Cristalización ABCG5/G8 en un entorno de bicelas lipídicas para cristalografía de rayos X

Hola, mi equipo estudia el tipo de pérdida de proteínas que se extiende a través de la membrana celular, y estamos analizando la relación con la medicina y la biología. Específicamente, estamos viendo una proteína en particular que requeriría ATP para impulsar su función, y luego, el nombre se llama transportador de casetes de unión a ATP. En particular, estamos analizando su relación fundamental entre la estructura y la función, y luego la usamos para comprender muchas enfermedades crónicas, especialmente las enfermedades cardiovasculares.

Debido a la complejidad de la purificación de las proteínas de membrana y su estabilidad a temperaturas nativas, la obtención de cristales de proteínas 3D es el principal desafío en el campo, y también limita las aplicaciones de descubrimiento de fármacos. Nuestro equipo ha establecido métodos en crio-EM y cristalografía de rayos X para los estudios estructurales de proteínas transportadoras de membrana. Y anteriormente, nuestro laboratorio también resolvió la estructura cristalina del primer heterodímero humano obligado ABCG5/G8, tanto en estado apo como unido al colesterol.

Nuestros resultados pueden proporcionar un gran avance en el descubrimiento de fármacos de moléculas pequeñas o en la reutilización de fármacos. La obtención de cristales de proteínas en 3D también puede permitir experimentos de remojo para la cocristalización de complejos de proteínas y ligandos. Nuestro laboratorio tiene como objetivo determinar las bases moleculares del reconocimiento y translocación lipídica por proteínas transportadoras de lípidos dependientes de ATP.

Y también pretendemos establecer nuevos métodos en el desarrollo de fármacos para estudiar la dinámica molecular y los aspectos estructurales de los transportadores ABC.