Criblage à haut débit pour obtenir des résultats cristallins pour la cristallographie des protéines

Amener un cristal à effectuer des expériences de diffraction reste un défi car il est difficile de prédire quels paramètres influenceront la cristallisation. Nous favorisons l’expérimentateur en criblant 1536 conditions de cristallisation dans une seule plaque et en utilisant des technologies d’imagerie avancées pour identifier même les plus petits coups de cristal. Les techniques de biologie structurale se développent rapidement et le domaine a été révolutionné par la prédiction computationnelle de la structure.

Cela a amené le domaine à devenir plus intégratif avec plusieurs approches expérimentales ou informatiques plus communément combinées pour générer une représentation plus détaillée et plus précise des mécanismes biologiques. La génération de frappes cristallines est une étape clé pour effectuer des expériences de diffraction des rayons X sur monocristal et pour développer des techniques telles que la micro-urgence et la cristallographie en série. En utilisant des méthodes d’imagerie avancées, UVTBF et SHG ainsi que la puissance de l’algorithme Marco nous aident à identifier des cristaux utiles à toutes les échelles de taille.

Nos méthodes de cristallisation à haut débit ont généré une grande quantité de données pour sonder les questions concernant l’efficacité des composants de cocktail de cristallisation. L’imagerie spécialisée que nous faisons révèle comment les méthodes optiques non linéaires peuvent être utilisées pour détecter des cristaux extrêmement petits. Trouver des conditions de cristallisation est essentiel pour les méthodes structurelles à base de cristaux, qui représentent 90% de tous les modèles structurels de la banque de données sur les protéines.

En 2021, près de 2 millions de fichiers ont été téléchargés chaque jour à partir de l’APB, ce qui souligne l’impact des structures sur la voie à de nouvelles recherches scientifiques.