저자는 스마트 재료 설계, 분석 및 처리 컨소시엄 (SMATDAP)에 의해 자금 국립 과학 재단 협력 계약 IIA-1430280와 라 보드 Regents의 대학원 친교 (MEP)에 대 한 인정 합니다. 이러한 실험에 대 한 폴리머 샘플 MilliporeSigma (시그마-올드 리치)에 의해 제공 되었다.  오픈 엑세스 출판이 문서는 MilliporeSigma에 의해 후원 됩니다.

주의: 모든 반응 증기 두건에서 실행 되었습니다. 모든 재료 안전 데이터 시트 (MSDS)를 어떤 화학 사용 및 적절 한 예방 조치를 참조 하십시오.
1. 샘플 준비
<ol><li>매트릭스 재고 솔루션의 준비<ol>
<li>Tetrahydrofuran-unstabilized (THF), 그리고 해산 때까지 소용돌이의 1 mL에 α-cyano-4-hydroxycinnamic 산 (HCCA)의 20 밀리 그램을 디졸브.</li>
		<li>THF, 그리고 해산 때까지 소용돌이의 1 mL에 2, 5-dihydroxybenzoic 산 (DHB)의 20 밀리 그램을 디졸브.</li>
	</ol>
</li>
	<li>알칼리 양이온 재고 솔루션의 준비<ol>
<li>THF, 그리고 해산 때까지 소용돌이의 1 mL에 2 밀리 그램의 나트륨 trifluoroacetate (NaTFA)을 용 해.</li>
		<li>THF, 그리고 해산 때까지 소용돌이의 1 mL에 2 밀리 그램의 칼륨 trifluoroacetate (KTFA)을 분해.</li>
	</ol>
</li>
	<li>분석 재고 솔루션의 준비<ol>
<li>예제 1: 분해 폴 리 (에틸렌 글리콜) 2 aminoethyl 에테르 아세트산의 2 밀리 그램 (Mn = 5000) THF, 그리고 해산 때까지 소용돌이의 0.5 ml.</li>
		<li>샘플 2: 2 mg polyoxyethylene bis(azide)의 분해 (Mn = 2000) THF, 그리고 해산 때까지 소용돌이의 0.5 ml.</li>
		<li>샘플 3: 2 mg poly(L-lactide), 종료 thiol의 분해 (Mn = 2500) THF, 그리고 해산 때까지 소용돌이의 0.5 ml.</li>
	</ol>
</li>
	<li>분석을 위해 샘플 혼합물의 준비<ol>
<li>9 독특한 샘플 혼합물 만들어집니다 그런 구성의 상대적 비율을 변화 하는 동안 행렬, 분석 및 양이온 솔루션을 혼합 하 여 일련의 해결책을 준비 합니다. 예를 들어, 추가 된 매트릭스 재고 솔루션 일정 금액 유지 (예., 10 µ L), 3의 요인에 의해 분석 솔루션의 양을 다 (예., 45, 15, 및 5 µ L), 또한 3의 요인에 의해 양이온 솔루션의 양을 변화 하는 동안 (예: ., 9, 3, 고 1 µ L). 이 샘플은 효과적으로 다른 농도 두 변수 x와 y와 3 x 3 격자 항복 축 (그림 1).</li>
		<li>대표적인 예 DHB 솔루션의 15 µ L 함께 poly(L-lactide) 솔루션의 15 µ L NaTFA 솔루션의 1 µ L을 결합.</li>
		<li>MALDI 표적 격판덮개 (그림 2)에 개별 샘플에 각 솔루션 혼합물의 1 μ 플라스틱 증분 추가 샘플을 추가 하기 전에 건조를 증발을 각 약 수 있도록 샘플 잘 밖으로 흐르는에서 샘플을 방지 하기 위해 작은 부분에 샘플을 추가 합니다. 주: 더 높은 비등 점 용 제에 대 한 공기 총 필요할 수 있습니다 용 매 증발, 신속 하 게 주의 워프 수 접시를 발생할 수 있습니다 샘플 접시가 열 방지에 사용 한다.</li>
	</ol>
</li>
	<li>보정을 위한 표준 시료의 준비<ol>
<li>교정 표준 제안된 공급 업체 프로토콜을 사용 하 여 준비 합니다. 참고: Dendrimer calibrants이이 연구에 대 한 선정 됐다 고 순수한 dendrimers로 사용할 수 있습니다 또는 매트릭스, calibrant, 최적화 된 비율에서 양이온과 혼합.</li>
	</ol>
</li>
</ol>2. 데이터 수집 최적화
<ol><li>데이터 수집을 시작<ol>
<li>데이터 수집 소프트웨어 "FlexControl"를 엽니다.</li>
		<li>꺼내기 눌러 대상 플레이트의 로드를 사용할 수 있는 플랫폼은 "<img alt="Equation 1" src="/files/ftp_upload/57174/57174eq1v2.jpg">" 버튼.</li>
		<li>부드럽게 적절 한 방향에 플랫폼에 로드 calibrant 및 분석 샘플 대상 접시를 놓습니다.</li>
		<li>수집 소프트웨어를 사용 하 여 눌러 플랫폼 대상 플레이트를 삽입 하는 "<img alt="Equation 1" src="/files/ftp_upload/57174/57174eq1v2.jpg">" 버튼을 다시.</li>
		<li>파일을 눌러 적절 한 데이터 수집 방법 (긍정적인 모드 수집 방법)를 선택 합니다. | 선택 하는 방법. 참고: 우리의 대표 analytes를 포함 하 여 대부분의 폴리머 샘플에 대 한 이온화는 양이온으로 complexation를 통해와, 그러므로, 긍정적인 모드 인수 메서드는 가장 적합 한. 낮은 질량 범위 (500-10000 다) 또는 더 높은 해상도, 원하는 때에 대 한 악기에 따라 반사 모드 방법 파일을 선택 합니다. 높은 분자량에 대 한 샘플 또는 때 높은 신호 감도 필요, 및 낮은 해상도 허용, 선형 모드 방법 파일을 선택 합니다.</li>
		<li>데이터를 취득 하기 전에 있는지 확인 데이터 수집에 대 한 적절 한 질량 범위 선택-이상적으로 대량 범위 예상된 분포 예상된 분포에서 두 배 높은 질량에 있는 낮은 질량의 절반을 포함 됩니다. 검색 탭을 클릭 하 고 질량 범위보기 이것을 확인 합니다. 참고: 이렇게 하면 낮은 분자량 저하 조각에서 그 신호 또는 더 높은 분자량 집계 (dimer) 샘플에 있을 수 있는 데이터 집합에 포함 됩니다. 또한, note 매트릭스 올리고 대부분 MALDI TOF 질량 스펙트럼에 대 중 1000 다,이 질량 아래 복잡 한 분석으로 높은 강도 높은 잡음을 제공 하 고 신호 강도를 자주 발견 됩니다. 보정은 최종 데이터 세트를 얻기 전에 요구 될 것 이다, 비록 동일한 인수 매개 변수는 특정 분석에 최적화 된 그 사용 하는 경우는 정확한 교정 파일 취득만 수 있습니다. 따라서, 분석 질량 스펙트럼의 예비 최적화 보정된 실정이 질량 스펙트럼의 획득 뒤 교정 하기 전에 필요 합니다.</li>
	</ol>
</li>
	<li>예비 데이터 수집<ol>
<li>수집 소프트웨어에서 해당 원하는 분석 하는 대상에 위치를 선택 합니다.</li>
		<li>레이저 표적 신호를 최대화 하기 위해 샘플 주위를 이동 하는 동안 데이터 수집을 시작 합니다. 데이터 수집을 시작 하려면 시작을 누릅니다. 참고: 레이저 반복된 샘플링 후 특정 위치에 매트릭스를 배출 수 있습니다.</li>
		<li>동위 원소 해상도 달성 하는 데 필요한 최소 전력 달성 되도록 카메라 창의 왼쪽에 슬라이드 막대를 사용 하 여, 레이저 파워를 조정 합니다. 참고: 확인 분석, 양이온, 그리고 매트릭스의 최적 비율에 여러 샘플을 분석할 때 사용 하 여 동일한 레이저 전원 분석 샘플의 각각에 샘플 전시 그 인수 매개 변수에 대 한 최상의 신호/잡음 비율을 결정 하. 최상의 신호 대 잡음 비를 전시에 표시 되는 샘플 함께 미래의 수집 최적화를 계속 합니다.</li>
	</ol>
</li>
	<li>데이터 수집 최적화<ol>
<li>가속 전압에 차이 조정 하 여 해상도 최적화 하는 관심의 대량 범위 가운데 개별 피크에 확대 (이 연구에서 악기에 대 한이 포함 "IS2" 값 조정), 분석기에에서 있다는 탭. 참고: 이것은 가장 빠르게 최적화 된 큰 단계, 노트는 값 생성 최고의 해상도 IS2 값을 변화 하 여 (즉,., 작은 피크 폭 절반 최대 신호 강도 전체), 및 다음 더 작은 단계에서 최적화 IS2 값입니다. 일반적으로, 최적의 IS2 값 높은 (가까이 IS1) 낮은 대량 폴리머, 그리고 낮은 높은 대량 폴리머입니다.</li>
		<li>원하는 경우 reflectron 모드를 사용 하 여 해상도 증가. 참고: Reflectron 모드는 검출기에 더 긴 경로에 같은 m/z 값의 더 높은 속도 이온을 강요 하 여 동일한 m/z 의 이온의 초기 속도에 불일치의 보상에 대 한 수 있습니다. 검출기에 경로 있는이 증가 수 있습니다 같은 m/z 값의 느린 이온 동시에 검출기에 도착을 증가 해상도 대 한 이온을 효과적으로 집중. 비록 reflectron 모드는 일반적으로 약한 신호 강도, 샘플에 대 한 신호 해상도 향상 선형 모드 데이터를 시각화 하기 위해 필요할.</li>
		<li>마지막으로, 아직도 적당 한 신호 대 잡음 비를 생성 하는 동안 가능한 한 낮은 레이저 파워를 감소 시켜 레이저 파워를 최적화 (예., 신호 대 잡음 비율 약 10의). 참고: 높은 레이저 능력 일반적으로 해상도 조각화를 일으킬 수 있기 때문에 최고의 품질을 가진 질량 스펙트럼은 인수 감소 레이저 파워 하지만 검사의 높은 번호를 사용 하 여.</li>
		<li>일단 인수 매개 변수 최적화 된 파일 을 다음 파일 이름으로 저장 스펙트럼을 선택 하 여 보정 되지 않은 질량 스펙트럼을 저장 합니다. 새로운 인수는 분석의 보정된 질량 스펙트럼을 생성을 시작 하기 전에 외부 교정에 대 한 이러한 동일한, 최적화 된 매개 변수에서 calibrant의 새로운 수집 실행 한다.</li>
	</ol>
</li>
</ol>3. MALDI 교정
<ol><li>보정 질량 스펙트럼의 취득<ol>
<li>이미는 분석에 최적화 된 인수 매개 변수를 사용 하 여 대량 표준 샘플의 최적화 된 질량 스펙트럼 획득. 참고: 이상적으로, 교정 세트 포함 해야 합니다, 아래의 관심과 관심의 범위에서 하나 이상의 범위 위에 한 표준. 교정의 정확도 모든 인수 매개 변수는 모두 샘플에 대 한 동일한 경우에 최상 이다.</li>
	</ol>
</li>
	<li>교정 파일 만들기<ol>
<li>모든 기존 교정은 무효 또는 무효화 교정 분석기 아래를 누르면 덮어쓸 수 있는 위치에 탭을 확인 하십시오.</li>
		<li>동일한 수집 매개 변수를 사용 하 여 (예., 레이저 출력, IS2 전압), 포함 하는 calibrant 샘플 잘 레이저 이동 (예., dendrimer 표준, 펩 티 드) 해당 선택 하 여 커서를 잘 하 고 취득 한 시작을 누르면 스펙트럼입니다.</li>
	</ol>
</li>
	<li>충분 한 신호를 획득 하는 일단 데이터 획득 완료 시작 을 누릅니다.</li>
	<li>calibrant의 질량 스펙트럼 획득 되 면 그 보정 표준에 해당 하는 보정 탭에서 질량 제어 목록 드롭다운 메뉴를 선택 합니다. 적절 한 질량 제어 목록 참조 대 중 calibrant 선택/적절 한 양이온의 있을 것 이다. 참고: 이러한 한다 calibrant 공급 업체에서 사용할 수와 동위 원소 해상도 달성 monoisotopic 질량 값을 사용할 수 있는지 확인 (예., m/z 아래 반사 모드 = 5000), 그리고 평균 질량 값 때 동위 해상도 얻을 수 없습니다 (예를 들어, m/z 위에 선형 모드 = 5000),</li>
	<li>일치 하기 전에 각 선택한 calibrant 피크를 해당 참조 피크 프로토콜을 선택 하는 적절 한 피크 처리 탭을 선택 하 여 사용 되 고 있는지 확인 합니다. 참고: 최대 따기 프로토콜 스펙트럼 분해능에 따라 달라질 수 있습니다. 평균 질량 계산에 대 한 소프트웨어 동위 원소 봉우리의 전체 시리즈에 걸쳐 대량 평균을 소요 됩니다. Monoisotopic 질량 계산에 대 한 첫 번째 동위 피크의 정확한 질량을 계산 하는 소프트웨어를 설정 해야 합니다.</li>
	<li>관심의 피크의 왼쪽 영역을 선택 하 고 적용할 컨트롤 목록에 해당 질량에 클릭 하 여 대량 제어 목록에서 calibrant 질량 스펙트럼에 대 한 해당 신호 참조 질량을 적용 됩니다. 나머지 calibrant 피크에 대 한 프로세스를 계속 합니다. 참고: 가장 정확 하 고 정밀한 교정 장소 분석 및 calibrant 샘플 가깝게 가능한 대상 접시에 대상 플레이트 높이에 미묘한 변화는 교정의 정확성에 영향을 미칠 수 있기 때문에.</li>
	<li>최적화 된 인수 매개 변수에 대 한 대량 규모 조정 되었습니다 일단 분석 스펙트럼을 다시.</li>
</ol>4. 데이터 분석 및 해석
<ol><li>따기 피크<ol>
<li>데이터 분석 소프트웨어 (FlexAnalysis)에서 분석 스펙트럼을 엽니다.</li>
		<li>X 범위 확대 버튼을 선택 하 여 동위 원소 해상도 달성 하는 경우를 식별 하는 피크에 확대.</li>
		<li>대량 목록을 눌러 | 찾을 봉우리를 선택. Monoisotopic 피크 해결 되 면 monoisotopic 피크 따기 프로토콜을 사용 하 여 질량을 결정 하기 위해 동위 원소 배급에이 첫 번째 피크를 선택 합니다. Monoisotopic 최대 해결 되지 않은 경우 평균 질량 피크 따기 프로토콜을 사용 하 고 전체 동위 원소 분포의 평균 질량을 결정.</li>
		<li>계속이 피크 폴리머 분포에서 각 n-메 르에 대 한 프로세스를 선택 합니다.</li>
	</ol>
</li>
	<li>고분자 특성화 및 끝 그룹 분석 계산 참고: 정확 하 게 사용 하는 경우 MALDI TOF MS 제공할 수 있습니다 귀중 한, 정확한 데이터 고분자의 질량 분포 계산을 위한. 대량 유통 데이터입니다만 정확한 폴리머 샘플의 dispersity은 상대적으로 낮은 때 주목 해야 한다 (예., 약 Đ= 1.3 또는 아래).<ol>
<li>수 평균 분자량, 수식을 사용 하 여 각 대량 분수의 두더지의 수에 관하여 대량 평균 계산: <img alt="Equation 2" src="/files/ftp_upload/57174/57174eq2v2.jpg"> 여기서 N나 특정 분자량 및 Mi 의 분자의 수 = 그 분자의 특정 분자량 =.</li>
		<li>무게 평균 분자량, 수식을 사용 하 여 각 질량 분 율의 무게에 관하여 대량 평균 계산: <img alt="Equation 3" src="/files/ftp_upload/57174/57174eq3v2.jpg"> 여기서 N 나 특정 분자량 및 M i 의 분자의 수 = 그 분자의 특정 분자량 =.</li>
		<li>일단 Mw 와 Mn 계산 되는 비율 Mw/Mn dispersity, Đ라는 사용 하 여 분자량 분포의 폭 계량.</li>
		<li>MALDI TOF MS 데이터 분석의 가장 유일 하 고 강력한 기능 확인 또는 homopolymers의 끝 그룹을 확인 하는 기능입니다. 질량 스펙트럼 (Mn-메 르)에 n-메 르의 관찰 된 질량에 대 한 다음 수식을 다시 배열 하 여 끝 그룹을 확인 합니다. Mn-메 르 = n (MRU ) + MEG1 + MEG2 + M이온 여기서 n = 중 합도 MEG1 = α 끝 그룹의 질량 MEG2 = ω-끝 그룹의 질량 MRU 는 고분자의 반복 단위의 질량 = 그리고 M이온 폴리머와 그 단지 이온의 질량 =.</li>
	</ol>
</li>
</ol>

<ol>
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저자는이 연구에 사용 된 구형 calibrants 관련 금융 관심을가지고.

TOF MALDI 질량 분석은 최소한의 조각화와 단독으로 충전된 상태에서 폴리머 이온을 생성 하는 기능 고분자 특성에 대 한 귀중 한 분석 도구. 이 부드러운 이온화 기술을 복합 가스 단계에서 폴리머 이온을 생성 하는 매트릭스에 포함 된 고분자 분석의 고체 샘플을 desorb를 짧은 레이저 펄스를 사용 합니다. 고분자는 질량 분석에 의해 그들의 분석 매트릭스에 추가 된 양이온과 complexation에 의해 일반적으로 이온화 된다. 이 고분자 이온은 다음 그들의 시간--비행의 이온 소스 및 탐지기5 사이 따라 결정 됩니다 그들의 m/z 를 사용할 수 있는 비행 관의 분야 자유로운 지역으로 그들을가지고 추출 전압에 의해 가속 , 32.
다른 폴리머 특성화 기법에 비해, MALDI TOF MS 스펙트럼 품질이 데이터 수집 매개 변수 및 예제 준비에 크게 의존 합니다. 샘플 준비를 위한 설정 공식은 없습니다, 비록 샘플 준비의 각 부품의 기능을 이해 더 빠른 경험적 최적화 할 수 있습니다. MALDI 시료 준비의 가장 중요 한 요소 이므로 매트릭스의 선택을 호환성 매트릭스의 폴리머 분석을 흥분된 매트릭스 이온된 상태5, 싱글, desorbed 고분자를 생성 하는 허용을 위한 중요 한 15,,1719. 일단 적절 한 매트릭스 및 cationization 에이전트를 선택 분석, 매트릭스, 그리고 cationization 에이전트의 올바른 비율을 결정 합니다. 이것은 경험적으로 한 축에 매트릭스 농도 증가에 cationization 에이전트 농도 증가와 MALDI TOF MS 대상 접시 (그림 2)에 (그림 1) 샘플의 2 차원 격자를 생성 하 여 얻을 수 있는 다른.
MALDI 시료 준비와 마찬가지로, 공식은 설정 데이터 수집 지정 매개 변수를 결정 하기 위한 그러나, 특정 동향 스펙트럼 최적화를 신속 하 게 고려해 야 합니다. Reflectron 모드, 해상도 증가 하지만 전반적인 신호 감소, 일반적으로 동위 해상도 얻을 수 있습니다 (이 예제에서 4000 다 아래)에 낮은 질량 범위에 대 한 선택 됩니다. 이러한 경우 monoisotopic 질량 계산 및 피크 따기 방법 사용 되었다. 4000 다 위에 질량을 가진 폴리머 샘플에 대 한 선형 모드 평균 질량 계산 및 피킹 따기 방법 사용 되었다. 신호 해상도 개선, 더 큰 전압 차동 데 큰 대량 고분자의 일반적인 추세와 작은 단위로 이온 소스 전압을 조정 (IS1 IS2 대).
샘플 준비 및 수집을 최적화 하는 동안 매개 변수는 정밀도 제공할 수 있습니다, 대량 정확도 효과적인 교정을 통해 달성 될 수 있다. 주어진된 질량에 대 한 비행의 시간 가변 인수 매개 변수 및 심지어 접시 위치 미묘 하 게 다를 수 있습니다, 그리고 따라서는 보정을 수행 각 최적화 된 인수 매개 변수 집합에 대 한 정확한 질량을 산출 하기 위해 결정5,30. 일단 인수 매개 변수 및 예제 준비 최적화 되어, 스펙트럼이 정확한 동일한 조건을 사용 하 여 보정 한다.
뛰어난 해상도 고분자의 최적화 된 MALDI TOF 질량 스펙트럼에서 관찰 하는 대량 정확도 때문에이 기술은 폴리머 대량 유통 데이터를 결정 하기 위한 유용한 무료 도구 되고있다. 그러나, 폴리머 대량 유통 내 개별 반복 단위를 해결 하는 능력 특정 이점 분석을 위한 제공 끝 그룹 다른 폴리머를 기준으로 젤 투과 크로마토그래피 (GPC) 등 특성화 기법 및 핵 자기 공명 (NMR) 이것은 특히 끝 그룹 기능화 반응의 충실도 및 끝 그룹 활용형 반응의 양적 성격을 결정 하기 위한 중요 합니다. 이 원고는 대량 정확도, 신뢰의 높은 수준의 끝 그룹 수정 확인 가능 최대 두 개의 소수 포인트로 개별 고분자 반복 단위의 질량을 해결 하는 능력을 보여 주었다. 정밀 고분자 합성 분야에서 최근 수행 된 실질적인 진보 MALDI TOF MS는 점점 더 중요 한 도구가 되고있다 결정 고분자 구조와 기능.

생활 개선 중 합 기술, 정밀 고분자 양적 기능성된 끝 그룹은 점점 더 사용할 수 있는1. 아 지 드 alkyne 및 thiolene 클릭 화학의 동시 개발 활성화 고분자 하이브리드 재료2,3,4의 범위에 대 한 액세스를 제공 하는 다른 moieties에의 약 양적 커플링 . 그러나, 정확한 분석 기법 모두 시작 자료와이 폴리머 활용 반응의 제품을 특성화 해야 합니다. 매트릭스 보조 레이저 탈 착/이온화 시간의 비행 질량 분석 (MS MALDI TOF)은 최소 하나의 충전 상태에서 폴리머 이온을 생성할 수 있기 때문에 고분자 특성화에 대 한 귀중 한 부드러운 이온화 분석 기술 조각화5,6. MALDI TOF MS 폴리머 대량 유통 내 개별 n mers의 해상도 가진 질량 스펙트럼을 제공할 수 있기 때문에 고분자 특성의 다른 기존의 방법에 비해 주요 이점이 있다. 결과적으로, 같은 질량 스펙트럼 평균 분자량에 대 한 정확한 정보를 제공할 수, 단위 질량, 및 분자량 dispersity7, 차례로 전송 체인8 등 경쟁 중 합 메커니즘을 명료 수 있는 반복 . 그러나, MALDI TOF MS는 특히 강력한 폴리머 끝 그룹9,10, 끝 그룹 수정10,11 를 확인 하는 데 사용할 수 있습니다에 대 한 정보를 제공 하 고 다른 변환12 폴리머 cyclizations11,13등. 똑같이 중요 한, 상대적으로 적은 양의 분석 (서브-마이크로 그램)에 필요한 대량 spectrometric 분석 하면이 기술을 특성화에 대 한 유용한 유일한 재료 양의 추적 사용할 수 있습니다.
고분자의 MALDI TOF MS 분석 4 명료한 단계로 분할 될 수 있다: 준비, 장비 교정, 스펙트럼 수집 및 데이터 분석. 샘플 준비 이며 생성 하기 위한 가장 중요 한 단계 MALDI TOF 질량 스펙트럼에 최적화 된 샘플은 악기14,15에 도입 되기 전에 발생 합니다. 고분자 분석으로 유사한 가용성 매개 변수를 적절 한 매트릭스의 선택은 고품질 MALDI TOF 질량 스펙트럼을 얻기 위해 중요 한 고 매트릭스 선택에 대 한 지침14,15, 다른 곳에서 보고 16,17. 폴리머 MALDI 시료 준비에 대 한 "조리법"의 데이터베이스 또한 출판된 온라인18있다. 새로운 폴리머 매트릭스 선택 첫 번째 고분자의 용 해도 이해 유사한 가용성 매개 변수14,19행렬을 선택 하 여 접근 수 있다. 높은 양성자 선호도 고분자 protonated 대부분 행렬14 (이 자주 carboxylic 산 그룹 포함), 수 있지만 다른 폴리머 cationization 에이전트는 필요한14. 알칼리 이온 포함 하는 산소와 잘 adduct 종 (예. 폴리에스터 및 polyethers), 불포화 탄화수소 (예. 폴리스 티 렌) 전이 금속은과 구리 이온14, 와 adduct 19. 등뼈에 산소 원자를 포함 하는이 실험에서 폴리머 샘플, 때문에 나트륨 또는 칼륨 trifluoroacetate (TFA) cationization 요원으로 사용 되었다. 일단 행렬 및 cationization 에이전트를 선택 분석, 양이온 에이전트, 그리고 매트릭스의 상대적 비율 높은 신호 잡음을 보장 하기 위해 신중 하 게 낙관 되어야 한다. 그러나이 절차에서는 샘플 준비에 대 한 매개 변수는 이미 최적화 된, 실험 샘플 최적화 절차 (단계 1.4.1., 그림 1)을 체계적으로 세 가지 구성 요소 (분석의 농도 변화 매트릭스와 양이온) 급속 하 게 그들의 최적 비율을 결정 하는 데 효과적 이다.
데이터 수집에는 매개 변수 수의 최적화를 필요합니다. 가장 중요 한 매개 변수는 분석기의 포지티브 또는 네거티브 이온 모드, 악기의 동작 모드 (선형 반사 체 대), 가속 전압 및 추출 지연 시간을 포함합니다. 해상도 증가 시킬 수 있다 또 다른 방법은 "reflectron" 모드20,21,,2223의 활용을 통해 이다. Reflectron 모드 본질적으로 다시 바꾸고 이온 다른 momentums와 함께 하는 동안 소스 근처 검출기 향해 비행 튜브의 끝에 이온을 반영 하 고 따라서 비록 해상도 증가 하 여 검출기에 이온의 비행 경로 두 배로 신호 강도 감소. 또한, 더 높은 해상도 스펙트럼 수와 충돌의 에너지를 감소 시키고 따라서 조각화 및 키네틱 이질성24신호 대 잡음 비율을 최소화 하는 레이저 파워를 감소 하 여 얻을 수 있습니다. 모든 이러한 매개 변수를 조정, 이온 초기 위치 또는 레이저 탈 착 과정에서 발생 하는 속도에 있는 이질성의 효과 최소화 하기 위해 집중 될 수 있습니다. 인수 매개 변수는 최적화 될 때 동위 해상도 자주 얻을 수 있습니다 10000 다 이상의 질량을 가진 이온에 대 한 비록 이것이 또한 악기 디자인과 비행 튜브의 길이 따라 다릅니다. 적어도 하나의 heteroatom 포함 하는 대부분의 유기 화합물 complexing 리튬, 나트륨, 칼륨 등 알칼리 양이온으로 하는 경향이 있다. 알칼리 금속 많은 monoisotopes 또는 제한 된 동위의 따라서 분포 확대 하지 않습니다.
악기 매개 변수 데이터 정밀도 최적화 하기 위해 조정 될 수 있다, 하는 동안 데이터 정확도 적절 한 교정11만 달성 된다. 단백질 및 펩 티 드 그들의 monodispersity 및 가용성, calibrants로 원래 이용 되었다 그러나 가변 안정성과 불순물25의 유행에서. 더 비용 효율적이 고 안정적인 대안 무기 클러스터와 polydisperse 고분자26,27,,2829를 포함 했다. 불행히도, 이러한 대안 기능 복잡 하 게 더 작은 질량으로 대량 할당, 전반적으로, 그들을 교정 10000 다 아래에 유용 하 중 분산. 이 대처 하기 위해, 그레이 외문제. 25 는 dendrimer 기반, 폴 리 에스테 MS 교정 시스템을 개발 단 분산, 그리고 둘 다 광범위 한 매트릭스 및 용 매 호환성, 선반 수명 안정성 (> 8 년), 그리고 낮은 생산 비용을 자랑. 이 시스템의 강점을 바탕으로, 그것은 이러한 실험에 대 한 calibrant로 선정 됐다.
교정의 두 가지 주요 유형이 있다: 내부와 외부30. 외부 보정, 대괄호는 분석의 질량을 가진 표준 교정 파일을 생성할 수 있는 별도 질량 스펙트럼을 생성 하는 분석 보다 다른 샘플 위치에 MALDI 표적 격판덮개에 배치 됩니다. 다른 한편으로, 높은 정확도를 calibrant 및 분석 신호 하이브리드 스펙트럼 분석으로는 calibrant 혼합을 포함 하는 내부 캘리브레이션 자주 얻을 수 있습니다. 아래 설명 된 절차에는 외부 교정 구현 되었습니다. 대량 규모의 적절 한 교정, 후 정확한 분석 대량 데이터 취득 될 수 있다. 가장 정확한 구경 측정을 위해 데이터 수집 보정 후 곧 발생 하는 것 중요 하다.
마지막으로, 일단 최적화, 보정 데이터 세트 인수 했다, 그리고 폴리머 샘플에 대 한 구조 정보를 제공 하는 데이터 분석 했다. 폴리머 분포 내에서 n-메 사이의 간격 반복 단위의 정확한 측정을 제공할 수 있다 질량. 수 평균 분자량 (Mn) 및 기타 대량 메일 계산 (예를 들어, Mw (중량 평균 분자량) 및 Đ (dispersity)) 또한 질량 스펙트럼 (에서 신호 분배에서 결정 될 수 있다 4.2 계산 단계). 아마도 가장 독특한, homopolymers, 경우 끝 그룹의 합계 확인할 수 있습니다 혼자 반복 단위의 질량에 관하여 폴리머 분포의 오프셋을 결정 하 여. 크기 배제 크로마토그래피, 푸리에 변환 적외선 분광학, 등 전통적인 폴리머 특성화 기법을 보완 하는 귀중 한 특성 데이터를 제공 하는 풍부한 정보 MALDI TOF 질량 스펙트럼 및 핵 자기 공명입니다.

<table><tbody><tr><td>polyoxyethylene bis(azide) (Mn=2000)</td><td>MilliporeSigma (Aldrich)</td><td>689696</td><td>http://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/aldrich/689696?lang=en&amp;amp;region=US</td></tr><tr><td>poly(ethylene glycol) 2-amino-ethyl ether acetic acid (Mn= 5000)</td><td>MilliporeSigma (Aldrich)</td><td>757918</td><td>http://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/aldrich/757918?lang=en&amp;amp;region=US</td></tr><tr><td>poly(L-lactide), thiol terminated (Mn=2500)</td><td>MilliporeSigma (Aldrich)</td><td>747386</td><td>http://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/aldrich/747386?lang=en&amp;amp;region=US</td></tr><tr><td>SpheriCal&amp;reg;&amp;nbsp; peptide low</td><td>MilliporeSigma (Sigma-Aldrich)</td><td>PFS20</td><td>http://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/sial/pfs20?lang=en&amp;amp;region=US</td></tr><tr><td>SpheriCal&amp;reg;&amp;nbsp; peptide medium</td><td>MilliporeSigma (Sigma-Aldrich)</td><td>PFS21</td><td>http://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/sial/pfs21?lang=en&amp;amp;region=US</td></tr><tr><td>SpheriCal&amp;reg;&amp;nbsp; peptide high</td><td>MilliporeSigma (Sigma-Aldrich)</td><td>PFS22</td><td>http://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/sial/pfs22?lang=en&amp;amp;region=US</td></tr><tr><td>2,4 dinitrofluorobenzene</td><td>TCI</td><td>A5512</td><td></td></tr><tr><td>maleimide</td><td>MilliporeSigma (Aldrich)</td><td>129585</td><td>http://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/aldrich/129585?lang=en&amp;amp;region=US</td></tr><tr><td>1-ethynylfluorobenzene&amp;nbsp;</td><td>Fisher Scientific</td><td>766-98-3</td><td></td></tr><tr><td>triethylamine</td><td>MilliporeSigma (Sigma-Aldrich)</td><td>471283</td><td>http://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/sial/471283?lang=en&amp;amp;region=US</td></tr><tr><td>N,N,N&#039;,N&quot;,N&quot;-pentamethyldiethylenetriamine</td><td>MilliporeSigma (Aldrich)</td><td>369497</td><td>http://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/aldrich/369497?lang=en&amp;amp;region=US</td></tr><tr><td>Copper(I)Bromide</td><td>MilliporeSigma (Aldrich)</td><td>254185</td><td>http://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/aldrich/254185?lang=en&amp;amp;region=US</td></tr><tr><td>glacial acetic acid</td><td>Fisher Scientific</td><td>A38212</td><td></td></tr><tr><td>sodium metabisulfite</td><td>MilliporeSigma (Sigma-Aldrich)</td><td>13459</td><td>http://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/sigald/13459?lang=en&amp;amp;region=US</td></tr><tr><td>potassium trifluoroacetate</td><td>MilliporeSigma (Aldrich)</td><td>281883</td><td>http://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/aldrich/281883?lang=en&amp;amp;region=US</td></tr><tr><td>trans-2-[3-(tert-butylphenyl)-2-methyl-2-properylidene]malononitrile</td><td>MilliporeSigma (Aldrich)</td><td>727881</td><td>http://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/aldrich/727881?lang=en&amp;amp;region=US</td></tr><tr><td>a-cyano-4-hydroxycinnamic acid</td><td>MilliporeSigma (Sigma)</td><td>C8982</td><td>http://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/sigma/c8982?lang=en&amp;amp;region=US</td></tr><tr><td>tetrahydrofuran</td><td>Fisher Scientific</td><td>T425-1</td><td></td></tr><tr><td>dichloromethane</td><td>VWR Analytical</td><td>BDH1113-4LG</td><td></td></tr></tbody></table>

characterization of synthetic polymers via matrix assisted laser desorption ionization time of flight (maldi-tof) mass spectrometry

합성 homopolymers의 특성에 사용할 수 있는 많은 기술이 있다 그러나 몇 가지 유용한 매트릭스 보조 레이저 탈 착 이온화 시간의 비행 질량 분석 (MS MALDI TOF) 끝 그룹 분석에 대 한 정보 제공. 이 자습서의 샘플 준비, 스펙트럼 수집, 최적화에 대 한 메서드를 보여 줍니다 및 견본 준비 동안 MALDI TOF 양 중요 한 매개 변수를 사용 하 여 합성 고분자의 데이터 분석, 매트릭스의 선택을 포함 적절 한 cationization 소금 및 행렬, 양이온, 및 분석의 상대적 비율 조정의 식별. 인수 매개 변수 모드 등 (선형 또는 반사), 편광 (양수 또는 음수), 가속 전압 및 지연 시간, 중요 한도 있습니다. 화학 합성 고분자 및 데이터 수집 매개 변수 및 예제 준비 조건 최적화 관련 된 지식이 주어진 스펙트럼 얻을 수 있어야 충분 한 해상도와 대량 정확도 명확한 수 있도록 반복 단위 뿐만 아니라 대부분 homopolymers (10000 아래 대 중)의 끝 그룹의 질량 및 전반적인 분자량 분포. 고분자의 제한 된 집합에 설명, 비록 끝 그룹 결정은 좁은 dispersity와 homopolymers에 대 한 가능 하지만 이러한 일반적인 기법을 질량 분포를 결정 하기 위한 합성 고분자의 훨씬 넓은 범위에 적용 됩니다.

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Characterization of Synthetic Polymers via Matrix Assisted Laser Desorption Ionization Time of Flight MALDI-TOF Mass Spectrometry

샘플 준비, 스펙트럼 획득 및 데이터 분석의 최적화를 포함 하 여 합성 고분자의 질량 분석 (MS MALDI TOF) 특성을 설명 하는 비행의 매트릭스 보조 레이저 탈 착 이온화 시간에 대 한 프로토콜.

매트릭스를 통해 합성 고분자의 특성화 지원 레이저 탈 착 이온화 시간의 비행 (TOF MALDI) 질량 분석

There are many techniques that can be employed in the characterization of synthetic homopolymers, but few provide as useful of information for end group ...

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Characterization of Synthetic Polymers via Matrix Assisted Laser Desorption Ionization Time of Flight (MALDI-TOF) Mass Spectrometry

Synthetic Polymers

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24.9K 조회수.  Tulane University. 샘플 준비, 스펙트럼 획득 및 데이터 분석의 최적화를 포함 하 여 합성 고분자의 질량 분석 (MS MALDI TOF) 특성을 설명 하는 비행의 매트릭스 보조 레이저 탈 착 이온화 시간에 대 한 프로토콜.

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Improved Polymerase Chain Reaction-restriction Fragment Length Polymorphism Genotyping of Toxic Pufferfish by Liquid Chromatography/Mass Spectrometry

An improved version of a polymerase chain reaction (PCR)-restriction fragment length polymorphism (RFLP) method for genotyping toxic pufferfish species by liquid chromatography/electrospray ionization mass spectrometry (LC/ESI-MS) is described. DNA extraction is carried out using a silica membrane-based DNA extraction kit. After the PCR amplification using a detergent-free PCR buffer, restriction enzymes are added to the solution without purifying the reaction solution. A reverse-phase silica monolith column and a Fourier transform high resolution mass spectrometer having a modified Kingdon trap analyzer are employed for separation and detection, respectively. The mobile phase, consisting of 400 mM 1,1,1,3,3,3-hexafluoro-2-propanol, 15 mM triethylamine (pH 7.9) and methanol, is delivered at a flow rate of 0.4 ml/min. The cycle time for LC/ESI-MS analysis is 8 min including equilibration of the column. Deconvolution software having an isotope distribution model of the oligonucleotide is used to calculate the corresponding monoisotopic mass from the mass spectrum. For analysis of oligonucleotides (range 26-79 nucleotides), mass accuracy was 0.62 &#177; 0.74 ppm (n = 280) and excellent accuracy and precision were sustained for 180 hr without use of a lock mass standard.

An improved polymerase chain reaction-restriction fragment length polymorphism method for genotyping pufferfish species by liquid chromatography/mass spectrometry is described. A reverse-phase silica monolith column is employed for separating digested amplicons. This method can elucidate the monoisotopic masses of oligonucleotides, which is useful for identifying base composition.

액체 크로마토 그래피 / 질량 분석 유독 복어의 개선 중합 효소 연쇄 반응 - 제한 조각의 길이 다형성 유전자형

An improved version of a polymerase chain reaction (PCR)-restriction fragment length polymorphism (RFLP) method for genotyping toxic pufferfish species by ...

연구

유전학

Matrix-assisted Laser Desorption/Ionization Time of Flight (MALDI-TOF) Mass Spectrometric Analysis of Intact Proteins Larger than 100 kDa

Effectively determining masses of proteins is critical to many biological studies (e.g. for structural biology investigations). Accurate mass determination allows one to evaluate the correctness of protein primary sequences, the presence of mutations and/or post-translational modifications, the possible protein degradation, the sample homogeneity, and the degree of isotope incorporation in case of labelling (e.g. 13C labelling).
Electrospray ionization (ESI) mass spectrometry (MS) is widely used for mass determination of denatured proteins, but its efficiency is affected by the composition of the sample buffer. In particular, the presence of salts, detergents, and contaminants severely undermines the effectiveness of protein analysis by ESI-MS. Matrix-assisted laser desorption/ionization (MALDI) MS is an attractive alternative, due to its salt tolerance and the simplicity of data acquisition and interpretation. Moreover, the mass determination of large heterogeneous proteins (bigger than 100 kDa) is easier by MALDI-MS due to the absence of overlapping high charge state distributions which are present in ESI spectra.
Here we present an accessible approach for analyzing proteins larger than 100 kDa by MALDI-time of flight (TOF). We illustrate the advantages of using a mixture of two matrices (i.e. 2,5-dihydroxybenzoic acid and &#945;-cyano-4-hydroxycinnamic acid) and the utility of the thin layer method as approach for sample deposition. We also discuss the critical role of the matrix and solvent purity, of the standards used for calibration, of the laser energy, and of the acquisition time. Overall, we provide information necessary to a novice for analyzing intact proteins larger than 100 kDa by MALDI-MS.

Matrix-assisted Laser Desorption/Ionization Time of Flight MALDI-TOF Mass Spectrometric Analysis of Intact Proteins Larger than 100 kDa

Accurate mass measurement represents an important step during the investigation of proteins. Matrix-assisted laser desorption/ionization (MALDI) mass spectrometry (MS) can be used for such determination and its key advantage is the tolerance to salts, detergents and contaminants. Here we illustrate an accessible approach for the analysis of proteins larger than 100 kDa by MALDI-MS.

비행의 레이저 탈착 / 이온화 시간 본래대로 단백질의 (MALDI-TOF) 질량 분광 분석 매트릭스를 이용한 큰 100 kDa의

Effectively determining masses of proteins is critical to many biological studies (e.g. for structural biology investigations). Accurate mass ...

화학

Profiling the Triacylglyceride Contents in Bat Integumentary Lipids by Preparative Thin Layer Chromatography and MALDI-TOF Mass Spectrometry

The mammalian integument includes sebaceous glands that secrete an oily material onto the skin surface. Sebum production is part of the innate immune system that is protective against pathogenic microbes. Abnormal sebum production and chemical composition are also a clinical symptom of specific skin diseases. Sebum contains a complex mixture of lipids, including triacylglycerides, which is species-specific. The broad chemical properties exhibited by diverse lipid classes hinder the specific determination of sebum composition. Analytical techniques for lipids typically require chemical derivatizations that are labor-intensive and increase sample preparation costs. This paper describes how to extract lipids from mammalian integument, separate broad lipid classes by thin-layer chromatography, and profile the triacylglyceride contents using matrix-assisted laser desorption/ionization time-of-flight mass spectrometry. This robust method enables a direct determination of the triacylglyceride profiles among species and individuals, and it can be readily applied to any taxonomic group of mammals.

Mammalian integument contains solvent-extractable lipids that can provide chemical compositions characteristic of individual species. This paper presents a routine method for separating broad lipid classes isolated from integumentary tissues using thin layer chromatography and determining the triacylglyceride profile by matrix-assisted laser desorption/ionization time-of-flight mass spectrometry.

제조 박층 크로마토 그래피 및 MALDI-TOF 질량 분석에 의해 박쥐 외피 지질의 Triacylglyceride 내용을 프로파일 링

The mammalian integument includes sebaceous glands that secrete an oily material onto the skin surface. Sebum production is part of the innate immune ...

A Study of the Complexation of Mercury(II) with Dicysteinyl Tetrapeptides by Electrospray Ionization Mass Spectrometry

In this study we evaluated a method for the characterization of complexes, formed in different relative ratios of mercury(II) to dicysteinyl tetrapeptide, by electrospray ionization orbitrap mass spectrometry. This strategy is based on previous successful characterization of mercury-dicysteinyl complexes involving tripeptides by utilizing mass spectrometry among other techniques. Mercury(II) chloride and a dicysteinyl tetrapeptide were incubated in a degassed buffered medium at varying stoichiometric ratios. The complexes formed were subsequently analyzed on an electrospray mass spectrometer consisting of a hybrid linear ion- and orbi- trap mass analyzer. The electrospray ionization mass spectrometry (ESI-MS) spectra were acquired in the positive mode and the observed peaks were then analyzed for distinct mercury isotopic distribution patterns and associated monoisotopic peak. This work demonstrates that an accurate stoichiometry of mercury and peptide in the complexes formed under specified electrospray ionization conditions can be determined by using high resolution ESI MS based on distinct mercury isotopic distribution patterns.

A Study of the Complexation of MercuryII with Dicysteinyl Tetrapeptides by Electrospray Ionization Mass Spectrometry

The characterization of complexes formed in different relative ratios of mercury(II) to dicysteinyl tetrapeptides by electrospray ionization orbitrap mass spectrometry is presented.

전자 분무 이온화 질량 분석에 의해 Dicysteinyl Tetrapeptides와 수은 (II)의 복합체 형성에 관한 연구

In this study we evaluated a method for the characterization of complexes, formed in different relative ratios of mercury(II) to dicysteinyl tetrapeptide, ...

An Efficient Sample Preparation Method to Enhance Carbohydrate Ion Signals in Matrix-assisted Laser Desorption/Ionization Mass Spectrometry

Sample preparation is a critical process in mass spectrometry (MS) analysis of carbohydrates. Although matrix-assisted laser desorption/ionization (MALDI) MS is the method of choice in carbohydrate analysis, poor ion signal and data reproducibility of carbohydrate samples continue to be severe problems. For quantitative analysis of carbohydrates, an effective analytical protocol providing superior data quality is necessary. This video demonstrates sample preparation protocols to improve signal intensity and minimize data variation of carbohydrates in MALDI-MS. After drying and crystallization of sample droplets, the crystal morphology is reformed by methanol before mass spectrometric analysis. The enhancement in carbohydrate signal is examined with MALDI imaging mass spectrometry (IMS). Experimental results show that crystal reformation adjusts crystalline structures and redistributes carbohydrate analytes. In comparison with the dried droplet preparation method in conventional MALDI-MS, reforming carbohydrate crystal morphologies with methanol shows significantly better signal intensity, ion image distribution, and data stability. Since the protocols demonstrated herein do not involve changes in sample composition, they are generally applicable to various carbohydrates and matrixes.

A protocol for enhancing carbohydrate ion signals in MALDI mass spectrometry by reforming crystalline structures during sample preparation processes is demonstrated.

매트릭스 보조 레이저 탈 착/이온화 질량 분석에서 탄수화물 이온 신호를 강화 하는 효율적인 샘플 준비 방법

Sample preparation is a critical process in mass spectrometry (MS) analysis of carbohydrates. Although matrix-assisted laser desorption/ionization (MALDI) ...

MALDI-IMS 분석을 위해 단단한 야자 씨앗을 준비하기위한 자세한 가이드

Preparation of Hard Palm Seeds for Matrix-Assisted Laser Desorption/Ionization-Imaging Mass Spectrometry Analysis

Matrix-assisted laser desorption/ionization-imaging mass spectrometry (MALDI-IMS) is applied to identify compounds in their native environments. Currently, MALDI-IMS is frequently used in clinical analysis. Still, an excellent perspective exists for better applying this technique to understand chemical compounds&#39; physiological information in plant tissues. However, preparation may be challenging for specific samples from botanical materials, as MALDI-IMS requires thin slices (12-20 &#181;m) for appropriate data acquisition and successful analysis. In this sense, previously, we developed a sample preparation protocol to obtain thin sections of Euterpe oleracea (a&#231;a&#237; palm) hard seeds, enabling their molecular mapping by MALDI-IMS.
Here, we show that the developed protocol is suitable for preparing other seeds from the same genus. Briefly, the protocol was based on submerging the seeds in deionized water for 24 h, embedding samples with gelatin, and sectioning them in an acclimatized cryostat. Then, for matrix deposition, an xy motion platform was coupled to an electrospray ionization&#160;(ESI) needle spray using a 1:1 (v/v) 2,5-dihydroxybenzoic acid (DHB) and methanol solution with 0.1% trifluoroacetic acid at 30 mg/mL. E. precatoria and E. edulis seed data were processed using software to map their metabolite patterns.
Hexose oligomers were mapped within sample slices to prove the adequacy of the protocol for those samples, as it is known that those seeds contain large amounts of mannan, a polymer of the hexose mannose. As a result, peaks of hexose oligomers, represented by [M + K]+ adducts of (&#916; = 162 Da), were identified. Thus, the sample preparation protocol, previously developed tailor-made for E. oleracea seeds, also enabled MALDI-IMS analysis of two other hard palm seeds. In short, the method could constitute a valuable tool for research in the morpho-anatomy and physiology of botanical materials, especially from cut-resistant samples.

저자 스포트라이트: 단단한 야자 씨앗의 향상된 MALDI-IMS 분석을 위한 맞춤형 샘플 준비 접근 방식

This protocol aimed to describe detailed guidance on the preparation of hard seed sample sections with low water content for MALDI-IMS analysis, maintaining analytes' original distribution and abundance and providing high-quality signal and spatial resolution.

Matrix-assisted laser desorption/ionization-imaging mass spectrometry (MALDI-IMS) is applied to identify compounds in their native environments. ...

생화학

Dithranol as a Matrix for Matrix Assisted Laser Desorption/Ionization Imaging on a Fourier Transform Ion Cyclotron Resonance Mass Spectrometer

Mass spectrometry imaging (MSI) determines the spatial localization and distribution patterns of compounds on the surface of a tissue section, mainly using MALDI (matrix&#160;assisted laser desorption/ionization)-based analytical techniques. New matrices for small-molecule MSI, which can improve the analysis of low-molecular weight (MW) compounds, are needed. These matrices should provide increased analyte signals while decreasing MALDI background signals. In addition, the use of ultrahigh-resolution instruments, such as Fourier transform ion cyclotron resonance (FTICR) mass spectrometers, has&#160;the ability to resolve analyte signals from matrix signals, and this can partially overcome many problems associated with the background originating from the MALDI matrix. The reduction in the intensities of the metastable matrix clusters by FTICR MS can also help to overcome some of the interferences associated with matrix peaks on other instruments. High-resolution instruments such as the FTICR mass spectrometers are advantageous as they can produce distribution patterns of many compounds simultaneously while still providing confidence in chemical identifications. Dithranol (DT; 1,8-dihydroxy-9,10-dihydroanthracen-9-one) has previously been reported as a MALDI matrix for tissue imaging. In this work, a protocol for the use of DT for MALDI imaging of endogenous lipids from the surfaces of mammalian tissue sections, by positive-ion MALDI-MS, on an ultrahigh-resolution hybrid quadrupole FTICR instrument has been provided.

Dithranol (DT; 1,8-dihydroxy-9,10-dihydroanthracen-9-one) has previously been reported as a MALDI matrix for tissue imaging of small molecules; protocols for the use of DT for the MALDI imaging of endogenous lipids on the surface of tissue sections&#160;by positive-ion MALDI-MS on an ultrahigh-resolution quadrupole-FTICR instrument are provided here.

푸리에에 매트릭스 보조 레이저 탈착 / 이온화 이미징 매트릭스 디 트라 놀은 이온 사이클로트론 공명 질량 분석기를 변환

Mass spectrometry imaging (MSI) determines the spatial localization and distribution patterns of compounds on the surface of a tissue section, mainly ...

생물학

MALDI-TOF Mass Spectrometry

Matrix-assisted laser desorption ionization (MALDI) is a mass spectrometry ion source ideal for the analysis of biomolecules. Instead of ionizing compounds in the gaseous state, samples are embedded in a matrix, which is struck by a laser. The matrix absorbs the majority of the energy; some of this energy is then transferred to the sample, which ionizes as a result. Sample ions can then be identified using a time-of-flight analyzer (TOF).
This video covers principles of MALDI-TOF, including matrix selection and how TOF is used to elucidate mass-to-charge ratios. This procedure shows the preparation of a MALDI plate, the loading of samples onto the plate, and the operation of the TOF-mass spectrometer. In the final section, applications and variations are shown, including whole-cell analysis, characterization of complex biological samples, and electron spray ionization.
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Matrix-assisted laser desorption ionization, or MALDI, is a mass spectrometry ion source ideal for the analysis of biomolecules. Most ion sources remove structural information from large, fragile biomolecules. MALDI maintains structural integrity, and therefore information, while accelerating the molecules into the mass analyzer, which separates the compounds based on size and charge. The most commonly coupled with MALDI is the time of flight, or TOF, mass analyzer. This video will show the concepts of MALDI ionization, a general procedure, and some of its uses in biochemistry.
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For mass spectrometry to function, molecules must be ionized into the gaseous state. In MALDI, the sample is embedded in a matrix, typically an organic compound containing aromatic and conjugated double bonds.
When a laser pulse strikes this mixture the matrix absorbs the majority of the energy, rapidly heats, and is desorbed, or released, from the surface. The energized matrix transfers some of its energy to the biomolecules, desorbing and then ionizing them.
MALDI is typically paired with a time of flight, or TOF, mass analyzer. An electric field applies kinetic energy to the ions, moving them into a field-free region called a drift tube. The velocity of the ions as they move through the tube is related to their mass-to-charge ratio, so heavier particles travel slower through instrument. A detector at the end of the tube measures each ion&#39;s flight time. With this knowledge, as well as the tube length and applied field strength, the mass-to-charge ratio of each ion can be elucidated.
This plot of signal intensity to mass-to-charge-ratio, known as a mass spectrum, can be compared to a library of collected spectra. If no matches are found, it can molecules can be identified by further techniques, such as tandem mass spectrometry. For more information, see this collection&#39;s video on the topic.
Now that the basics of MALDI-TOF have been discussed, let&#39;s look at the process in the laboratory.
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Before beginning an experiment, it&#39;s important to consider the choice of matrix from which samples will be desorbed. It must absorb the laser energy, be stable in a vacuum, not react with the target molecules, and be able to desorb. Depending on the sample, different matrices are preferred. For a large protein, a combination of CHCA and DHB has shown better separation of the peaks, called resolution, than the individual matrices.
There are a number of ways to prepare samples. We&#39;ll show what is known as the &#34;double-layer&#34;, or &#34;sandwich,&#34; method. To begin, clean the MALDI plate with ultra-pure reagents, as mass spectrometry is very sensitive to contamination. Dry the plate with a stream of inert gas.
Next, a saturated matrix solution is made, typically with an organic solvent . The solution is streaked onto the MALDI plate and dried. A second saturated solution of matrix containing trifluoroacetic acid, or TFA, is prepared. TFA helps ions into the gaseous phase.
Next, the sample solution is added on top of the dried matrix spot. Add the matrix solution containing TFA on top of the sample, thereby completing the matrix &#34;sandwich&#34;. Homogeneity of the spot can be verified under a low-powered microscope.
Plate a calibration standard, which is a mixture with a wide range of known masses and is used to correlate the time-of-flight to m/z. Finally, plate the matrix alone as a negative control.
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To analyze the spots, place the target plate into the instrument. Ensure there&#39;s no debris present, allowing for the formation of a tight vacuum. In the software, select the standard, negative control, and samples of interest. Label the spots with the correct identification.
The ion source and lens voltages can be manipulated to improve performance of the analysis. This will depend on the specifics of the instrument and sample. Focus on the standard spot and calibrate the instrument with the software.
Next, collect spectra from each of the sample spots. Try a few different locations on the spot to maximize the quality of the collected data. Once finished, the MALDI plate can be collected and reused after cleaning.
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Now that we&#39;ve reviewed a procedure, let&#39;s look at some of the ways MALDI is utilized, and a different ionization technique.
In addition to biomolecules, MALDI can be used to analyze living cells. Macrophages are immune cells that take on one of several different forms, based on their microenvironment. After exposing the cells to various signaling molecules, or cytokines, they can be added directly to the plate, and analyzed. The MALDI spectra can be used as unique &#34;fingerprints&#34;, depending on the cytokine used.
Complex biological samples like mammalian sebaceous secretions require a step of purification before MALDI analysis. Thin layer chromatography is one such technique that relies on the components&#39; polarity. The compounds are collected from the TLC pate, purified, and transferred to a MALDI matrix. The resulting spectra verify the identity and purity of the separated biomolecules from the mammalian sebaceous secretions.
Another common ion source for biomolecules is electrospray ionization, or ESI. In this method, the sample is injected into the instrument, where a high voltage is applied, creating an aerosol of charged droplets. As the solvent in the droplet evaporates, the charge is moved to the sample molecules, till they are completely gaseous. ESI doesn&#39;t require the spotting procedure, and the sample can be injected directly into the instrument. On the other hand, ESI is more sensitive to the presence of buffer components and other contaminants, meaning MALDI is more robust.
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You&#39;ve just watched JoVE&#39;s video on MALDI mass spectrometry. This video described the theory behind the instrument, went over a general procedure, and covered some of the uses of the technique. Thanks for watching!
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매트릭스를 통해 합성 고분자의 특성화 지원 레이저 탈 착 이온화 시간의 비행 (TOF MALDI) 질량 분석

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