5.7 : Intrinsically Disordered Proteins

蛋白质通常具有刚性的二级和三级结构，可以通过实验确定;然而，许多蛋白质具有灵活的结构，没有固定的构象。

这些固有无序的蛋白质 （IDP） 必须改变形状才能在生物体中执行其功能。

蛋白质的无序部分包含许多亲水性氨基酸，因为它们的氨基酸链必须可溶于细胞质。

当 IDP 的整个链都是柔性的时，IDP 含有很少的疏水性氨基酸;这是因为，与紧凑的蛋白质结构不同，这些扩展结构没有疏水性氨基酸可以聚集的蛋白质核心。

与通常被细胞重新折叠或降解的不正确或未折叠的蛋白质不同，IDP 可能永远不会折叠成固定结构，或者只能在特定的细胞条件下变得有序。

当氨基酸链的结构化排列在 IDP 中形成时，这称为无序到有序的转变。这可以由共价修饰或与诱导新构象的另一个分子的相互作用触发。

一些 IDP 具有连接蛋白质刚性部分的小柔性片段。这些片段将蛋白质的球状部分拴在一起，同时使它们能够与其他靶标相互作用或独立作用。

柔性片段也可以充当分子开关，根据蛋白质的构象改变蛋白质的功能。

IDP 的灵活形状使它们能够以独特的方式与其他蛋白质的表面相互作用。这些蛋白质可以包裹它们的结合伴侣或充当分子胶，将各种其他蛋白质聚集在一起。

由于它们的灵活性，IDP 可以有许多不同的结合伴侣，并且它们可能会根据它们的相互作用采取不同的有序构象。这使得单个蛋白质在细胞中发挥多种不同的作用。