschüttler bei niedriger Drehzahl für die Dauer der Kupplung Schritt.</li>
			<li>Abtropfen Sie die Lösung und waschen Sie das Harz mit DMF (3 x 5 mL).</li>
			<li>Wiederholen Sie die Schritte 1.2.4.1. durch 1.2.4.4 für jede Fmoc-geschützten Aminosäure in der C' n '-Endstation Richtung synthetisieren das Peptid von Interesse.</li>
		</ol>
</li>
		<li>Übertragen Sie nach der letzten N-terminalen Deprotection Schritt das Harz in einer Einwegspritze fritted. Waschen Sie das Harz mit DMF (3 x 5 mL) und Dichlormethan (DCM, 3 x 5 mL). Hinweis: Das Harz kann nach DCM Waschen in einem Vakuum Exsikkator aufzubewahren. Wenn das Harz vor der Kupplung gelagert wurde, sicherstellen Sie, dass das Harz in DMF vor der Kupplung Reaktion anschwellen.</li>
		<li>Ein paar den Dithiolane Vorläufer (1) an den N-Terminus des Peptids auf Harz durch Zugabe von 4 Entsprechungen von 1, 5 mL DMF, 4 Entsprechungen von HBTU und 10 Entsprechungen von N, N-Diisopropylethylamine (DIPEA). Pre-aktivieren Sie die Kupplung Mischung für 10 min vor der Zugabe in das Harz mit fritted Spritze.</li>
		<li>Schütteln Sie die Kupplung Reaktion für 2 h. Waschen Sie nach 2 h des Harzes mit DMF (3 x 5 mL) und wiederholen Sie die Koppelung Reaktion mit schütteln über Nacht.</li>
		<li>Nach der zweiten Kupplung Waschen des Harzes mit DMF (3 x 5 mL) und DCM (3 x 5 mL). Hinweis: Das Harz kann an dieser Stelle unter Vakuum bis Dekolleté gespeichert werden.</li>
	</ol></li>
	<li>Thioacetate Deprotection und Peptid Dekolleté aus Harz
	<ol>
<li>Um die Thioacetate-Gruppe aus der N-Terminus Dithiolane Vorläufer deprotect, übertragen Sie das getrocknete Harz auf einer 10 mL-Mikrowelle-Reaktionsgefäß und 2 mL DMF. Lassen Sie das Harz zu Schwellen, das Schiff eine kleine magnetische Stir Bar hinzu, und mit einer niedrigen Geschwindigkeit von magnetischen rühren 15 min. wieder auszusetzen.</li>
		<li>Fügen Sie 2 mL konzentrierter Ammonium Hydroxid, Kappe das Reaktionsgefäß mit Silikon Septen und legen Sie den Reaktionsbehälter in eine Mikrowelle-Reaktor mit Hilfe der Mikrowelle Einstellungen von 75 ° C für 45 min. unter Rühren.</li>
		<li>Nachdem die Mikrowelle Reaktion abgeschlossen ist, übertragen Sie das Harz in saubere Einwegspritze fritted. Waschen Sie mit DMF (2 x 5 mL) und Methanol (MeOH, 2 x 5 mL).</li>
		<li>Fügen Sie eine Lösung der konzentrierten Ammonium Hydroxid in Methanol (1:4), für ein Gesamtvolumen von 5 mL. Lassen Sie über Nacht zu erhöhen Intramolekulare Oxidation von Disulfid Bindung in Dithiolane Ring zu schütteln.</li>
		<li>Waschen Sie das Harz mit MeOH (2 x 5 mL) und DCM (3 x 5 mL). Hinweis: Das getrocknete Harz kann in einem Vakuum Exsikkator zu diesem Zeitpunkt gespeichert werden.</li>
		<li>Das Harz mit Spritze mit sanft Schütteln für 1,5 h fügen Sie den Spaltung Cocktail hinzu. Die Spaltung cocktail verwendet ist 95 % Trifluoroacetic Säure (TFA), 2,5 % Triisopropylsilane (Tipps) und 2,5 % Wasser auf ein Gesamtvolumen von 5 mL. Achtung: Arbeiten Sie unter chemischen Dampfhaube nur. TFA ist flüchtig und ätzend. Hinweis: Für die Mehrheit der Peptid-Sequenzen und Aminosäure Sidechain Gruppen zu schützen, ist die oben genannte Spaltung cocktail Lösung ausreichend; Allerdings können alternative Spaltung Cocktails für bestimmte Aminosäure-Seitenkette schützen Gruppen (in bestimmten Peptide mit Met, Trp, Cys und Arg) oder andere Harz Chemie20benötigt.</li>
		<li>Überstürzen Sie sich Rohöl Peptids in 25 mL kalte Diethylether in einem 50 mL konische Röhrchen durch tropfenweise Zugabe aus der fritted Spritze. Das Peptid ausfällt als weißer Feststoff. Pellet das Peptid durch Zentrifugation bei 1300 X g für 10 min. Dekantieren sorgfältig die Diethylether in einen separaten Behälter für Abfallsammlung.</li>
		<li>Das konische Rohr eine weitere 25 mL Diethylether hinzufügen und erneut aussetzen des Niederschlags durch aufschütteln. Wiederholen Sie die Zentrifugation bei 1300 X g für 10 min und Dekantieren Sie der Diethylether wieder. Trocknen Sie die Pellets unter Vakuum.</li>
	</ol></li>
	<li>Reinigung von 1,2-Dithiolane geändert Peptid Hinweis: Das rohe-Peptid durch reverse-Phase-HPLC zu reinigen. Sammeln Sie und kombinieren Sie die Peptid-Gipfel und bestätigen Sie die Masse durch MALDI-TOF-Massenspektrometrie.<ol>
<li>Löst das Roh-Peptid Pellet in minimaler Menge von Acetonitril mit 0,1 % TFA. Erhitzen Sie durch das Peptid Hydrophobie und Aggregation Neigung sich die Probe bei 40 ° C um Löslichkeit zu unterstützen. Hinweis: Vermeiden Sie höhere Temperaturen und Beschallung des Peptids zur Vermeidung von möglichen Disulfid Austausch Reaktionen21,22,23.</li>
		<li>Um 1 mL der Roh-Peptid für HPLC-Reinigung vorzubereiten, fügen Sie 400 μl konzentrierte Peptid-Lager in Acetonitril 600 μL von H2O mit 0,1 % TFA und Filter durch einen 22 μm Spritze Filter in ein HPLC-Fläschchen hinzu. Eine zusätzliche 5 % Isopropanol kann hinzugefügt werden, um Peptid-Aggregation und Niederschlag zu verhindern.</li>
		<li>Reinigen Sie dem Peptid mit C-18 Semi-präparative Spalte mit einer Durchflussmenge von 3 mL/min über einen linearen Farbverlauf von 15-55 % Acetonitril in 20 min. Set UV-Detektoren zu 222 nm (Amid Backbone) und 330 nm (Disulfid Bindung). Sammle und kombiniere die Gipfel von Interesse (Abb. 2A).</li>
		<li>Bestätigen Sie die Peptid-Produkt-Masse von MALDI-TOF Massenspektrometer im reflektron Modus (Abb. 2 b). Für die Analyse, mischen 0,5 μL des gesammelten Peak auf der MALDI-Platte mit 0,5 μl 2,5-Dihydroxybenzoic Acid (DHB) Matrix (10 mg/mL DHB in 50 % Acetonitril, 0,1 % TFA). Hinweis: Gemeinsame Addukte im MALDI-TOF-Massenspektrometrie umfassen das Natrium und Kaliumsalz Addukt ([M + Na]+ und [M + K]+) Gipfeln. Entsalzung der Probe vor der Analyse wird empfohlen, wenn die Salz Addukt Gipfeln das Signal der Hauptgipfel [M + H]+ unterdrücken. Darüber hinaus ist ein oxidierter Höhepunkt [M + O]+ auch in das 1,2-Dithiolane geändert-Peptid erkannt. Ein Bericht über Laser-induzierter Oxidation von der MALDI-Ionisation mit DHB-Matrix legt nahe, dass Faktoren wie probenkonzentration, Lösungsmittel und Laserintensität geändert werden können, um die MALDI induzierte Oxidation Artefakt24zu begrenzen.</li>
		<li>Nach der Bestätigung der richtigen Masse MALDI-TOF lyophilize das Peptid nach flash einfrieren. Bewahren Sie die lyophilisierten Peptid-Pulver unter Vakuum bis Montage.</li>
	</ol></li>
</ol>2. Charakterisierung der supramolekularen Strukturen Self-Assembly
<ol><li>
Bildung von Amyloid Fasern
	<ol>
<li>Zur Selbstmontage Vorbereitung Lösung 1 mg das Peptid-Pulver mit einer Analysenwaage abwiegen. Lösen sich in einer Mischung (pH 7,5) von 20 % Acetonitril und 10 mM (4-(2-hydroxyethyl)-1-Piperazineethanesulfonic Säure (HEPES) in einem 1,5 mL Microcentrifuge Schlauch, eine Endkonzentration von 1 mg/mL-Peptid-Montage-Mischung. Wirbel der Montagelösung und lassen bei Raumtemperatur zu montieren.</li>
	</ol>
</li>
	<li>
Spektroskopische Charakterisierung von Amyloid Fasern
	<ol>
<li>Folgen Sie der Peptid-Montage über Fourier-Transform Infrarotspektroskopie (FTIR) alle paar Tage. Eine breite Spitze zentriert um 1670 cm-1 ist die IR-Signatur aus unmontiert Peptide in der Probe-17. Die Peptid-Montage-Proben finden in der Regel ein bis zwei Wochen für die Breite unmontiert Peak zu verschwinden und Reifung zu erreichen.<ol>
<li>Trocknen Sie ein Aliquot von 8-10 μL der Montage-Lösung als dünner Film auf der ATR-Diamant-Kristall. Das Verschwinden eines großen und breiten Wasser-Peaks von 1640 bis 1630 cm-1 als die trockenen Film Formen zu überwachen.</li>
			<li>Erwerben Sie IR-Spektren von 1500-1800 cm-1 im Durchschnitt 50 Scans mit einer 2 cm-1 Auflösung. Subtrahieren Sie die Hintergrund-Scans vor jeder Probe-Scan und erwerben. Die IR-Signatur für β-Bogenmontage ist eine scharfe Spitze zwischen 1625 und 1635 cm-1 (Abbildung 3A)25,26.</li>
		</ol>
</li>
		<li>Charakterisieren Sie die Peptid-Montage in β-Sheet reichen supramolekularen Strukturen durch kreisförmigen Dichroismus (CD). Notieren Sie die Spektren, die mit einem CD-Spectropolarimeter mit einem Peltier Temperatur-Kontrollsystem.<ol>
<li>Die Montage-Lösung in eine 0,1 mm Weg Länge Küvette 30 μl Pipette. Hinweis: Eine Küvettenhalter wird benötigt zum Spannen und positionieren Sie die kurzen Weg Länge Zelle in das Instrument.</li>
			<li>Legen Sie für jedes Spektrum CD-Instrument auf die folgenden Parameter: Scannen Wellenlängen von 300 nm bis 180 nm, Abtastrate von 100/min, Bandbreite von 1 nm, 25 ° C, durchschnittlich drei Scans.</li>
			<li>Sammeln Sie ein Spektrum des Puffers (20 % Acetonitril/10 mM HEPES, pH 7,5) und ziehen Sie von jeder Probe-Scan als Kontrolle. Die CD-Signatur für β-Bettwäsche ist eine minimale Ellipticity rund 220 nm (Abb. 3 b)27zentriert.</li>
		</ol>
</li>
	</ol>
</li>
	<li>
Mikroskopie von Amyloid Fasern
	<ol>
<li>Lassen Sie zwei bis drei Wochen für das Peptid Proben in β-Sheet reichen supramolekularen Strukturen Reifen. Hinweis: Die Baugruppen können mit Transmissions-Elektronenmikroskopie (TEM) in früheren Stadien des Montageprozesses sowie abgebildet werden.<ol>
<li>Pipette 10 μL der Peptid-Montagelösung auf die Oberfläche des TEM Kohlenstoff-Gitter. Hinweis: Achten Sie darauf, die PIPETTENSPITZE an die rasteroberfläche nicht berühren. Hohe Präzision, selbstschließende Pinzette werden verwendet, um TEM Netz während der Vorbereitung zu halten.</li>
			<li>Warten Sie 1-2 min damit die Assemblys, auf die rasteroberfläche adsorbieren kann. Entfernen Sie überschüssige Probe durch berühren Filterpapier an den Rand des Rasters.</li>
			<li>Bereiten Sie einen 2 %-Uranyl-Acetat-Fleck durch Zugabe von 100 μl deionisiertes Wasser, im Handel erhältlichen 4 % Uranyl-Acetat-Lösung. Pipette 10 μL der 2 % Uranyl Acetat Fleck auf der Oberfläche und 2-3 min inkubieren. Entfernen Sie nach der Inkubation überschüssige Fleck indem Sie auf Filterpapier an den Rand des Rasters.</li>
			<li>Legen Sie die TEM-Raster in ein Vakuum Exsikkator über Nacht. Speichern Sie unter Vakuum bis Bildgebung.</li>
			<li>Bild der vorbereiteten Proben mit TEM (Abbildung 3). Typische Kennwerte zur Mikroskopie sind wie folgt: Bilder bei Vergrößerungen von 9.300 X bis hin zu 23, 000 X, Wolfram-Glühfaden mit einer Beschleunigungsspannung von 120 kV. Hinweis: ImageJ kann verwendet werden, um durchschnittliche Faser Breite der supramolekularen Strukturen der erworbenen TEM Bilder28messen. Achtung: Bitte konsultieren Sie alle relevanten Sicherheitsdatenblätter (SDB) vor dem Gebrauch. Verschiedene Chemikalien in der Synthese, Reinigung, und Charakterisierung der beschriebenen 1,2-Dithiolane geändert selbstorganisierende Peptide sind ätzende oder giftige und sollte nur unter einem chemischen Abzug verwendet werden. Verwenden Sie stets geeignetsten persönlichen Schutzausrüstung (einschließlich Schutzbrille, Kittel, voller Länge Hose, geschlossene Schuhe) bei der Arbeit im Labor.</li>
		</ol>
</li>
	</ol>
</li>
</ol>

<ol>
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C. A., Santiago, G. M., Tezcan, M., Krasnikov, V. V., Otto, S. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Self-assembly+can+direct+dynamic+covalent+bond+formation+toward+diversity+or+specificity.">Self-assembly can direct dynamic covalent bond formation toward diversity or specificity.</a> Journal of the American Chemical Society. 139, 6234-6241 (2017).</li><li>McAvery, K. M., Guan, B., Fortier, C. A., Tarr, M. A., Cole, R. B. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Laser-induced+oxidation+of+cholesterol+observed+during+MALDI-TOF+mass+spectrometry.">Laser-induced oxidation of cholesterol observed during MALDI-TOF mass spectrometry.</a> Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 22, 659-669 (2011).</li><li>Krimm, S., Bandekar, J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Vibrational+spectroscopy+and+conformation+of+peptides,+polypeptides,+and+proteins.">Vibrational spectroscopy and conformation of peptides, polypeptides, and proteins.</a> Advances in Protein Chemistry. 38, 181-364 (1986).</li><li>Halverson, K. J., Sucholeiki, I., Ashburn, T. T., Lansbury, P. T. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Location+of+&#946;-sheet-forming+sequences+in+amyloid+proteins+by+FTIR.">Location of &#946;-sheet-forming sequences in amyloid proteins by FTIR.</a> Journal of the American Chemical Society. 113, 6701-6703 (1991).</li><li>Greenfield, N., Fasman, G. D. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Computed+circular+dichroism+spectra+for+the+evaluation+of+protein+confirmation.">Computed circular dichroism spectra for the evaluation of protein confirmation.</a> Biochemistry. 8, 4108-4116 (1969).</li><li>. ImageJ Available from: <a target="_blank" href="https://imagej.nih.gov/ij">https://imagej.nih.gov/ij</a> (2016)</li><li>Roy, S., Shinde, S., Hamilton, G. A., Hartnett, H. E., Jones, A. K. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Artificial+[FeFe]-hydrogenase:+On+resin+modification+of+an+amino+acid+to+anchor+a+hexacarbonyldiiron+cluster+in+a+peptide+framework.">Artificial [FeFe]-hydrogenase: On resin modification of an amino acid to anchor a hexacarbonyldiiron cluster in a peptide framework.</a> European Journal of Inorganic Chemistry. 2011, 1050-1055 (2011).</li><li>Van Duinen, S. G., Castano, E. M., Prelli, F., Bots, G. T. A. B., Luyendijk, W., Frangione, B. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Hereditary+cerebral+hemorrhage+with+amyloidosis+in+patients+of+Dutch+origin+is+related+to+Alzheimer+disease.">Hereditary cerebral hemorrhage with amyloidosis in patients of Dutch origin is related to Alzheimer disease.</a> Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 84, 5991-5994 (1987).</li><li>Barth, A. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=The+infrared+absorption+of+amino+acid+sidechains.">The infrared absorption of amino acid sidechains.</a> Progress in Biophysics and Molecular Biology. 74, 141-173 (2000).</li><li>Jayaraman, M., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Slow+amyloid+nucleation+via+&#945;-helix-rich+oligomeric+intermediates+in+short+polyglutamine-containing+Huntingtin+fragments.">Slow amyloid nucleation via &#945;-helix-rich oligomeric intermediates in short polyglutamine-containing Huntingtin fragments.</a> Journal of Molecular Biology. 415, 881-899 (2012).</li></ol>

Die Autoren haben nichts preisgeben.

Dieser Artikel beschreibt die Details der Synthese und Reinigung von einer N-terminalen 1,2-Dithiolane geändert selbstorganisierende Peptid und die Charakterisierung der daraus resultierenden supramolekularen Strukturen. Die Synthese von 1,2-Dithiolane Peptids hier berichtet hat die Vorteile, einschließlich einer einstufigen Synthesis um Dithiolane Vorstufe, 3-(Acetylthio)-2 zu produzieren-Propanoic Säure (Acetylthiomethyl) und das Harz Mikrowelle Deprotection Reaktion der Vorläufer Thioacetate Schutz der Gruppe, um ...

Die robuste Peptidbindung bilden Chemie beteiligt Festphasen-Peptidsynthese und die Fähigkeit zur Steuerung der Reihenfolge Länge und Zusammensetzung machen die Peptide, die in supramolekularen Strukturen stark erforschten Bereich selbst zusammensetzen. Die Faktoren, die zu kontrollieren und zu stabilisieren, Peptid selbst-zusammengebauten Strukturen, einschließlich Side-Chain sterische und elektrostatische Wechselwirkungen, Wasserstoff-Bindung und hydrophobe Effekte1, dienen als eine Reihe von Design-Regeln. Wie die Forschung zu diesen grundlegenden Designregeln schreitet weiter voran, geht der nächste logische Schritt in Peptid Selbstmontage erweitert die Vielfalt der Peptid-basierte Strukturen und Funktionen. Während der Montage selbst Peptide sind vielseitige Biomaterial, das für viele biomedizinische Anwendungen herangezogen wurden, durch tuning die Peptid-Sequenz oder einer Baugruppe Bedingungen2,3,4, die Entwicklung von Strategien für nach dem Zusammenbau Änderungen an Peptid Nanofasern5,6,7,8,9 bleibt ein relativ unerforschten Bereich.
Dynamische Disulfid-Austausch und Thiol-Chemie an der Oberfläche der supramolekularen Strukturen ist ein Bereich, der das Potenzial hat, neuen und funktionalen Biomaterialien ergeben. Die Einbeziehung von 1,2-Dithiolane Moieties (häufig ein Derivat von Liponsäure (la) oder asparagusic Säure (aa)) gemeldet wurden, in Liposomen Systeme10,11, Block-Copolymere12,13, sowie Organisation von Ankern an Oberflächen14,15. Hier berichten wir über die Synthese und Charakterisierung eines selbstorganisierenden Peptids, abgeleitet aus dem nukleierenden Kern der Aβ-Peptid Zusammenhang mit Alzheimer-Krankheit, die am N-Terminus mit einem 1,2-Dithiolane funktionelle Gruppe16geändert wird, 17. Die daraus resultierenden supramolekularen Fasern dienen nun als eine experimentelle Plattform die Disulfid-Austausch und Thiol Reaktivität an der supramolekularen Oberfläche des Amyloid Fasern18zu studieren.

<table>
	<tbody>
		<tr>
			<td>Rink amide MBHA resin, high load</td>
			<td>Gyros Protein Technologies</td>
			<td>RAM-5-HL</td>
			<td>Avoid contact with skin and eyes; do not inhale</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>N,N-Dimethylformamide</td>
			<td>Fisher Scientific</td>
			<td>D119-4</td>
			<td>Flammable liquid and vapor; irritating to eyes and skin; Use personal protective equipment; keep away from open flame</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Fmoc-L-Val-OH</td>
			<td>Gyros Protein Technologies</td>
			<td>FLA-25-V</td>
			<td>Wear personal protective equipment; do not inhale</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Fmoc-L-Leu-OH</td>
			<td>Gyros Protein Technologies</td>
			<td>FLA-25-L</td>
			<td>Wear personal protective equipment; do not inhale</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Fmoc-L-Lys(Boc)-OH</td>
			<td>Gyros Protein Technologies</td>
			<td>FLA-25-KBC</td>
			<td>Wear personal protective equipment; do not inhale</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Fmoc-L-Phe-OH</td>
			<td>Gyros Protein Technologies</td>
			<td>FLA-25-F</td>
			<td>Wear personal protective equipment; do not inhale</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Fmoc-L-Ala-OH</td>
			<td>Gyros Protein Technologies</td>
			<td>FLA-25-A</td>
			<td>Wear personal protective equipment; do not inhale</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Fmoc-L-Gln(Trt)-OH</td>
			<td>Gyros Protein Technologies</td>
			<td>FLA-25-QT</td>
			<td>Wear personal protective equipment; do not inhale</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>N,N,N&#8242;,N&#8242;-Tetramethyl-O-(1H-benzotriazol-1-yl)uronium hexafluorophosphate</td>
			<td>Gyros Protein Technologies</td>
			<td>26432</td>
			<td>Causes skin, eye and respiratory irritation; do not inhale; use under hood or in well ventilated area</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>0.4 M N-methylmorpholine in DMF</td>
			<td>Gyros Protein Technologies</td>
			<td>PS3-MM-L</td>
			<td>highly flammable; wear personal protective equipment; keep away from heat and keep container tightly closed; do not inhale or swallow; wash skin thoroughly after handling</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>20% piperidine in DMF</td>
			<td>Gyros Protein Technologies</td>
			<td>PS3-PPR-L</td>
			<td>Causes severe eye and skin burns; Flammable Liquid and vapor; Do not inhale</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>dichloromethane</td>
			<td>Fisher Scientific</td>
			<td>D37-4</td>
			<td>May cause cancer; Do not inhale; Wear personal protective equipment; use under hood only; if contacted rise with water for at least 15 minutes and obtain medical attention</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>acetonitrile</td>
			<td>Fisher Scientific</td>
			<td>A998-4</td>
			<td>Flammable; irritating to eyes; Use personal protective equipment; Use only under a fume hood; keep away from open flame or hot surface; if contacted rinse wiith water for at least 15 minutes and obtain medical attention</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>trifluoroacetic acid</td>
			<td>Fisher Scientific</td>
			<td>A116-50</td>
			<td>Causes severe burns; do not inhale; harmful to aquatic life; use personal protective equipment; use only under fume hood; if contacted rinse with water for at least 15 minutes and obain immediate medical attention</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>4% uranyl acetate</td>
			<td>Electron Microscopy Sciences</td>
			<td>22400-4</td>
			<td>Do not inhale; harmful to aquatic life</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>4-(2-Hydroxyethyl)piperazine-1-ethanesulfonic acid</td>
			<td>Acros Organics</td>
			<td>AC172571000</td>
			<td>Do not inhale; use outdoors or in well-ventilated area</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>nitrogen Gas</td>
			<td>TechAir</td>
			<td></td>
			<td>Contents under pressure, may explode if heated</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>3-bromo-2-(bromomethyl)propionic acid</td>
			<td>Alfa Aesar</td>
			<td>AAA1963014</td>
			<td>Do not inhale; causes irritation to skin and eyes; corrosive</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>sodium hydroxide</td>
			<td>Fisher Scientific</td>
			<td>S318-100</td>
			<td>Use personal protective equipment; use only under fume hood; if contact rinse area for at least 15 minutes and obtain medical attention</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>potassium thioacetate</td>
			<td>Acros Organics</td>
			<td>AC221300250</td>
			<td>Causes skin and eye irritation; do not inhale; use personal protective equipment</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>sulfuric acid</td>
			<td>Fisher Scientific</td>
			<td>SA213</td>
			<td>Causes burns; keep away from water; keep away from combustible material; do not inhale; use personal protective equipment; if contact rinse area for at least 15 minutes and obtain medical attention</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>chloroform-d</td>
			<td>Acros Organics</td>
			<td>AC320690075</td>
			<td>Possible cancer hazard; irritating to skin and eyes; do not inhale; Use personal protective equipment; use only under fume hood; If contact rinse area for at least 15 minutes and obtain medical attention</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>chloroform</td>
			<td>Fisher Scientific</td>
			<td>C298-4</td>
			<td>Possible cancer hazard; irritating to skin and eyes; do not inhale; Use personal protective equipment; use only under fume hood; If contact rinse area for at least 15 minutes and obtain medical attention</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>N,N-diisopropylethylamine</td>
			<td>Acros Organics</td>
			<td>AC367841000</td>
			<td>Highly flammable; harmful to aquatic life; wear personal protective equipment; do not swallow</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>ammonium hydroxide</td>
			<td>Fisher Scientific</td>
			<td>A669S-500</td>
			<td>Corrosive; do not inhale</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>methanol</td>
			<td>Fisher Scientific</td>
			<td>A452-4</td>
			<td>Flammable liquid and vapor; use personal protective equipment; do not inhale; If contact rinse area for at least 15 minutes and obtain medical attention</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>triisopropylsilane</td>
			<td>Sigma Aldrich</td>
			<td>233781</td>
			<td>Flammable; use personal proctective safety equipment; keep container tightly closed</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>diethyl ether</td>
			<td>Fisher Scientific</td>
			<td>E138-1</td>
			<td>Extremely flammable; Irritating to skin and eyes; Use personal protective equipment</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>2,5-dihydroxybenzoic acid</td>
			<td>Sigma Aldrich</td>
			<td>39319-10x10MG-F</td>
			<td>do not inhale; irritating to skin and eyes</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>alpha-cyano-4-hydroxycinnamic acid</td>
			<td>Alfa Aesar</td>
			<td>AAJ67635EXK</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>c18 zip-tip</td>
			<td>Millipore</td>
			<td>ZTC18S096</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>tris(2-carboxyethyl) phospine hydrochloride</td>
			<td>Thermo Scientific</td>
			<td>PI20490</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>silica gel 60 F254 coated aluminum-backed TLC sheets</td>
			<td>EMD Millipore</td>
			<td>1.05549.0001</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Thin walled Precision NMR tubes</td>
			<td>Bel-Art</td>
			<td>663000585</td>
			<td>5mm O.D.</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>All-plastic Norm-Ject syringes</td>
			<td>Air Tite</td>
			<td>AL10</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>single-use needle</td>
			<td>BD PrecisionGlide</td>
			<td>BD 305185</td>
			<td>used needles get disposed on in sharps waste container</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>disposable fritted syringe</td>
			<td>Torviq</td>
			<td>SF1000LL</td>
			<td>10mL fritted syringes were used in the report, but larger syringes are avaibale if needed for larger scale synthesis.</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>carbon grid</td>
			<td>Ted Pella, Inc.</td>
			<td>CF200-CU</td>
			<td>Make sure to prepare samples and staining on the carbon grid side, not the shiny copper side of grid</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>self-closing tweezers</td>
			<td>Electron Microscopy Sciences</td>
			<td>78318-3X</td>
			<td>very sharp tips, length: 120 mm</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>0.1 mm short path length cell</td>
			<td>Starna Cells, Inc.</td>
			<td>20/C-Q-0.1</td>
			<td>Fragile</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>10mL Vessel Caps</td>
			<td>CEM</td>
			<td>909210</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>10mL Pressure Vessels</td>
			<td>CEM</td>
			<td>908035</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Aeris Semi-Prep HPLC column</td>
			<td>Phenomenex</td>
			<td>00F-4632-N0</td>
			<td>150 x 10mm</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>cell holder</td>
			<td>Starna Cells, Inc.</td>
			<td>CH-2049</td>
			<td>Needed when using short pathlength cells</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>PS3 peptide synthesizer</td>
			<td>Gyros Protein Technologies</td>
			<td></td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>DiscoverSP Microwave Reactor</td>
			<td>CEM</td>
			<td></td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>centrifuge</td>
			<td>HERMLE</td>
			<td>Z 206 A</td>
			<td>used a fixed 6x50 mL rotor</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>HPLC</td>
			<td>Shimadzu</td>
			<td></td>
			<td>UV Detector</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>nuclear magnetic resonance spectrometer</td>
			<td>Avance, Bruker</td>
			<td></td>
			<td>300 MHz</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>MALDI-TOF mass spectrometer</td>
			<td>Axima Confidence, Shimadzu</td>
			<td></td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>lyophilizer</td>
			<td>Millrock Technology</td>
			<td>BT85A</td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Fourier-Transform Infrared Spectrometer</td>
			<td>Alpha Tensor, Bruker</td>
			<td></td>
			<td></td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Transmission Electron Microscope</td>
			<td>Tecnai Spirit, FEI</td>
			<td></td>
			<td>Used with Gatan Orius Fiberoptic CCD digital camera. Accessed at CSCU Center for Nanotechnology</td>
		</tr>
		<tr>
			<td>Circular Dichroism Spectropolarimeter</td>
			<td>J-810, JASCO</td>
			<td></td>
			<td>Used with a six-cell Peltier temperature controller. Accessed at Wesleyan University.</td>
		</tr>
	</tbody>
</table>

synthesis and characterization of 1,2-dithiolane modified self-assembling peptides

Dieser Bericht konzentriert sich auf die Synthese von 1,2-Dithiolane ein N-Terminus selbstorganisierende Peptid und die Charakterisierung der resultierenden geändert selbst montiert supramolekulare Strukturen. Der Syntheseweg nutzt der Festphasen-Peptidsynthese mit der auf-Harz-Kopplung von Dithiolane Vorläufer Molekül, 3-(Acetylthio) -2-(Acetylthiomethyl) Propanoic Säure und die Mikrowellen-gestützte Thioacetate deprotection des Peptids N-Terminus vor dem endgültigen Spaltung aus dem Harz der 1,2-Dithiolane Ausbeute geändert Peptid. Nach der Hochleistungs-Flüssigkeitschromatographie (HPLC) Reinigung des 1,2-Dithiolane Peptids, abgeleitet aus dem nukleierenden Kern der Aβ-Peptid verbunden mit Krankheit Alzheimers zeigt das Peptid in Kreuz-β-Amyloid-Fasern selbst zusammensetzen. Protokolle zur Charakterisierung der Amyloid Fasern von Fourier-Transform-Infrarot-Spektroskopie (FT-IR), kreisförmigen Dichroismus Spektroskopie (CD) und Transmissionselektronenmikroskopie (TEM) werden vorgestellt. Die Methoden von N-terminale Anpassung mit einem 1,2-Dithiolane Glyko-gut charakterisierten selbstorganisierende Peptide können jetzt erkundet werden, als Modellsysteme, Post-Montage Modifikation Strategien entwickeln und dynamische kovalente Chemie zu erkunden Supramolekulare Peptid Nanofaser Oberflächen.

Abgesehen von der ersten einstufigen Synthese von Dithiolane Vorläufer Molekül tritt auf der Rest der Peptid-Synthese von 1,2-Dithiolane geändert auf festen Unterlage (Abb. 1A). Die Umwandlung von 3-Bromo - 2-(Bromomethyl) Propionsäure, 3-(Acetylthio) -2-(Acetylthiomethyl) Propanoic Säure, die Dithiolane Vorläufer wird bestätigt von 1H und 13C-NMR (Abbildung 1 b und C) bevor es ist ge...

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Synthesis and Characterization of 1,2-Dithiolane Modified Self-Assembling Peptides

Ein Protokoll für die Synthese von 1,2-Dithiolane modifizierte Peptid und die Charakterisierung der supramolekularen Strukturen durch das Peptid Selbstmontage.

Synthese und Charakterisierung von 1,2-Dithiolane geändert selbstorganisierende Peptide

This report focuses on the synthesis of an N-terminus 1,2-dithiolane modified self-assembling peptide and the characterization of the resulting ...

synthesis-characterization-12-dithiolane-modified-self-assembling

Research

JoVE Journal

Chemistry

7.1K Aufrufe.  Fairfield University. Ein Protokoll für die Synthese von 1,2-Dithiolane modifizierte Peptid und die Charakterisierung der supramolekularen Strukturen durch das Peptid Selbstmontage.

Serie: Synthesis and Characterization of 1,2-Dithiolane Modified Self-Assembling Peptides

Split-and-pool Synthesis and Characterization of Peptide Tertiary Amide Library

Peptidomimetics are great sources of protein ligands. The oligomeric nature of these compounds enables us to access large synthetic libraries on solid phase by using combinatorial chemistry. One of the most well studied classes of peptidomimetics is peptoids. Peptoids are easy to synthesize and have been shown to be proteolysis-resistant and cell-permeable. Over the past decade, many useful protein ligands have been identified through screening of peptoid libraries. However, most of the ligands identified from peptoid libraries do not display high affinity, with rare exceptions. This may be due, in part, to the lack of chiral centers and conformational constraints in peptoid molecules. Recently, we described a new synthetic route to access peptide tertiary amides (PTAs). PTAs are a superfamily of peptidomimetics that include but are not limited to peptides, peptoids and N-methylated peptides. With side chains on both &#945;-carbon and main chain nitrogen atoms, the conformation of these molecules are greatly constrained by sterical hindrance and allylic 1,3 strain. (Figure 1) Our study suggests that these PTA molecules are highly structured in solution and can be used to identify protein ligands. We believe that these molecules can be a future source of high-affinity protein ligands. Here we describe the synthetic method combining the power of both split-and-pool and sub-monomer strategies to synthesize a sample one-bead one-compound (OBOC) library of PTAs.

Peptide tertiary amides (PTAs) are a superfamily of peptidomimetics that include but are not limited to peptides, peptoids and N-methylated peptides. Here we describe a synthetic method which combines&#160;both split-and-pool and sub-monomer strategies to synthesize a one-bead one-compound library of PTAs.

Split-and-Pool-Synthese und Charakterisierung von Peptid-Amid-Tertiär-Bibliothek

Peptidomimetics are great sources of protein ligands. The oligomeric nature of these compounds enables us to access large synthetic libraries on solid ...

Forschung

Chemie

Nucleoside Triphosphates - From Synthesis to Biochemical Characterization

The traditional strategy for the introduction of chemical functionalities is the use of solid-phase synthesis by appending suitably modified phosphoramidite precursors to the nascent chain. However, the conditions used during the synthesis and the restriction to rather short sequences hamper the applicability of this methodology. On the other hand, modified nucleoside triphosphates are activated building blocks that have been employed for the mild introduction of numerous functional groups into nucleic acids, a strategy that paves the way for the use of modified nucleic acids in a wide-ranging palette of practical applications such as functional tagging and generation of ribozymes and DNAzymes. One of the major challenges resides in the intricacy of the methodology leading to the isolation and characterization of these nucleoside analogues.
	
	In this video article, we present a detailed protocol for the synthesis of these modified analogues using phosphorous(III)-based reagents. In addition, the procedure for their biochemical characterization is divulged, with a special emphasis on primer extension reactions and TdT tailing polymerization. This detailed protocol will be of use for the crafting of modified dNTPs and their further use in chemical biology.

The protocol described herein aims to explain and abridge the numerous obstacles in the way of the intricate route leading to modified nucleoside triphosphates. Consequently, this protocol facilitates both the synthesis of these activated building-blocks and their availability for practical applications.

Nucleosidtriphosphaten - von der Synthese zur biochemischen Charakterisierung

The  traditional strategy for the introduction of chemical functionalities is the  use of solid-phase synthesis by appending suitably modified ...

Synthesis and Characterization of Functionalized Metal-organic Frameworks

Metal-organic frameworks have attracted extraordinary amounts of research attention, as they are attractive candidates for numerous industrial and technological applications. Their signature property is their ultrahigh porosity, which however imparts a series of challenges when it comes to both constructing them and working with them. Securing desired MOF chemical and physical functionality by linker/node assembly into a highly porous framework of choice can pose difficulties, as less porous and more thermodynamically stable congeners (e.g., other crystalline polymorphs, catenated analogues) are often preferentially obtained by conventional synthesis methods. Once the desired product is obtained, its characterization often requires specialized techniques that address complications potentially arising from, for example, guest-molecule loss or preferential orientation of microcrystallites. Finally, accessing the large voids inside the MOFs for use in applications that involve gases can be problematic, as frameworks may be subject to collapse during removal of solvent molecules (remnants of solvothermal synthesis). In this paper, we describe synthesis and characterization methods routinely utilized in our lab either to solve or circumvent these issues. The methods include solvent-assisted linker exchange, powder X-ray diffraction in capillaries, and materials activation (cavity evacuation) by supercritical CO2 drying. Finally, we provide a protocol for determining a suitable pressure region for applying the Brunauer-Emmett-Teller analysis to nitrogen isotherms, so as to estimate surface area of MOFs with good accuracy.

Synthesis, activation, and characterization of intentionally designed metal-organic framework materials is challenging, especially when building blocks are incompatible or unwanted polymorphs are thermodynamically favored over desired forms. We describe how applications of solvent-assisted linker exchange, powder X-ray diffraction in capillaries and activation via supercritical CO2 drying, can address some of these challenges.

Synthese und Charakterisierung von funktionalisierten Metall-organische Gerüste

Metal-organic frameworks have attracted extraordinary amounts of research attention, as they are attractive candidates for numerous industrial and ...

The Synthesis, Characterization and Reactivity of a Series of Ruthenium N-triphosPh Complexes

Herein we report the synthesis of a tridentate phosphine ligand N(CH2PPh2)3 (N-triphosPh) (1) via a phosphorus based Mannich reaction of the hydroxylmethylene phosphine precursor with ammonia in methanol under a nitrogen atmosphere. The N-triphosPh ligand precipitates from the solution after approximately 1 hr of reflux and can be isolated analytically pure via simple cannula filtration procedure under nitrogen. Reaction of the N-triphosPh ligand with [Ru3(CO)12] under reflux affords a deep red solution that show evolution of CO gas on ligand complexation. Orange crystals of the complex [Ru(CO)2{N(CH2PPh2)3}-&#954;3P] (2) were isolated on cooling to RT. The 31P{1H} NMR spectrum showed a characteristic single peak at lower frequency compared to the free ligand. Reaction of a toluene solution of complex 2 with oxygen resulted in the instantaneous precipitation of the carbonate complex [Ru(CO3)(CO){N(CH2PPh2)3}-&#954;3P] (3) as an air stable orange solid. Subsequent hydrogenation of 3 under 15 bar of hydrogen in a high-pressure reactor gave the dihydride complex [RuH2(CO){N(CH2PPh2)3}-&#954;3P] (4), which was fully characterized by X-ray crystallography and NMR spectroscopy. Complexes 3 and 4 are potentially useful catalyst precursors for a range of hydrogenation reactions, including biomass-derived products such as levulinic acid (LA). Complex 4 was found to cleanly react with LA in the presence of the proton source additive NH4PF6 to give [Ru(CO){N(CH2PPh2)3}-&#954;3P{CH3CO(CH2)2CO2H}-&#954;2O](PF6) (6).

The Synthesis, Characterization and Reactivity of a Series of Ruthenium N-triphosPh Complexes

Ruthenium phosphine complexes are widely used for homogeneous catalytic reactions such as hydrogenations. The synthesis of a series of novel tridentate ruthenium complexes bearing the N-triphos ligand N(CH2PPh2)3 is reported. Additionally, the stoichiometric reaction of a dihydride Ru&#8211;N-triphos complex with levulinic acid is described.

Die Synthese, Charakterisierung und Reaktivität von einer Serie von Ruthenium<em&gt; N</em&gt; -triphos<sup&gt; Ph</sup&gt; Komplexe

Herein we report the synthesis of a tridentate phosphine ligand N(CH2PPh2)3 (N-triphosPh) (1) via a phosphorus based Mannich reaction of the ...

Synthesis, Characterization, and Functionalization of Hybrid Au/CdS and Au/ZnS Core/Shell Nanoparticles

Plasmonic nanoparticles are an attractive material for light harvesting applications due to their easily modified surface, high surface area and large extinction coefficients which can be tuned across the visible spectrum. Research into the plasmonic enhancement of optical transitions has become popular, due to the possibility of altering and in some cases improving photo-absorption or emission properties of nearby chromophores such as molecular dyes or quantum dots. The electric field of the plasmon can couple with the excitation dipole of a chromophore, perturbing the electronic states involved in the transition and leading to increased absorption and emission rates. These enhancements can also be negated at close distances by energy transfer mechanism, making the spatial arrangement of the two species critical. Ultimately, enhancement of light harvesting efficiency in plasmonic solar cells could lead to thinner and, therefore, lower cost devices. The development of hybrid core/shell particles could offer a solution to this issue. The addition of a dielectric spacer between a gold nanoparticles and a chromophore is the proposed method to control the exciton plasmon coupling strength and thereby balance losses with the plasmonic gains. A detailed procedure for the coating of gold nanoparticles with CdS and ZnS semiconductor shells is presented. The nanoparticles show high uniformity with size control in both the core gold particles and shell species allowing for a more accurate investigation into the plasmonic enhancement of external chromophores.

The synthesis of uniform gold nanoparticles coated with semiconductor shells of CdS or ZnS is performed. The semiconductor coating is conducted by first depositing a silver sulfide shell and exchanging the silver cations for zinc or cadmium cations.

Synthese, Charakterisierung und Funktionalisierung von Hybrid Au / CdS und Au / ZnS Kern / Schale-Nanopartikel

Plasmonic nanoparticles are an attractive material for light harvesting applications due to their easily modified surface, high surface area and large ...

Synthesis and Characterization of Supramolecular Colloids

Control over colloidal assembly is of utmost importance for the development of functional colloidal materials with tailored structural and mechanical properties for applications in photonics, drug delivery and coating technology. Here we present a new family of colloidal building blocks, coined supramolecular colloids, whose self-assembly is controlled through surface-functionalization with a benzene-1,3,5-tricarboxamide (BTA) derived supramolecular moiety. Such BTAs interact via directional, strong, yet reversible hydrogen-bonds with other identical BTAs. Herein, a protocol is presented that describes how to couple these BTAs to colloids and how to quantify the number of coupling sites, which determines the multivalency of the supramolecular colloids. Light scattering measurements show that the refractive index of the colloids is almost matched with that of the solvent, which strongly reduces the van der Waals forces between the colloids. Before photo-activation, the colloids remain well dispersed, as the BTAs are equipped with a photo-labile group that blocks the formation of hydrogen-bonds. Controlled deprotection with UV-light activates the short-range hydrogen-bonds between the BTAs, which triggers the colloidal self-assembly. The evolution from the dispersed state to the clustered state is monitored by confocal microscopy. These results are further quantified by image analysis with simple routines using ImageJ and Matlab. This merger of supramolecular chemistry and colloidal science offers a direct route towards light- and thermo-responsive colloidal assembly encoded in the surface-grafted monolayer.

A protocol for the synthesis and characterization of colloids coated with supramolecular moieties is described. These supramolecular colloids undergo self-assembly upon the activation of the hydrogen-bonds between the surface-anchored molecules by UV-light.

Synthese und Charakterisierung von supramolekularen Kolloid-

Control over colloidal assembly is of utmost importance for the development of functional colloidal materials with tailored structural and mechanical ...

Synthesis and Characterization of Fe-doped Aluminosilicate Nanotubes with Enhanced Electron Conductive Properties

The goal of the protocol is to synthesize Fe-doped aluminosilicate nanotubes of the imogolite type with the formula (OH)3Al2-xFexO3SiOH. Doping with Fe aims at lowering the band gap of imogolite, an insulator with the chemical formula (OH)3Al2O3SiOH, and at modifying its adsorption properties towards azo-dyes, an important class of organic pollutants of both wastewater and groundwater.
Fe-doped nanotubes are obtained in two ways: by direct synthesis, where FeCl3 is added to an aqueous mixture of the Si and Al precursors, and by post-synthesis loading, where preformed nanotubes are put in contact with a FeCl3&#8226;6H2O aqueous solution. In both synthesis methods, isomorphic substitution of Al3+ by Fe3+ occurs, preserving the nanotube structure. Isomorphic substitution is indeed limited to a mass fraction of ~1.0% Fe, since at a higher Fe content (i.e., a mass fraction of 1.4% Fe), Fe2O3 clusters form, especially when the loading procedure is adopted. The physicochemical properties of the materials are studied by means of X-ray powder diffraction (XRD), N2 sorption isotherms at -196 &#176;C, high resolution transmission electron microscopy (HRTEM), diffuse reflectance (DR) UV-Vis spectroscopy, and &#950;-potential measurements. The most relevant result is the possibility to replace Al3+ ions (located on the outer surface of the nanotubes) by post-synthesis loading on preformed imogolite without perturbing the delicate hydrolysis equilibria occurring during nanotube formation. During the loading procedure, an anionic exchange occurs, where Al3+ ions on the outer surface of the nanotubes are replaced by Fe3+ ions. In Fe-doped aluminosilicate nanotubes, isomorphic substitution of Al3+ by Fe3+ is found to affect the band gap of doped imogolite. Nonetheless, Fe3+ sites on the outer surface of nanotubes are able to coordinate organic moieties, like the azo-dye Acid Orange 7, through a ligand-displacement mechanism occurring in an aqueous solution.

Here, we present a protocol to synthesize and characterize Fe-doped aluminosilicate nanotubes. The materials are obtained by either sol-gel synthesis upon addition of FeCl3&#8226;6H2O to the mixture containing the Si and Al precursors or by post-synthesis ionic exchange of preformed aluminosilicate nanotubes.

Synthese und Charakterisierung von Fe-dotierten Aluminosilikatgerüststoffe Nanoröhrchen mit Enhanced Electron leitenden Eigenschaften

The goal of the protocol is to synthesize Fe-doped aluminosilicate nanotubes of the imogolite type with the formula (OH)3Al2-xFexO3SiOH. Doping with Fe ...

Self-assembling Morphologies Obtained from Helical Polycarbodiimide Copolymers and Their Triazole Derivatives

A facile method for the preparation of polycarbodiimide-based secondary structures (e.g., nano-rings, &#34;craters,&#34; fibers, looped fibers, fibrous networks, ribbons, worm-like aggregates, toroidal structures, and spherical particles) is described. These aggregates are morphologically influenced by extensive hydrophobic side chain-side chain interactions of the singular polycarbodiimide strands, as inferred by atomic force microscopy (AFM) and scanning electron microscopy (SEM) techniques. Polycarbodiimide-g-polystyrene copolymers (PS-PCDs) were prepared by a combination of synthetic methods, including coordination-insertion polymerization, copper(I)-catalyzed azide alkyne cycloaddition (CuAAC) &#34;click&#34; chemistry, and atom transfer radical polymerization (ATRP). PS-PCDs were found to form specific toroidal architectures at low concentrations in CHCl3. To determine the influence of a more polar solvent medium (i.e., THF and THF/EtOH) on polymer aggregation behavior, a number of representative PS-PCD composites have been tested to show discrete concentration-dependent spherical particles. These fundamental studies are of practical interest to the development of experimental procedures for desirable architectures by directed self-assembly in thin film. These architectures may be exploited as drug carriers, whereas other morphological findings represent certain interest in the area of novel functional materials.

Here, we present a protocol to prepare and visualize secondary structures (e.g., fibers, toroidal architectures, and nano-spheres) derived from helical polycarbodiimides. The morphology characterized by both atomic force microscopy (AFM) and scanning electron microscopy (SEM) was shown to depend on molecular structure, concentration, and the solvent of choice.

Selbstaufbau Morphologien Gewonnen aus Helical Polycarbodiimid-Copolymere und deren Triazolderivate

A facile method for the preparation of polycarbodiimide-based secondary structures (e.g., nano-rings, &#34;craters,&#34; fibers, looped fibers, fibrous ...

Chemical Precipitation Method for the Synthesis of Nb2O5 Modified Bulk Nickel Catalysts with High Specific Surface Area

We demonstrate a method for the synthesis of NixNb1-xO catalysts with sponge-like and fold-like nanostructures. By varying the Nb:Ni ratio, a series of NixNb1-xO nanoparticles with different atomic compositions (x = 0.03, 0.08, 0.15, and 0.20) have been prepared by chemical precipitation. These NixNb1-xO catalysts are characterized by X-ray diffraction, X-ray photoelectron spectroscopy, and scanning electron microscopy. The study revealed the sponge-like and fold-like appearance of Ni0.97Nb0.03O and Ni0.92Nb0.08O on the NiO surface, and the larger surface area of these NixNb1-xO catalysts, compared with the bulk NiO. Maximum surface area of 173 m2/g can be obtained for Ni0.92Nb0.08O catalysts. In addition, the catalytic hydroconversion of lignin-derived compounds using the synthesized Ni0.92Nb0.08O catalysts have been investigated.

Chemical Precipitation Method for the Synthesis of Nb2O5 Modified Bulk Nickel Catalysts with High Specific Surface Area

A protocol for the synthesis of sponge-like and fold-like Ni1-xNbxO nanoparticles by chemical precipitation is presented.

Chemischen Niederschlag-Methode für die Synthese von Nb2O5 geändert, Bulk-Nickel-Katalysatoren mit hoher spezifischer Oberfläche

We demonstrate a method for the synthesis of NixNb1-xO catalysts with sponge-like and fold-like nanostructures. By varying the Nb:Ni ratio, a series of ...

Facile Protocol for the Synthesis of Self-assembling Polyamine-based Peptide Amphiphiles (PPAs) and Related Biomaterials

Polyamine-based Peptide Amphiphiles (PPAs) are a new class of self-assembling amphiphilic biomaterials-related to the peptide amphiphiles (PAs). Traditional PAs possess charged amino acids as solubilizing groups (lysine, arginine), which are directly connected to a lipid segment or can contain a linker region made of neutral amino acids. Tuning the peptide sequence of PAs can yield diverse morphologies. Similarly, PPAs possess a hydrophobic segment and neutral amino acids, but also contain polyamine molecules as water solubilizing (hydrophilic) groups. As is the case with PAs, PPAs can also self-assemble into diverse morphologies, including small rods, twisted nano-ribbons, and fused nano-sheets, when dissolved in water. However, the presence of both primary and secondary amines on a single polyamine molecule poses a significant challenge when synthesizing PPAs. In this paper, we show a simple protocol, based on literature precedents, to achieve a facile synthesis of PPAs using solid phase peptide synthesis (SPPS). This protocol can be extended to the synthesis of PAs and other similar systems. We also illustrate the steps that are needed for cleavage from the resin, identification, and purification.

Facile Protocol for the Synthesis of Self-assembling Polyamine-based Peptide Amphiphiles PPAs and Related Biomaterials

The synthesis of polyamine-based peptide amphiphiles (PPAs) is a significant challenge due to the presence of multiple amine nitrogens, which requires judicious use of protecting groups to mask these reactive functionalities. In this paper, we describe a facile method for the preparation of these new class of self-assembling molecules.